Zellstrukturen und ihre Funktionen — Mitochondrienuser.uni-frankfurt.de/~dingerma/Podcast/CytologieWS10_14.pdf · Zellstrukturen und ihre Funktionen — Mitochondrien • Matrixgranula

Zellstrukturen und ihre Funktionen — Mitochondrien

Dienstag, 15. Februar 2011

Citratzyklus, Atmungskette (Elektronentransport), oxidative Phosphorylierung (ATP-Synthese), Fettsäureabbau

Leitenzym: GlutamatdehydrogenaseCytochromoxidase

• Vorkommen: in allen aeroben Zellen von Tieren und Pflanzen• Form sehr variabel: rund bis fädig/verzweigt; Größe: 1 x 3 µm• Anzahl variabel: 20 bis 5 x 105 je nach Leistungsfähigkeit• sind „Kraftwerke“ der Zelle

• von Doppelmembran umgeben• äußere Membran durchlässig (Porine!)• innere Membran mit Cardiolipin in Cristae (Lamellen), Tubuli (Röhren), Sacculi (allgemeine Bezeichnung)

Zellstrukturen und ihre Funktionen — Mitochondrien (mitos = Faden, chondrion =

Körnchen)



• Matrixgranula = Speicherung von Calcium- und Magnesiumionen • zirkuläre DNA ohne Histone (mehrere Ringe in Kettenform vorliegend)• ca. 5% der mitochondrialen Proteine auf mtDNA codiert => Chondriom = Gesamtheit aller Gene auf mtDNA • 70S-Ribosomen • Vermehrung durch Teilung• matrokline Vererbung, d.h. Eizelle liefert Zytoplasma mit Mitochondrien für Zygote

• Mitochondriopathien: Krankheiten durch Defekte im MT-Stoffwechsel • vor allem Organe mit hoher Aktivität betroffen: Gehirn, Herz, Skelettmuskel, Retina (z.B. Lebersche hereditäre Optikusneuropathie) • sehr heterogenes KrankheitsbildDienstag, 15. Februar 2011


MAO: baut z.B. Dopamin im Gehirn ab, Enzym-Inhibitorenals Parkinson-Therapeutikum





• normalerweise: Protonengradient über innere Membran mit ATP-Synthese gekoppelt• 2,4-Dinitrophenol ist Entkoppler, d.h. Protonen gelangen wieder in die Matrix, Wärme wird erzeugt• im braunen Fettgewebe Thermogenin als Entkopp-ler, z.B. Winterschläfer, Neugeborene


2,4-Dinitrophenol




inaktiv aktiv

Vergrößerung des Intermembranraumes

Mitochondrium mit Cristae

Chloroplast


Zellstrukturen und ihre Funktionen — Plastiden


Lichtphosphorylierung (ATP-Synthese), Elektronentransport, Reduktion von CO2, Reduktion von Nitrit zu NH4

+, Reduktion von Sulfat, Aminosäuresynthese, Fettsäuresynthese (innere Membran; im Gegensatz zu tier. Zellen!)

• Vorkommen: nur in Pflanzen• kugelig bis linsenförmig, 3-8 µm• Doppelmembran um Stroma, darin Thylakoidmembranen, z.T. in Stapel = Grana • äußere Membran durchlässig • Intermembranraum und Thylakoidin-nenraum = Intrathylakoidraum

Zellstrukturen und Ihre Funktionen — Plastiden



• Thylakoidmembran: Träger der Photosynthesepigmente, Elektronentransportkette, ATP-Synthase• Stroma: Enzyme des Calvinzyklus• ringförmige DNA ohne Histone• Plastom = Gesamtheit aller Gene in Plastiden• matrokline Vererbung


Zellstrukturen und Ihre Funktionen

— Plastiden• Entstehung: aus Proplastiden, je nach Licht: Entwicklung zu Chloroplasten (Licht), Leukoplasten oder Chromoplasten (Licht und Dunkel)• Leukoplasten: Amyloplasten zur Stärkespeicherung, Elaioplasten zur Ölspeicherung, Proteinoplasten zur Proteinspeicherung• Etioplasten: Chloroplasten ergrünungsfähiger Gewebe• Plastiden ineinander umwandelbar• Gerontoplasten: Altersform der Chloroplasten (Herbstlaub)Dienstag, 15. Februar 2011

Amyloplasten

Chloroplasten

Chromoplasten

Chromoplasten



Zellstrukturen und Ihre Funktionen

— Plastiden

• Etioplast: vom parakristallinen Prolamellarkörper gehen einzelne Thylakoide aus

