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IX. Register
ABBE,E. 124 Aldolase Absorptionskoeffizient 252 -, Elutionsvolumen 117 Absorptionsspektrometer 25lf. -, mittlere Molmasse 72 Absorptionsspektroskopie 248fT. -, osmotischer Druck 72
-, bathochrome Verschiebung 269ff. Aldolase-Untereinheiten -, hypsochrome Verschiebung 270ff -, osmotischer Druck 72 -, in der Enzyrnkinetik 524fT. Alkohol-Dehydrogenase -, Lösungsmitteleinfluß 269fT. -, MICHAELIS-Konstante 514
Abstandsquadrat, mittleres 64 allgemeine Strukturprinzipien 5fT. Abstandsverteilungsfunktion 182f a-Zerfall 542 Acetylcholinesterase, Wechselzahl 515 Aminosäuren, Struktur 24fT. Acridinorange, Struktur 312 AMP, Struktur 33 Adaption, homöoviskose 55 l-Anilinonaphthalin-8-sulfonat, s. ANS Adenin 32 Anisotropie 332fT., 337fT.
-, optische Eigenschaften 310 anormale Dispersion 218f. -, Struktur 33 Anpassung, induzierte 509
Adenosin ANS, optische Eigenschaften 311 -, CD-Spektrum 289 -, Struktur 312 -, dimer, CD-Spektrum 289 Anti-STOKES-Streuung 372fT. -, optische Eigenschaften 257 Arginin, Struktur 25
Adenosin-5' -mononiconitat Arginyl-t-RNA-Synthetase -, CD-Spektrum 291 -, MICHAELIS-Konstante 514
Adenosin-5' -monophosphat, Struktur 33 Asparagin, Struktur 25 Adenosintriphosphat, Struktur 408 Aspartat, Struktur 25 Adenyl-(3' -5')-Guanosin, CD-Spektrum 290 atomic force microscopy, 5' -Adenylsäure, FIuoreszenzspektrum 309 s. Rasterkraftmikroskopie
-, Phosphoreszenzspektrum 309 ATP, Struktur 408 Äquivalentdosis 561 attenuated total reflection 354fT. Affinitätschromatographie 118f. -, Meßanordnung 355 AFM, s. Rasterkraftmikroskopie Auflösung, zeitliche Agarose 113f -, -, Bestrahlungsmethoden 528 Aktivierungsenergie 503 -, -, Relaxationsmethoden 528 Aktivierungsenthalpie, freie 502fT. -, -, Strömungsmethoden 528 Aktivität 546 Augenlinsen, Kleinwinkelstreuung 185f Alanin Ausklingphase 512
-, Enantiomere 277 Austauschkorrelationszeit 417 -, IH-NMR-Spektrum 405 Auswahlregel -, Struktur 25 -, elektronischer Übergang 251,259
L-Alanin, spezifischer Drehwinkel 280 -, IR-Spektroskopie 346f Albumin -, NMR-Spektroskopie 386
-, elektrophoretische Beweglichkeit 106 Autoradiographie 557fT. -, Form und Abmessung 63 -, mittlere quadratische Verschiebung 88 Bakteriophage R17
-, RÖNTGENstreuintensität 175
568
Bakteriorhodopsin -, lateraler Diffusionskoeffizient -, IR-Untersuchungen -, kinetische FT-IR-Kurven -, Rasterkraftrnikroskopaufuahme -, Struktur
344 367ft'.
370 138
368f. 97 Bakterium, Sedimentationskoeffizient
basischer pankreatischer Trypsin-Inhibitor, s. BPTI
BECQUEREL, H. 541,546 ß-Strahlung, Messung 547ft'. ß-Umwandlung 542ft'. Beweglichkeit, elektrophoretische 105 Bindung, g1ykosidisch, I-H und l-Hi 37f. BINNIG, G. 133, 135 Bio-Glas 113 biologische Strahlenwirkung 560ft'. Biomoleküle
-, Charakterisierung der Struktur -, chemischer Bau und Struktur -,Größe
Blitzlichtphotolyse BLODGETI, K.B. BOHRsches Magneton BOLTZMANN-Verteilung BPTI
-, COSY-Spektrum
64ft'. 15ft'.
