Z Lebensm Unters Forsch (1984) 178:173-178 Zeitschrift f t i r

Lebensmittel- Untersuchung

und-Forschung © Springer-Verlag 1984

Vergleichende Untersuchungen fiber partielle Aminos iuresequenzen von Prolaminen und Glutelinen verschiedener Getreidearten VI. Anionenaustauschchromatographie der durch Kationenaustauschchromatographie erhaltenen Peptidfraktionen*

Herbert Wieser, Werner Seilmeier und Hans-Dieter Belitz Deutsche Forschungsanstalt ffir Lcbensmittelchemie und Institut ffir Lebensmittelchemie der TU Mfinchen, LichtenbergstraBe 4, D-8046 Garching, Bundesrepublik Deutschland

Comparative Investigations of Partial Amino-Acid Sequences of Prolamines and Glutelins from Cereals

VI. Anion Exchange Chromatography of Peptide Fractions Obtained by Cation Exchanges Chromatography

Summary. The main peptide fractions obtained from prolamines and glutelins of wheat, rye, barley, and corn by chymotryptic hydrolysis, gel filtration and cation exchange chromatography [1, 2] were further separated by anion exchange chromatography. The amino-acid compositions of the peptides obtained from wheat, rye and barley prolamines are closely re- late& Typical compositions are Glx>44, Pro>28, and Phe> 7 mol-%. The peptide fractions from corn prolamine are different (Glx > 20, Leu > 20, Ala > 12, Pro > l0 tool-%). The peptide fractions from wheat, rye and barley glutelins are less similar. Typical com- positions are Glx > 30, Pro > 15, and Gly> 8 mol-%. Most of the fractions from corn glutelin contain many amino-acids with Glx, Leu, and Ala predominating.

Wheat differs significantly from the other cereals because of the unique composition of some high mo- lecular weight peptide fractions from glutelin, which are rickin Glx (> 49) and Gly (> 19 mol-%).

Zusammenfassung. Die durch chymotryptische Hy- drolyse, Gelchromatographie und Kationenaus- tausehchromatographie erhaltenen Peptidfraktionen aus den Prolaminen und Glutelinen yon Weizen, Rog- gen, Gerste und Mais [1, 2] wurden am Anionenaus- tauscher weiter aufgetrennt. Die Aminos/iurezusam- mensetzung der mengenm/iBig dominierenden Frak-

* Gef6rdert vonder AIF fiber den Forschungskreis der ErnShrungs- industrie e. V. Frl. Falkner und Frau Redler danken wir f/Jr ausge- zeichnete technische Assistenz Offprint requests to: H.-D. Belitz

tionen 1/igt f/Jr die Prolamine von Weizen, Roggen und Gerste eine nahe Verwandtschaft erkennen, typi- sche Fraktionen bestehen aus Glx > 44, Pro > 28 und Phe> 7 mol-%. Typische Fraktionen aus Maisprola- min unterscheiden sich davon deutlich (Glx>20, Leu > 20, Ala > 12, Pro > 10 mol-%). Bei den Fraktio- nen aus den Glutelinen ist die Verwandtschaft yon Weizen, Roggen und Gerste schw/icher ausgepr/igt, charakteristisch ffir die Zusammensetzung sind Werte yon Glx > 30, Pro > 15 und Gly > 8 tool-%. Die Frak- tionen aus Maisglutelin haben breiter gestreute Ami- nos/iurezusammensetzungen, wobei Glx, Leu und Ala dominieren. Weizen hebt sich durch die Zusammen- setzung einiger hochmolekularer Fraktionen aus Glu- telin mit hohen Werten ffir Glx (>49) und Gly (> 19 tool-%) yon den fibrigen Getreidearten charak- teristisch ab.

Einleitung

Die in frfiheren Arbeiten [1, 2] beschriebene s/iulen- chromatographische Fraktionierung (Gelchromato- graphie, Kationenaustauschchromatographie) yon chymotryptischen Partialhydrolysaten der Prolamine und Gluteline von Weizen, Roggen, Gerste und Mais wurde mit der Chromatographie der in der Ausbeute dominierenden und typischen Peptidfraktionen am Anionenaustauscher fortgesetzt. Die Aminosfiurezu- sammensetzungen der isolierten Peptidfraktionen ge- ben weiteren Aufschlug fiber charakteristische partiel- le Strukturmerkmale der untersuchten Proteine.

