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Biochemie
Wintersemester 2008/09
Prof. Ralf FicnerAbt. Molekulare Strukturbiologie
Institut für Mikrobiologie und Genetik& GZMB
Tutorium zur Biochemie Vorlesung
• Jede Woche, 1 Stunde (freiwillig)• Beginn: Montag, 20.10.2008
• Montag (max. 3 Gruppen), ab 18 Uhr• Dienstag (max. 3 Gruppen), ab 18 Uhr• Mittwoch (1-2 Gruppen), ab 18 Uhr• Donnerstag (1-2 Gruppen), ab 18 Uhr
Lehrbücher
6. Aufl., 2007(80,- €)
1. Aufl., 2002(69,- €)
3. Aufl., 200165,- €
Lehrbücher
4. Aufl., 2008(70,- €)
1. Aufl., 2004(52,- €)
3. Aufl., 2002(30,- €)
Vorlesungs - Folien:
http://www.img.bio.uni-goettingen.de/ms-www/teaching_biochemie_I.html
Proteine
Struktur und Funktion
Aminosäuren
(α-Amino-Carbonsäuren)
Konfiguration von α-Aminosäuren
S (sinister)Konfiguration
RS – Nomenklatur (Cahn, Ingold, Prelog)
Eigenschaften der Aminosäuren
• Unpolare, aliphatische Seitenkette• Aromatische Seitenkette• Polare, ungeladene Seitenkette• Positiv geladene Seitenkette• Negative geladene Seitenkette
UV-Absorption von aromatischen Aminsäuren
Lambert-Beer‘sche Gesetz
E = ε c d E: Extinktionε : Extinktionskoeffizientc: Konzentrationd: Länge des Lichtwegs
in der Küvette
Ionisierung in Abhängigkeit des pH Wertes
Titrationskurve von Essigsäure
pH = pKa + log ([Ac-] / [HAc])Henderson-Hasselbalch Gleichung:
Dissoziationskurve des Alanins
Isoelektrischer Punkt (IP)
Dissoziationskurve der Asparaginsäure
Dissoziationskurve des Lysins
Proteine
Struktur und Funktion
Aminosäuren & Polypeptide
Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartär-Struktur
Die Peptidbindung
Amino-Terminus
Carboxy-Terminus
Peptidbindung
Bildung einer Peptidbindung = Kondensation
Sequenz eines Pentapeptids
Amino-terminaler Rest
Carboxy-terminaler Rest
Polypeptide
• Oligopeptide• Polypeptide, Proteine• Konstantes Rückgrat (Backbone) / Variable
Seitenketten• Abschätzung Molekulargewicht: 110 Da / As
Proteine sind Heteropolymere der Aminosäuren
3.8 Å
C-Terminus →
Myoglobin: 155 Aminosäuren → theoretisch 590 Å langes Polymer
tatsächlich: „Knäuel“ mit ca. 40 Å Durchmesser
← N-Terminus
Bindungslängen:C-N 1.45 ÅC pep N 1.32 ÅC=N 1.25 Å
Die Peptidbindung hat ~40% Doppel-bindungscharakter und ist planar
OC
OCH3N
R1
H
C N CO
H
R2
H
Figures from Stryer
Resonanzstrukturen der Peptidbindung
Peptidbindungen sind bevorzugt trans
Ausnahme: Prolin
cis-/trans-Konfiguration der Peptidbindung
1000:1
4:1
Ramachandran Diagramm
Linus Carl Pauling (1901-1994)
Nobel prize in Chemistry 1954 for his research into the nature of the chemical bond and its application to the elucidation of the structure of complex substances
Polypeptide bilden oft eine α-Helix
• rechtsgängige α-Helix
• ca. 3,6 Aminosäuren pro Windung
• Ganghöhe von 5,4 Å bzw. Anstieg von 1,5 Å pro Rest
Unterscheidungrechts- bzw. linksgängige
Helix
Wasserstoffbrücken-Bindung
Bindung d[Å]
—————————————O-H ••• O 2.7O-H ••• O- 2.6O-H ••• N 2.9N-H ••• O 3.0N+-H ••• O 2.9N-H ••• N 3.1
– D – H
donoracceptor
• • • A2.4 - 3.1 Å
Wasserstoffbrücken-Bindung
12-30 kJ/mol
Wasserstoff-Akzeptor
Wasserstoff-Donor
Wasserstoff-brücken-Bindungen innerhalb
der α-Helix
Darstellung der α-Helix
α – Helix
β – Strang / β – Faltblätter
Zwei oder mehr β – Stränge können ein β – Faltblatt
bilden
Antiparallele β - Stränge
Parallele β - Stränge
Darstellung von β – Faltblättern
„Schleifen“ (Loops) verbinden die β - Stränge bzw. α-Helices
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