63 539f.
24 384,463
246f.
438 -, Einkristall- und Lösungsstruktur 449 -, NOESY-Spektrum 447
BRAGG, W.L. 201 BRAGGsche Gleichung 20lf. BRAGGsche Retlexionsbedingung 202 BRAV AIS-Gitter 198f. Bremsstrahlung 167ff. BRIGGS, G.E. 511 Brillanz
-, RONTGENquellen 171 -, Synchrotronquellen 170
BROWNsche Molekularbewegung 88 BSA, s. Serumalbumin BUERGER-Kamera 209 Bushy-Stunt-Virus
-,Diffusionskoeffizient 97 -, Molmasse 97 -, partielles spezifisches Volumen 97 -, Sedimentationskoeffizient 97
13C-NMR-Spektroskopie 421ft'.
IX. Register
14C, ß-Spektrum 544 Carboanhydrase Soof.
-, MICHAELIS-Konstante 514 -, Wechselzahl 515
Carbonylgruppe, als Chromophor 254ff. Carboxymethylcellulose 118 Carotin, optische Eigenschaften 257 CARR-PURCELL-MEIBOOM-GILL-
Pulsfolge CD, s. Circulardichroismus Cellulose
_, 13C-CPMAS-Spektrum Cerebrosid, RAMAN-Spektrum charge-transfer
395
36,37, 114 454 378
-, im Enzym-Substrat-Komplex 505 256ff. 398ft'. 416ft'. 277f.
-, Übergang chemische Verschiebung chemischer Austausch Chiralität Chloroform, Polarisierbarkeit 271 Chlorophyll a, Absorptionsspektrum 265f.
-, optische Eigenschaften 257 Cholesterin
-, Elektronendichteverteilung -, Kemdichteverteilung -, Lage in Membran -, spezifischer Drehwinkel -, Struktur
Chromatographie -, Affinitäts--, Gelpermeations--, Ionenaustausch-
Chromophor, biologischer
230 230f.
56 280
16 113ft'. 118f.
113ff. 118
248,262ft'. 254ff. -, Carbonylgruppe als
CHUDLEY -ELLIOTI -Sprungmodell 483,485
Chymotrypsin -, Anthraniloyl-SerI9S_, PERRIN-Plot 338 -,Diffusionskoeffizient 97 -, F1uoreszenzpolarisation 335 -, MICHAELIS-Konstante 514 -, Molmasse 97 -, partielles spezifisches Volumen 97 -, Sedimentationskoeffizient 97 -, Substratspezifität 508f. -, Wechselzahl 515
569
IX. Register
Chymotrypsinogen, Elutionsvolumen -, STOKES-Radius
Circulardichroismus (CD) -, Meßanordnung -, COTTON-Effekt
Clathrat-Struktur CM-CeUulose cmc Collagen, Diffusionskoeffizient COMPTON-Streuung Concanavalin A, Reinigung continuous wave-NMR,
s. NMR-Spektroskopie
117 90
181fT. 285 283
12 118 l3f 85
551f. 1I8f
Coomassie-Blau 107, 109 Coronen 286f correlated spectroscopy, s. NMR-Spektro-
skopie, COSY COSY, s. NMR-Spektroskopie COTTON-Effekt
-, bei Circulardichroismus 283 -, bei optischer Rotationsdispersion 281
COULOMBsches Gesetz 6 CPP 14 Creatinphosphat
-, in der 31P-NMR-Spektroskopie 407f -, Struktur 408
CRICK, F. 33,234 trans-Crotonaldehyd
-, COSY-Spektrum 439 -, NOESY-Spektrum 444
Crystallins 185f CsCI-Dichtegradient 103f Cucumber Mosaik Virus, Modell 188 CURIE, M. und P. 546 CW-NMR, s. NMR-Spektroskopie,