Material und Methoden

Peptidfraktionen

Folgende durch Kationenaustauschchromatographie gewonnene Peptidfraktionen wurden zur Anionenaustauschchromatographie

174 H. Wieser et al.: Vergleichende Untersuchungen fiber partielle Aminos~uresequenzen

eingesetzt: PWI: 10,20,21,22,23a, 30,33b, 34a, 34b GW: 10,11,22,23,24,26,30,33,34a PR: 10,11,20,21,22,27,28a, 29,32,39 GR: 10,19,20,21,22,23,24a, 24b,28a, 29,31/32,34b PG: 10,11,12,20,21,22,23a, 30,34a, 39 GG: 10,19,20,22,23a, 23b, 27b, 29,34a, 38a, 39 PM: 12,15,23b, 30,33b, 34a, 34b, 35a, 35b, 38b GM: 10,22,24a, 27,28,29,30,34a, 34c, 34d, 35

Anionenaustauschchromatographie

Unter folgenden Bedingungen am Peptidanalysator Biotronic LC 6000 nach [3] durchfiihren:

S/iule: 60 x 0,9 cm. - Temperatur: 37 °C. - S~iulenffillung: Dur- rum DA X 2-20. - Elutionspuffer: N-Ethylmorpholin (15 ml)/c~-Pi- colin (20 ml)/Pyridin (10 ml)/H20 (955 ml)/Essigsfiure (zur pH-Ein- stelltmg). - Elutionsfolge: Puffer pH 9,4 (20 ml), Puffer pH 8,4 (30 ml), Puffer pH 6,5 (40 ml), 0,5 mol/1 Essigsfiure (60 hal), 2,0 mol/1 Essigsgure (100 ml). -Aufgabe: 30-80 mg der Peptidfraktionen, ge- 16st in 1 ml Puffer pH 9,4. - DurchfluB 20 ml/h. - Str6mungsteilung: 19,5 ml/h zum Fraktionssammler, 0,5 ml/h fiir Peptidnachweis.

Fraktionsvolumen: 1,95 ml. - Peptidnachweis: a) Alkalische Hydrolyse (2,5 tool/1 NaOH, 100 °C, 15min), b) Neutralisation (30% ige Essigs/iure), c) Anf'firbung mit Ninhydrinreagens (100 °C, 15 min), d) Messung der Absorption bei 570 nm im Durchf/ul3pho- tometer.

D as Eluat entsprechend der Ninhydrinanf~irbtmg in 6-12 Frak- tionen zusammenfassen und 2 x gefriertrocknen.

Aminosiiureanalyse

Nach [1] durchffihren.

Ergebnisse und Diskussion

Jeweils 9-13 Peptidfraktionen, die durch Gel- und Ka- tionenaustauschchromatographie aus chymotrypti- schen Partialhydrolysaten der Prolamine und Gluteli- ne yon Weizen, Roggen, Gerste und Mais gewonnen wurden und in der Ausbeute dominierten [1,2], wur- den am Anionenaustauscher Durrum DA X 2-20 un- ter Verwendung fliichtiger Puffer weiter aufgetrennt. Abbildung 1 zeigt als Beispiel das Chromatogramm fiir die Peptidfraktion 10 aus Weizenprolamin (Frakti- on PW 10). Etwa 500 in der Ninhydrinanffirbung her- ausragende Fraktionen 2 wurden auf Ausbeute und Aminosfiurezusammensetzung analysiert.

Im Durchschnitt wurden 72% der eingesetzten Peptidmenge wiedergefunden. Die Aminos/iurespek- tren der 20 Peptidfraktionen mit den jeweils h6chsten Ausbeuten sind in Abb. 2 dargestellt. Diese Fraktio- nen repr/isentieren mengenm/iBig 33-43% 3 der Aus-

1 Fraktionsbezeichnungen: P - Prolamin; G - Glutelin; W - Weizen; R - Roggen; G - Gerste; M - Mais

2 Die Bezeichnung der Fraktionen erfolgt durchgehend mit dreistel- ligen Zahlen, wobei die 1., 2. und 3. Ziffer jeweils die Fraktion aus Gelchromatographie, Kationenaustausch- und Anionenaus- tauschchromatographie angeben. In einigen F~illen wurden Frak- tionen in a, b und c unterteitt

3 Berechnet auf der Basis der in den bisher durchgeffihrten Trenn- sehritten wiedergefundenen Peptidmengen

A57s

A 0.4- /'

L

/~0 120 200 mt

Abb. 1. Chromatographie der Peptidfraktion PW 10 am Anionen- austauscher Durrum DA X 2-20

gangsproteine bei den Prolaminen und 11-24% bei den Glutelinen.