• Chromoplast: je nach Speicherform der Carotinoide Unterscheidung zwischen globulös, tubulös, membranös und kristallös


Polysaccharide — SpeicherOCH2OH

HO

HOOH

OH

glycosidisches C-Atom

α-D-Glucose

1

4OCH2OH

HO

HOOH

OH

glycosidisches C-Atom

β-D-Glucose1

4

OCH2OHHO

HOOH

O OCH2OH

HOOH

OH

Maltose = α-1,4 glycosidisch verknüpfte D-Glucose

OCH2OHHO

HOOH O

OHO

OH

CH2OH

OH

Cellobiose = β-1,4 glycosidisch verknüpfte D-Glucose

Cellulose

Stärke aus Amylose und Amylopektin, in Form von Assimilationsstärke in Chloroplasten oder Speicherstärke (Stärkekörner) in Amyloplasten


Zellstrukturen und Ihre Funktionen — Zytoskelett

Aktinfilamente Intermediärfilamente Mikrotubuli


Zellstrukturen und Ihre Funktionen — Zytoskelett

Vorkommen: in eukaryontischen pflanzlichen und tier. Zellen nicht in Bakterien!Funktion: dynamischer Strukturbildner, wichtig für • die Gestalt zellwandloser Zellen • die innere Architektur • zelluläre Bewegungsvorgänge • den gerichteten Stofftransport innerhalb der ZelleStruktur: Proteinpolymere, je nach Form unterscheidbar in • Mikrofilamente = Aktinfilamente • Intermediärfilamente • Mikrotubuli


Zellstrukturen und Ihre Funktionen — Zytoskelett: Aktinfilamente

häufigstes Protein in einer eukaryontischen ZelleDurchmesser ca. 6nmFunktion: bestimmt die Zelloberfläche, wichtig für Bewegungsvorgänge Lokalisierung: in der ganzen Zelle verteilt, v.a. im „Cortex“, direkt unter der Plasmamembran


Zellstrukturen und Ihre Funktionen — Zytoskelett: Aktin

Immunfluoreszenz-Aufnahme

Elektronenmikroskop.Aufnahme



häufigstes Protein in einer eukaryontischen ZelleDurchmesser ca. 6nmFunktion: bestimmt die Zelloberfläche, wichtig für Bewegungsvorgänge Lokalisierung: in der ganzen Zelle verteilt, v.a. im „Cortex“, direkt unter der PlasmamembranStruktur: aufgebaut aus Aktinmonomeren = globuläres Protein = G-Aktin, bildet 2 Ketten, die umeinander gewunden sind = F-Aktin Polymerisation ist abhängig von ATP und ein- und zweiwertigen Ionen (K+, Mg2+); +-Ende: schneller Auf- und Abbau; –-Ende: langsamer Auf- und Abbau


Zellstrukturen und Ihre Funktionen — Zytoskelett: Aktin

G-Aktin F-Aktin

Aktin-Bündel

Aktin-Vernetzungs-proteine Aktin-Netz



häufigstes Protein in einer eukaryontischen ZelleDurchmesser ca. 6nmFunktion: bestimmt die Zelloberfläche, wichtig für Bewegungsvorgänge Lokalisierung: in der ganzen Zelle verteilt, v.a. im Cortex, direkt unter der PlasmamembranStruktur: aufgebaut aus Aktinmonomeren = globuläres Protein = G-Aktin, bildet 2 Ketten, die umeinander gewunden sind = F-Aktin Polymerisation ist abhängig von ATP und ein- und zweiwertigen Ionen (K+, Mg2+); +-Ende: schneller Auf- und Abbau; –-Ende: langsamer Auf- und Abbauje nach Zelltyp existieren unterschiedliche Aktin-Bindeproteine, z.B. Filamin, Ankyrin, Dystrophin, Myosin



z.B. Erythrozytenmembran:

Kontakte zwischen den verschiedenen Proteinen fixieren Aktinfilamente und damit den Cortex



Cytochalasin (Pilze): bindet an +-Ende und inhibiert die PolymerisationPhalloidin (Amanita phalloides, Knollenblätterpilz): bindet seitlich an F-Aktin und verhindert Depolymerisation

Prokaryont Listeria monocytogenes: verursacht schwere Formen von Nahrungsmittelvergiftung; verwendet Aktinfilamente, um sich in der befallenen Zelle fortzubewegen bzw. in andere Zellen einzudringen


Aktin/Myosin

wichtiger Interaktionspartner: MyosinDienstag, 15. Februar 2011

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