continuous wave Cystein, Struktur 25 Cystin, Bildung 28 Cytidin, optische Eigenschaften 257 Cytidin-3' -phosphat,
-, Temperatursprung-Experiment 536 5' -Cytidylsäure, Fluoreszenzspektrum 309
-, Phosphoreszenzspektrum 309 Cytochromc
-, Elutionsvolumen 117 -, isoelektrischer Punkt 110 -, optische Eigenschaften 257
570
-, oxidiert -, -, Absorptionsspektrum 265f, 382 -, -, photoakustisches Spektrum 382 -, reduziert -, -, Absorptionsspektrum 265f,382 -, -, optische Eigenschaften 257 -, -, photoakustisches Spektrum 382 -, STOKES-Radius 90
Cytosin 32 -, optische Eigenschaften 310 -, Struktur 33
Dansyl-(L-prolyl)n-a-naphthyl-semicarbazid -, Struktur und Energietransfer 328f
Dansylchlorid, optische Eigenschaften 311 -, Struktur 312
DA VYDOV -Auf spaltung 268 De BROGLIE, L. 127 DEAE-Cellulose 118 DEBYE, P. 145, 147,205 DEBYE-HOCKEL-Theorie 66 DEBYE-SCHERRER-Methode 211f DEBYE-Streufunktion 179 DEBYE-WALLER-Faktor 205,236 Deformationsschwingungen 348fT. Demodulationsgrad 303f
-, bei Fluoreszenzdepolarisation 335f DEPC, druckabhängige DT A-Meßkurven 50 2-Desoxy-D-ribose, Struktur 32 Deuterium
-, Kerneigenschaften -, kohärente Streulänge -, natürliche Häufigkeit -, NMR-Spektroskopie -, relative Empfindlichkeit
Deuteronen-NMR-Spektroskopie, s.
385,398 164 385
411fT. 385
Deuterium und NMR-Spektroskopie Dextran ll3f Dextran Blau, Elutionsvolumen 117 1,4-Di-[2'-(5-phenyloxazolyl)]-benzol
-, Struktur 551 diamagnetische Abschirmung 399f dichroitisches Verhältnis 274f.
-, Meßanordnung 273 Dichtegradientenzentrifugation 10ltJ. 2',3' -Didesoxyadenosintriphosphat
-, Struktur 559
Dieladoylglycerophosphatidylcholin, s. DEPC
Diethylether, Dielektrizitätszahl Diethylaminocellulose
271 118
Difference Scanning Calorimetry, s. DSC differentielle Phase 335f. Differenz-Thermoanalyse, s. DT A Diffusionskoeffizient
-, Biomoleküle -, lateral, Lipidmoleküle -, Rotations--, transversal, Lipidmoleküle
Dihydroxyaceton Dimension, fraktale 6,9-Dimethyladenin
-, 'H-NMR-Spektrum -, Struktur
84f.,88ff. 97 15
333ff.,338 16 36
181
410f. 411
Dimyristoylglycerophosphatidylcholin, s. DMPC
Dioleoylglycerophosphatidylcholin, s. DOPC
Dipalmitoylglycerophosphatidylethanolamin, s. DPPE
Dipalmitoylglycerophosphatidylcholin, s. DPPC
Diphenylhexatrien, Struktur 2,5-Diphenyloxazol, Struktur Dipol-Dipol-Relaxation Dipolmoment
-, elektrisches
312 551
39Of.,395
-, -, in der Elektronenspektroskopie 248f. -, -, induziertes 6f. -, -, momentanes 6f. -, -, permanentes 6 -, magnetisches 384ff. -, -, bei optischer Aktivität 287f. -, oszillierendes, in der RAMAN-
Spektroskopie 372ff. Dispersion, anormale 21Sr. Dissoziationsfeldverfahren 539 Dissymmetrieverhältnis 151 f. Distearoylglycerophosphatidylcholin,