Ein Vergleich der dominierenden Peptidfraktionen aus den Prolaminen der vier untersuchten Getreidear- ten 1/il3t bei Weizen, Roggen und Gerste eine stark aus- gepr/igte Verwandtschaft erkennen. In fast allen Frak- tionen nimmt Glx eine herausragende Stellung; an zweiter Stelle folgt zumeist Pro.

Von wenigen Ausnahmen abgesehen, bestehen die- se Peptide zu mehr als 2/3 aus Glx und Pro. Das Ver- h/iltnis Glx/Pro liegt /iberwiegend in einem relativ engen Bereich (1,2--2,0). Bei den Fraktionen aus Ger- stenprolamin f/illt auf, dab der Pro-Gehalt in einigen Fallen an den Glx-Gehalt herankommt (PG 102a, 120). Phe steht in den meisten Fraktionen mengenm/i- gig an dritter Stelle. Bei den weniger hfiufig vorkom- menden Aminos/iuren sind Unterschiede zu beobach- ten: Bei Weizen heben sich Leu, bei Roggen Ser und bei Gerste Ile am h/iufigsten heraus. Die fibrigen Ami- nos/iuren sind nur vereinzelt yon Bedeutung. Untypi- sche breiter gestreute Aminos/iurezusammensetzun- gen sind vielfach in Fraktionen mit geringerer Aus- beute (< 3 % o, z. B. PR 290a) anzutreffen.

Besonders typisch f/Jr die Prolamine yon Weizen, Roggen und Gerste sind die Fraktionen mit Glx > 44, Pro>28 und Phe>7 mol-% (PW 100, 200, 202, 212, 222, 304; PR 100b, 110, 200a, 200b, 210b; PG 100b, 110, 202b, 210, 222a). Keine der Fraktionen aus Mais- prolamin sowie aus den Glutelinen hat eine ~ihnliche Zusammensetzung.

Die Fraktionen aus Maisprolamin sind andersar- fig zusammengesetzt: Glx liegt deutlich niedriger (Mittelwert 26 mol-%) und dominiert weniger h/iufig. Die Werte fiir Leu und Ala iibersteigen vielfach 20 bzw. 12 tool-%. Auffallend ist die stark ausgepr/igte Gegenl/iufigkeit der Werte fiir Glx und Ala. Der An- teil yon Pro liegt meist niedriger; charakteristisch ist der relativ kleine Schwankungsbereich (6,5- 12,7 mol-%).

H. Wieser et al.: Vergleichende Untersuchungen fiber partielle Aminos/iuresequenzen 175

Diese Ergebnisse stehen im Einklang mit den aus Nucleins/iuresequenzen abgeleiteten Aminosfiurese- quenzen f'/tr einzelne Maisprolaminkomponenten [4- 6]. Danach kommen vor allem Glx, aber auch Leu und Ala im Gegensatz zu Pro h/iufig kumuliert vor, wobei sich Glx-reiche und Ala-reiche Peptidabschnitte ab- wechseln.

Im Vergleich zu Glx, Leu, Ala und Pro haben Phe (1,4-8,9 mol-%) sowie die fibrigen Aminos/iuren nur eine untergeordnete Bedeutung; schwefelhaltige und basische Aminos/iuren kommen nut vereinzelt in ge- ringen Mengen vor. Insgesamt kann ffir die Fraktio- nen aus Maisprolamin die Zusammensetzung Glx>20, Leu>20, Ala> 12 und Pro> 10 tool-% als typisch angesehen werden (PM 33b4, 34a4a, 34a5, 34b4).

