Kapitel 1 Kapitel 2 - link. 978-3-662-54620-8/1.pdfآ  Lأ¶sungen zu den Aufgaben Kapitel 1 1.asserstoffbrأ¼ckendonatoren

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    08-Oct-2019

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  • Lösungen zu den Aufgaben

    Kapitel 1 1. Wasserstoffbrückendonatoren sind die NH- und NH2-Grup-

    pen. Wasserstoffbrückenakzeptoren sind die Sauerstoffatome der Carbonylgruppen und diejenigen Stickstoffatome in den Ringen, an die kein Wasserstoff und keine Desoxyribose ge- bunden sind.

    2. Tauschen Sie im Sechserring die Positionen der Einzel- und Doppelbindungen aus.

    3. a) Ionische Wechselwirkungen b) Van-der-Waals-Wechselwirkungen

    4. Reaktionen a und b 5. ∆SSystem = −661 J mol−1 K−1

    ∆SUniversum = +842 J mol−1 K−1 6. a) 1,0; b) 13,0; c) 1,3; d) 12,7 7. 2,88 8. 1,96 9. 55,5 M 10. 11,83 11. 447; 0,00050 12. 0,00066 M 13. 6,0 14. 5,53 15. 6,48 16. 7,8 17. 100 18. a) 1,6; b) 0,51; c) 0,16 19.

    20. 0,1 M Natriumacetatlösung: 6,34; 6,03; 5,70; 4,75 0,01 M Natriumacetatlösung: 5,90; 4,75; 3,38; 1,40

    21. 90 mM Essigsäure; 160 mM Natriumacetat; 0,18 mol Essig- säure; 0,32 mol Natriumacetat; 10,81 g Essigsäure; 26,25 g Natriumacetat

    22. 0,5 mol Essigsäure; 0,32 mol NaOH; 30,03 g Essigsäure; 12,80 g NaOH

    23. 250 mM; ja; nein, es sind auch 90 mM NaCl enthalten 24. 8,63 g Na2HPO4; 4,71 g NaH2PO4 25. 7,0; dieser Puffer ist wenig hilfreich, da sich der pH-Wert

    vom pKS-Wert stark unterscheidet 26. 1,45 kJ mol−1; 57,9 kJ mol−1

    27. Etwa 15 Mio. unterschiedliche Basenpaare 28. (20!)/(10!)  (10!) = 184.756 29. 7,9 %

    Kapitel 2 1. a) Prolin, Pro, P; b) Tyrosin; Tyr, Y; c) Leucin, Leu, L; d) Ly-

    sin, Lys, K 2. a) C, B, A; b) D; c) D, B; d) B, D; e) B 3. a) 6; b) 2; c) 3; d) 1; e) 4; f) 5 4. a) Ala; b) Tyr; c) Ser; d) His 5. Ser, Glu, Tyr, Thr 6. a) Alanin-Glycin-Serin; b) Alanin; c) und d)

    CH3 CH2OHH H O

    N

    H

    C

    H

    C

    O

    C

    O

    N C

    H

    C N

    H

    C

    H

    Peptidbindungen

    a-Kohlen- stoffatome

    7. a) Bei pH 5,5 ist die Nettoladung +1.

    H3N +

    +

    H H CH2

    NH

    CH C N CH C O

    O O

    HN

    0

    2

    4

    6

    8

    10

    pH

    12

    14

    Zugabe von OH–

    © Springer-Verlag GmbH Deutschland 2018 J. M. Berg, J. L. Tymoczko, G. J. Gatto jr., L. Stryer, Stryer Biochemie, https://doi.org/10.1007/978-3-662-54620-8

    1257

    http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-54620-8_1 http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-54620-8_2

  • b) Bei pH 7,5 ist die Nettoladung 0.

    H3N

    H H CH2

    NH

    CH C N CH C O

    O O

    N

    + –

    8. An jeder der 50 Positionen kann eine von 20 Aminosäuren stehen: 2050 oder 1,1  1065

    9.

