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ENZYME

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Hauptsätze der Thermodynamik

H=G+ST, H: Enthalpie, G: Freie Energie, S: Entropie, T: Temperatur, Kelvin

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Ex- und endergonische Reaktionen

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Aktivierungsenergie bringt Reaktionen in Gang

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Enzyme: Hochspezifische Biokatalysatoren

E+S -> ES –> E+P;

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Enzyme: erniedrigen Aktivationsenergieschwelle, beeinflussen das Gleichgewicht

nicht

Katalisierte – nichtkatalysierte Reaktionen

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Änderungen im aktiven Zentrum des Enzyms

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Enzyme selbst ändern ihre Konformation

durch Substratbindung

Cofaktoren: Anorganische Ionen; Coenzyme: Für die Aktivität des Enzyms sind

benötigt; Prosthetische Gruppen: Dauerhaft an Enzym gebunden, wie Häm

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Nicht-protein-Komponente Typ des Moleküls Chemische Rolle

Cofaktoren Fe2+ vagy Fe3+ Oxidierung, Reduzierung Cu+ vagy Cu2+ Oxidierung, Reduzierung Zn2+ NAD-Bindung

Coenzyme

Biotin -COOH-Transport Coenzym A -CO-CH3-Transport NAD Elektron-Transport FAD Elektron-Transport s ATP Energiaquelle

Prosthetische Gruppen Häm O2--Bindung Flavin Elektron-Bindung Retinal Lichtkonversion

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Saccharid Metabolismus

Cofaktoren, Vitamine

Metabolismus Anderer Stoffe

Lipid Metabolismus

Aminosaure- Metabolismus

ATP Synthese

Nucleotid Metabolismus

Andere Aminosäure Metabolismus

Metabolische Wege 10

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Regulierung der Enzymen durch Hemmung und Aktivierung

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Irreversible Enzymhemmung

DFP: Diisopropyl-

fluorophosphat

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Kompetitive- nichtkompetitive Hemmung

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Allosterische Enzymregulierung

Allosterisches Zentrum: Positive Effektoren stabilisieren die aktive Form,

Negative die inaktive Form des Enzyms

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INAKTÍV FORMA AKTÍVFORMA

Gleichgewicht zwischen inaktives und aktives Enzym

Aktív hely

Aktivátor hely

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Allosterische Enzymhemmung

Aktive Stelle

Aktives Enzym

Aktivatorsbindungsstelle Aktivatorsbindungsstelle

Inaktives Enzym

Katabolische Untereinheit

Inhibitionsstelle

Regulatorische Untereiheit

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Das inaktive Enzym bindet kein Substrat

Allosterische Enzymhemmung 15

Inktives Enzym

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Inhibitorsbindung hemmt das Aufnehmen de aktiven Form

Allosterische Enzymhemmung 16

Inaktive Form

Allosterische Hemmung

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Enzym-Substrat Wechselwirkung in aktiver Form

Allosterische Enzymhemmung 17

Aktive Form

Substrat

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Allosterische Aktivator-Bindung ermöglicht Bildung der aktiven Form

AKTIVE FORM

Allosterische Enzymhemmung 18

Substrat

Allosterische Aktivator

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AKTIVE FORM

Allosterische Enzymhemmung 19

Inaktive Form

Kein Produkt Produktbildung

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Nobelpreise für Enzymforschung

Paul D. Boyer John E. Walker Jens C. Skou

Nobelpreisträger: Paul D. Boyer, John E. Walker (ATP-Synthese) und Jens C. Skou (Ion-Transporter Enzyme, Na+, K+ -ATPase)

1997