Bei den Peptidfraktionen aus den Glutelinen ist die Verwandtschaft von Weizen mit Roggen und Gerste einerseits und die Abweichung dieser drei Getreidear- ten yon Mais andererseits nicht so ausgepr/igt wie bei den Prolaminen. Bei Roggen und Gerste dominiert zwar wie bei Weizen in fast allen Fraktionen Glx, die Werte liegen jedoch bei Weizen meist auf einem deut- lich h6heren Niveau. Auch Pro zeigt bei Weizen im Durchschnitt hShere Werte und ist in 17 von 20 Frak- tionen zweith/iufigste Aminos/iure, w~hrend bei Rog- gen und Gerste auBer Pro auch Asx mehrmals an zwei- ter Stelle steht. Dementsprechend unterscheidet sich auch das durchschnittliche Verhfiltnis Glx/Pro signifi- kant (GW-Peptide: 2.9; GR-Peptide 2.4; GG-Peptide 2.1). In etwa der I-I/ilfte der Fraktionen ist Gly die dritth/iufigste Aminos/iure; charakteristisch fiir Wei- zen sind die hohen Werte (19,6 bzw. 19,3 tool-%) der Fraktionen GW 100 und 104. Innerhalb der 20 men- genm~Big dominierenden Fraktionen kommen bei Roggen und Gerste im Gegensatz zu Weizen breit ge- streute Aminos/iurezusammensetzungen, u.a. mit ei- hem hohen Anteil basischer Aminos/iuren, mehrmals vor (GR 28a0, 28a4/5, 28a7a; GG 197b, 27b4, 27b7b, 297b, 38a4, 392a, 394).

Allgemein sind fiir die Gluteline von Weizen, Rog- gen und Gerste Fraktionen mit der Zusammensetzung Glx>30, Pro>15 und Gly>8mol -% typisch (GW 100, 104, 114b, 224c, 225, 234, 264; GR 103, 208, 224, 225, 233/4; GG 208, 23a3/4, 23b4). Weizenglute- lin hebt sich dutch einige Fraktionen (GW 100, 104, l14b) mit hohen Werten von Glx (>45), Pro (> 16) und Gly (> 12 tool-%) von den iibrigen Glutelinen charakteristisch ab. So bestehen die Fraktionen GW 100 und 104 zu etwa 90% aus den drei Amino- s/iuren Glx, Pro und Gly, wobei auf Pro und Gly an- n~hernd gleiche Anteile (ca. 19 mol-%) entfallen.

Die Fraktionen aus Maisglutelin haben insgesamt eine breiter gestreute Aminosfiurezusammensetzung,

wobei Glx, Leu und Ala dominieren und Pro und Gly vergleichsweise weniger stark hervortreten. Wie bei Roggen und Gerste sind die Anteile von Asx und den basischen Aminos/iuren in einigen Fraktionen fiber- durchschnittlich hoch.

Die Gegenfiberstellung der Prolamine und Gluteli- ne aus jeweils einer Getreideart zeigt h6here Anteile an Glx, Pro und Phe in der Mehrzahl der Prolaminfrak- tionen und h6here Anteile an Asx, Gly und basischen Aminos/iuren in der Mehrzahl der Glutelinfraktionen. Bei Weizen, Roggen und Gerste ist auBerdem das durchschnittliche Verhfiltnis Glx/Pro in den Prola- minfraktionen deutlich niedriger als in den Glutelin- fraktionen.

Auffallend ist, dab bei allen untersuchten Getrei- dearten aus den Prolaminen und Glutelinen teils sehr /ihnliche, teils stark unterschiedliche Peptidfraktionen erhalten wurden. Bei Weizen weisen solche nah ver- wandte Fraktionen (z. B. PW 23a4a/GW 224a, PW 306a/GW 305, PW34a5/GW34a4) durchschnittli- che Werte fiir Pro (~20), Gly (~4) und Phe (~5 tool-%) auf. Bei Roggen und Gerste haben/ihn- lich zusammengesetzte Fraktionen (z.B. PR 100b/ GR 100a, PR 323/4/GR 204; PG 100b/GG100, PG 212/GG 102a) relativ hohe Anteile von Glx, Pro und Phe sowie niedrige Anteile von Gly. Bei Mais sind sowohl die Verwandtschaft wie auch die Abweichun- gender Prolamin- und Glutelinfraktionen weniger stark ausgepr/igt. Insgesamt kann man aufgrund der Aminos/iurezusammensetzung der Peptidfraktionen feststellen, daB bei allen Getreidearten prolamintypi- sche Peptide in den Glutelinpartialhydrolysaten, aber kaum glutelintypische Strukturmerkmale in den Pro- laminpartialhydrolysaten vorkommen.