    H3N +

    CH2

    C

    O–

    O

    H CH2

    CH C N CH C O CH3

    O O

    Aspartam bei pH 7

    10. Die sich wiederholende Einheit Stickstoff/α-Kohlenstoff/ Carbonylkohlenstoff

    11. Die Seitenkette ist die funktionelle Gruppe, die am α-Kohlen- stoffatom der Aminosäure befestigt ist.

    12. Die Aminosäurezusammensetzung gibt nur die Aminosäuren an, aus denen ein Protein besteht. Die Reihenfolge wird dabei nicht berücksichtigt. Die Aminosäuresequenz ist das Gleiche wie die Primärstruktur – die Sequenz der Aminosäuren vom Aminoterminus zum Caboxylende des Proteins.

    13. a) Jeder Strang hat eine Masse von 35 kDa, umfasst also 318 Reste (mittlere Masse pro Rest 110 Da). Da die Steig- höhe einer α-Helix 0,15 nm pro Rest beträgt, ergibt sich eine Länge von 47,7 nm. Noch genauer: Bei einer superspi- ralisierten α-Helix beträgt die Steighöhe pro Rest 0,146 nm, sodass sich für die Länge 46,4 nm ergeben. b) Achtzehn Reste in jedem Strang (40 minus 4 geteilt durch 2) liegen in einer β-Faltblatt-Konformation vor. Bei einer Steighöhe von 0,35 nm pro Rest ergibt sich eine Länge von 6,3 nm.

    14. Die Methylgruppe am β-Kohlenstoffatom des Isoleucins behindert sterisch die Bildung einer α-Helix. Beim Leucin ist diese Methylgruppe an das γ-Kohlenstoffatom gebunden, das weiter von der Hauptkette entfernt liegt; so bleibt die Behinderung aus.

    15. Prolin und Glycin. Die ringförmige Seitenkette von Prolin, in der das Stickstoff- und das α-Kohlenstoffatom verknüpft sind, schränkt φ auf einen sehr engen Bereich ein (etwa −60°). Durch die fehlende sterische Behinderung durch das Wasserstoffatom der Seitenkette von Glycin nimmt diese Aminosäure im Ramachandran-Plot viel mehr Raum ein.

    16. Die erste Mutation zerstört die Aktivität, weil Valin mehr Raum beansprucht als Alanin; das Protein muss infolgedes- sen eine andere Form annehmen, wenn man davon ausgeht, dass dieser Rest in einer dicht gepackten Umgebung liegt.

    Die zweite Mutation stellt die Aktivität wieder her, weil sie zu einer kompensatorischen Verringerung des Volumens führt: Glycin ist kleiner als Isoleucin.

    17. Schleifen liegen immer an der Oberfläche von Proteinen und sind der Umgebung ausgesetzt. Da viele Proteine in einer wässrigen Umgebung vorkommen, sind die exponierten Schleifen hydrophil und können daher mit Wasser interagie- ren.

    18. Die native Konformation des Insulins ist nicht die thermody- namisch stabilste Form, da das Molekül aus zwei einzelnen, über Disulfidbrücken verknüpften Peptiden besteht. Tatsäch- lich entsteht Insulin aus Proinsulin, einer einkettigen Vor- stufe, die nach Bildung der Disulfidbrücken gespalten wird, um Insulin zu erzeugen, das aus 51 Aminosäuren besteht.

    19. Ein Abschnitt der Hauptkette der Protease kann mit der Hauptkette des Substrats Wasserstoffbrücken ausbilden und so ein ausgestrecktes paralleles oder antiparalleles Paar von β-Strängen erzeugen.

    20. Glycin hat von allen Aminosäuren die kleinste Seitenkette. Die geringe Größe ist oft notwendig, um Polypeptidketten eine enge Kehre oder eine starke Annäherung zu ermöglichen.

    21. Glutamat, Aspartat und die endständige Carboxylatgruppe können Salzbrücken mit der Guanidiniumgruppe des Argi- nins bilden. Darüber hinaus kann diese Gruppe als Donator einer Wasserstoffbrücke zu den Seitenketten von Glutamin, Asparagin, Serin, Threonin, Aspartat, Tyrosin, Glutamat und den Carbonylgruppen der Hauptkette fungieren. Histidin kann mit Arginin bei pH 7 Wasserstoffbrücken ausbilden.

