Enzyme – Bau und Wirkungsweise

Definition: Enzyme (Biokatalysatoren, Fermente):

Eiweißmoleküle, die im Stoffwechsel chemische Reaktionen beschleunigen, ohne selbst dabei

verändert zu werden. Ermöglichen chemische Reaktionen, indem sie die reagierenden

Moleküle in geeigneter Weise zusammenbringen.

Coenzyme:

Hilfsmoleküle der Enzyme. Sie sind keine Proteine; häufig leiten sie sich von Vitaminen ab.

Werden bei der chemischen Reaktion durch Aufnahme oder Abgabe von Elektronen oder

Atomen chemischen verändert.

Eiweiß:

Wichtige Grundbausteine des Körpers. Moleküle aus Aminosäuren, die durch

Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Man unterscheidet Peptide, Proteine und

Proteide.

Peptide:

Oligopeptide besitzen nur bis zu 10 Aminosäuren, Polypeptide zwischen 10 bis 100

Aminosäuren. Makropeptide mit über 100 Aminosäuren werden Proteine genannt.

Proteide:

Proteine, die auch Stoffe ohne Eiweißcharakter (z.B. Metalle oder Zucker) enthalten, nennt

man auch Proteine; z.B. enthält Hämoglobin Eisen.

Bau: Die meisten der bisher bekannten Enzyme sind Proteine, die aus kompliziert gefalteten Ketten

von mehreren hundert Aminosäuren bestehen.

Alle Aminosäuren sind prinzipiell gleich aufgebaut: Sie besitzen ein zentrales

Kohlenstoffatom, das mit verschiedenen Gruppen bzw. Atomen verbunden ist:

� einer Carboxylgruppe

� einer Aminogruppe

� einem Wasserstoffatom

� einem variablen Rest, der sich je nach Aminosäure unterscheidet.

COOH

|

H – C – NH2

|

R

Wirkungsweise von Enzymen: Enzyme sind Biokatalysatoren, d.h. sie beschleunigen chem. Reaktionen im Körper. Für die

katalytische Aktivität ist aber nur ein Teil des Enzyms, das aktive Zentrum, verantwortlich.

Um die Reaktion, nämlich die Umwandlung des Substrats in eine vom Körper verwertbare

Form in Gang zu bringen, wird zuerst das Substrat an das Enzym gebunden. Diese

Verbindung, Enzym-Substrat-Komplex genannt, ist eine lockere Verbindung, die später

wieder zerfällt.

Zu beachten ist auch die Spezifität der Enzyme: So braucht es ein bestimmtes Enzym, um die

Maltose in Glucose aufzuspalten, die α-Amylase (das Enzym wird in der Speichedrüse

gebildet). Das Enzym ist in diesem Fall substratspezifisch. Enzyme sind auch

reaktionsspezifisch. So gibt es Enzyme, die nur Oxidation katalysieren usw.

Normalerweise wird eine chem. Reaktion durch Zufuhr von Wärmeenergie in Gang gebracht.

Die Enzyme sorgen dafür, dass die benötigte Aktivierungsenergie niedriger liegt, da ein neuer

Reaktionsweg durch den Enzym-Substrat-Komplex entsteht. Das macht z.B. die Aufspaltung

von Maltose zu Glucose bei Körpertemperatur möglich.

Dies führt zu einer erheblichen Beschleunigung der Reaktion. Ein Beispiel für ein sehr

schnelles Enzym: Katalase, welches pro aktivem Zentrum etwa 10 Mio. H2O2-Moleküle

(Wasserstoffperoxid) pro Minute spalten kann. Das entspricht dem 1000-fachen des

Eigengewichts.

Cofaktoren: Cofaktoren sind kompliziert aufgebaute organische Moleküle und im Gegensatz zu den

Enzymen grundsätzlich keine Proteine. Häufig leiten sie sich von Vitaminen ab. Durch

Vitaminmangel wird die Bildung bestimmter Coenzyme also verhindert. Die Folge sind

Stoffwechselstörungen bis zum Tod.

Cofaktoren werden von vielen Enzymen für die Durchführung der Reaktion benötigt. Da

diese Cofaktoren verändert aus der Reaktion hervorgehen, nennt man sie auch Cosubstrate.

Sie geben Teile von sich ab oder nehmen Teile des Substrats auf.

Substrat und Coenzym bilden mit dem Enzym zusammen den Komplex, in dem die Reaktion

dann stattfindet.

Nach der Reaktion lösen sich die veränderten Substrate und Coenzyme wieder vom Enzym,

wobei das Produkt (verändertes Substrat) in den Stoffwechsel gegeben wird und das

veränderte Coenzym mit Hilfe von katalytischen Reaktionen mit Enzymen wieder regeneriert

wird.

Quellenverzeichnis: Cytologie

Schroedel Verlag

ISBN 3-507-10524-1

Seiten 110-111, 115

Gesundheits- und Krankheitslehre

Urban&Fischer

ISBN 3-437-55020-9

1. Auflage März 1999

Seite 16ff

Pschyrembel – Klinisches Wörterbuch

De Gruyter

ISBN 3-11-014824-2

258. Auflage

Seiten 802, 1482, 1532