Besonders charakteristisch sind bei allen Getreide- arten die Peptide der Fraktionsnummer 100, die h6- hermolekular sind (Fraktion 1 aus der Gelchromato- graphie), weder am Kationenaustauscher noch am Anionenaustauscher retardiert wurden (jeweils Frak- tion 0), und deren Ausbeuten nach drei Trennstufen (Tabelle 1) mit Ausnahme der Maisfraktionen 4 relativ hoch liegen. Die Prolaminpeptide aus Weizen (PW 100), Roggen (PR 100b) und Gerste (PG 100b) sind in ihren Zusammensetzungen (Tabelle 1) sehr /ihnlich und bestehen zu etwa 90% aus Glx (44-48), Pro (32-38) und Phe (7-10 tool-%). Die entsprechen- den Glutelinpeptide aus Roggen (GR 100a) und Ger- ste (GG 100) sind nah verwandt. Die Peptidfraktion aus Weizenglutelin (GW 100) enth/ilt zwar /ihnlich viel Glx (49,9 tool-%), abet die Werte fiir Pro (19,8) und Phe (3,3 mol-%) sind stark erniedrigt und der Weft fiir Gly ist stark erh6ht (19,6 tool-%). Fraktion

4 Aufgrund der niedrigeren Ausbeuten wurde die Maisprolamin- fraktion 10 nicht welter aufgetrennt

176 H. Wieser et al.: Vergleichende Untersuchungen fiber partielle Aminosguresequenzen

~4

N

O

04 N

I"4

-go H©

°-~6

~ u 4

n-

o ~

° ,.2

,.2

e~

o ~4

o4

e4

o 8 .

I [

g

0 .

5

~oe,i

o

o ~4

IM

t~

- - m .

~ ea

Q

1:..4

n

H ~

~z

- - o

- ' ~ ° 6

° - . i

I 1 .

.1o

m

o

"'~ 4-0 ~

= ~ ~-0

N '.~ - 0 , 4 o

°

r ¢

- 0 0 5

-005

0 ::~ ,.,-, ,,,,~ ~ ~05 ~.

2"-0 ~

~ 2

__~ o e4 m

- - , o e4

..2

k2 ~4

"" e,i

i co

-0ei

¢q

O Ig ~D

- - 0 e,i

- 0 e , i

-0¢,i

-~e4

m 0 0

t~4 b 05

05 m

m

05

t-q

o~

o

g

~ o ~ ° -0.i o ~ g

i o

-0ei

-0r4

-0e, i

-0e4

-0e, i

¢D

.i ~ -005 ~,0 -~05 ~ ~

- ~ ~ -0~ ,~ -005 ~ - - ~ - ~ _

CO ~1 tg~ ~ O'~ ,6 ~ -0~o _005

~ -005 ~ -~-i ~-0 ,,-; eq eq

N ~ = . ~ o , . 4

r,d ~ - - O

- - '~ N - ° 4 05

4o - j "Q6 e "....4 o ° ~5 ~ ,.,-;

,.,, - ~ .~_'~ ,.,

I ' ,~ , = ,*

Abh.2. Aminosfiurespektren der 20 mengenm/iBig dominierenden Peptidfraktionen (Fraktionsbezeichnungen vgl. Material und Methoden). a Fraktionsbezeichnung; b Aminos/iuren: 1 = Asx, 2 = Thr, 3 = Ser, 4 = Glx, 5 = Pro, 6 = Gly, 7= Ala, 8 = Cys, 9 = Val, 10 = Met, 11 = Ile, 12 =

Leu, 13 = Tyr, 14 = Phe, 15 = His, 16 = Lys, 17= Arg; e Ausbeute in %o, bezogen auf eingesetzte Mengen Protein