    22. Disulfidbrücken im Haar werden durch Zugabe eines Thiols und mäßige Erwärmung aufgebrochen. Das Haar kräuselt sich und kann durch Zugabe eines Oxidationsmittels zur Ausbildung neuer Disulfidbrücken in der gewünschten Form stabilisiert werden.

    23. Einige Proteine, die biologische Membranen durchspannen, bilden „die Ausnahme, die die Regel bestätigt“, da sie eine umgekehrte Verteilung der hydrophoben und hydrophilen Aminosäuren aufweisen. Betrachten Sie beispielsweise die Porine, die bei vielen Bakterien in der äußeren Membran vor- kommen. Membranen bestehen größtenteils aus hydrophoben Ketten. Deshalb sind die Porine an ihrer Außenseite zu einem großen Teil von hydrophoben Resten bedeckt, die mit den benachbarten hydrophoben Ketten in Wechselwirkung treten. Im Gegensatz dazu enthält das Innere des Proteins viele ge- ladene und polare Aminosäuren. Sie umgeben einen mit Was- ser gefüllten Kanal, der durch die Mitte des Proteins verläuft. Da Porine ihre Funktion in einer hydrophoben Umgebung erfüllen, sind sie im Vergleich mit Proteinen, die in wässriger Lösung funktionieren, „von innen nach außen gestülpt“.

    24. Die Aminosäuren werden hydrophob sein. Eine α-Helix ist besonders dafür geeignet, eine Membran zu durchspannen, da alle Amidwasserstoff- und Carbonylsauerstoffatome des Peptidrückgrats an Wasserstoffbrücken innerhalb des Peptids beteiligt sind, sodass diese polaren Atome in einer hydro- phoben Umgebung stabilisiert werden.

    25. Dieses Beispiel zeigt, dass der pKS-Wert durch die Umge- bung beeinflusst wird. Eine bestimmte Aminosäure kann abhängig von der chemischen Umgebung im Inneren des Proteins eine Anzahl verschiedener pKS-Werte annehmen.

    26. Hämoglobin bildet bekanntermaßen ein Tetramer, Myoglobin hingegen ist ein Momomer. Deshalb sind die hydrophoben

    1258 Lösungen zu den Aufgaben

  • Seitenketten an der Oberfläche der Hämoglobinunterein- heiten wahrscheinlich an van-der-Waals-Wechselwirkungen mit ähnlichen Regionen der übrigen Untereinheiten beteiligt und dadurch von der wässrigen Umgebung abgeschirmt.

    27. Eine mögliche Erklärung ist, dass die Schwere der Symptome dem Ausmaß der strukturellen Störung entspricht. So sollte beispielsweise die Substitution von Alanin gegen Glycin nur zu leichten Symptomen führen, während die Substitution des viel größeren Tryptophans dazu führen könnte, dass sich die Dreifachhelix nur wenig oder gar nicht bildet.

    28. Die Energieschwelle, die überwunden werden muss, um von der polymerisierten zur hydrolysierten Form zu wechseln, ist hoch, selbst wenn die Reaktion thermodynamisch begünstigt ist.

    29. Unter Verwendung der Henderson-Hasselbalch-Gleichung lässt sich das Verhältnis von Alanin-COOH zu Alanin-COO− bei pH 7 als 10−4 berechnen. Das Verhältnis von Alanin-NH2 zu Alanin-NH+3, das auf dieselbe Weise bestimmt wird, beträgt 10−1. Demnach beläuft sich das Verhältnis von neutralem Ala- nin zu den zwitterionischen Formen auf 10−4  10−1 = 10−5.

    30. Die Bestimmung der absoluten Konfiguration erfordert, die Priorität der vier beteiligten Gruppen in Bezug auf ein tetraedrisches Kohlenstoffatom festzulegen. Bei allen Aminosäuren mit Ausnahme von Cystein gilt die Reihen- folge: 1) Aminogruppe, 2) Carbonylgruppe, 3) Seitenkette, 4) Wasserstoff. Bei Cystein besitzt die Seitenkette aufgrund

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