178 H. Wieser et al.: Vergleichende Untersuchungen fiber partielle Aminos/iuresequenzen

Tabelle 1. Aminos~iurezusammensetzung der Peptidfraktionen 100 a (tool-%) b

PW 100 PR 100b PG 100b GW 100 GR 100a GG 100 GM 100

Asx 0,0 0,3 0,0 0,0 0,0 0,0 7,3 T ~ 1,5 2,1 0,3 1,4 1,4 0,0 5,0 Ser 1,6 3,8 1,4 1,6 2,3 1,3 8,4 Glx 47,8 46,1 44,8 49,9 48,0 42,3 18,8 Pro 33,8 32,4 38,0 19,8 32,1 40,2 13,8 Gly 0,5 0,4 0,2 19,6 3,1 0,8 9,2 Ala 0,5 0,3 0,1 1,4 0,0 0,0 8,5 Cys 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 Val 0,0 2,2 0,4 0,0 2,4 2,6 6,0 Met 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 1,5 Ile 0,8 0,6 3,5 0,0 0,0 3,5 3,0 Leu 2,9 2,7 0,4 1,7 2,4 0,0 6,2 T ~ 0,9 0,9 3,1 1,3 1,6 3,1 1,4 Phe 9,7 7,7 7,8 3,3 6,7 6,2 2,3 His 0,0 0,3 0,0 0,0 0,0 0,0 1,1 Lys 0,0 0,2 0,0 0,0 0,0 0,0 3,8 Arg 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 3,7

Ausbe~e ° 14,8 94,0 91,7 8,4 7,5 6,2 2,4

a Proteinbezeichnungen vgl. Material und Methoden b Trp wurde nicht bestimmt ° in %0, bezogen auf eingesetzte Menge Protein

GM 100 aus Maisglutelin hat eine g/inzlich andersarti- ge Zusammensetzung.

Die Sonderstellung, die Weizen aufgrund seiner F/ihigkeit zur Kleberbildung innerhalb der Getreide- arten hat, findet ihre Entsprechung bei den hier ge- schilderten Untersuchungen vor allem in den Glx- und Gly-reichen Peptiden des Glutelinpartialhydrolysats, die auch bei den phylogenetisch nahestehenden Ge- treidearten, wie Roggen und Gerste, nicht anzutreffen sind und die m6glicherweise auch auf Strukturelemen- te der Weizengluteline hinweisen, die fiir die Kleber- bildung von Bedeutung sind.

Literatur

1. Wieser H, Seilmeier W, Belitz H-D (1982) Z Lebensm Unters Forsch 174:374

2. Wieser H, Seilmeier W, Belitz I-I-D (1983) Z Lebensm Unters Forsch 177:101

3. Schroeder WA (1967) In: Hirs CHW (ed) Meth Enzymo111:361 4. Geraghty D, Pfeifer MA, Rubenstein J, Messing J (1981) Nucleic

Acid Res 9:5163 5. Pederson K, Devereux J, Wilson DR, Sheldon E, Larkins BA

(1982) Cell 29:1015 6. Marks MD, Larkins BA (1982) J Biol Chem 257:9976

Eingegangen am 30. November 1983

Aus der Industrie

Degasser der Serie ERC-3000

ERC Gesellschaft fiir den Vertrieb wissen- schaftlicher Ger/ite m. b. H., Waldstrage 18, D-8401 Alteglofsheim b. Regensburg.

Sie sind eine Neuheit in der Flfissigkeits- Chromatographie. Erstmalig besteht die M6glichkeit, die Eluenten kontinuierlich di- rekt vor der Pumpenf6rderung zu entgasen. Die dadurch erzielte Elueten-Entgasung ist allen bisherigen Methoden weit fiberlegen

und gew~ihrleistet eine augergew6hnliche Analysen-Stabilit/it. In der empfindlichen Be- rechungsindex-Messung erhalten Sie durch die Anwendung des Degassser eine auI3erge- w6hnlich gute Basislinien-Stabilit/it. Der Ent- wicklung dieses Ger/ites liegen fundamentier- te Fachkenntnisse und ein hohes technisches Wissen langj/ihriger Forschungsarbeiten der Firma ERMA zugrunde.

Besondere Merkmale: Leichte und einfa- che Bedienung. - Die Degasser der Serie ERC-3000 k6nnen in jede Anlage durch ein-

fache Schlauchverbindungen installiert wer- den. - Das Original-Mischverh~iltnis des Eluenten wird dutch den Entgasungsvorgang in keiner Weise ver/indert. - Absolute Sicher- heit, da der Eluent w~ihrend der Entgasung nicht erhitzt wird. - Die kleinen Abmessun- gen gestatten die Aufstellung auf engem Raum. - I n der Modellreihe ERC-3000 stehen dem Anwender fljnf GerMetypen fiir die je- weilig gewiinschte Anwendung zur Verffi- gung.

Abmessungen: Breite 178 mm x H6he 212 mmx Tiefe 355 mm, Gewicht ca. 10 kg.