s. DSPC Distearoylglycerophosphatidylethanolarnin,
s. DSPE Distearoylphosphatidylcholin, s. DSPC Disulfidbrücke, in Proteinen 27, 28
IX. Register
DLS, s. Lichtstreuung, dynamische
DMPC -, Deuterium-NMR-Spektren 427f. -, DSC-Thermogramm 54 -, Elektronendichteprofil 195 -, Hauptübergang 55 -, molekularer Ordnungsparameter 427 -, NOESY-Spektrum 450 -, Rastertunnelmikroskopaufnahme 135f. -, RÖNTGENbeugungsdiagramm 228f. -, RÖNTGENreflektivität 194f. -, Vesikel, Fluoreszenzspektrum 308 -, Vorübergang 55
DMPC-Doppelschicht -, lateraler Diffusionskoeffizient 344
DMSO, Polarisierbarkeit 271 DNA 32
-, Bakterien-, Diffusionskoeffizient 85 -, deuteriert, Streulängendichte 187 -, Dichtegradientenzentrifugation 103f. -, Doppelhelix 33f. -, DS-T7, spezifische Viskosität 80f. -, DSC-Thermogramm 60 -, ESR-Spektrum y-bestrahlter 475 -, Intensitäts-Zeitkorrelationsfunktion
156f. -, intrinsische Viskosität 80 -, optische Eigenschaften 257 -, Rasterkraftmikroskopaufnahme 140 -, RONTGENbeugungsdiagramm 234 -, Schäden durch ionisierende
Strahlung 562f. -, Schmelzen 43ff. -, -, Extinktionsänderung 267 -, Sedimentationskoeffizient 96 -, Sequenzierung 557ff. -, Streulängendichte 187 -, Tertiärstruktur 35 -, Translationsdiffusionskoeffizient 157f. -, Umwandlungsenthalpie 60f. -, viskoelastisches Verhalten 84
A-DNA 33f. -, CD-Spektrum 291
B-DNA 33f. -, CD-Spektrum 291
Z-DNA 34
571
IX. Register
DONNAN-Gleichgewicht 73 DOPC, Hauptübergang 55 DTA 48ft". Doppelhelix, DNA 33f. -, Meßanordnung 49 DPPC 13,17 Dynamic Light Scattering, s. Lichtstreuung,
-, DSC-Thennogramm 54 dynamische -, DT A-Meßkurve 49 -, ebene Gel-Phase (LW) 17 E. cO/i, KI2-DNA 44 -, Elektronendichteverteilung 230 -, -, mittlere kooperative Länge 44 -, ESR-Spektren 471 -, radioluminographische Aufuahme -, flüssig-kristalline Phase (L.J 18 eines Tritium-markierten -, FT-IR-Spektrum 360 Expressionssystems 560 -, gewellte Gel-Phase (Pw) 18 -, Ribosom 191ft: -, IH-NMR-Spektrum 411f. EADIE-HOFSTEE-Plot 517f. -, Hauptübergang 55 Effekt -, IR-Spektrum 357 -, hydrophober 11ft". -,-, inD20 362f. -, hyperchromer 167ft". -, Kemdichteverteilung 23Of. -, hypochromer 167ft". -, -, von deuteriertem 230f. -, hypsochromer, rur Melittin 264 -, lamellare Gitterkonstante, -, Resonanz-RAMAN- 375
Temperaturabhängigkeit 225 Effizienz -, Lipiddoppelschichtdicke, -, FÖRSTER-Energietransfer 327f.
Temperaturabhängigkeit 226 Ei-Phosphatidylcholin -, Iyotroper Polymorphismus 18 -, RÖNTGENbeugungsdiagramm 232f. -, multilamellare Vesikel, -, lateraler Ditfusionskoeffizient 344
RÖNTGENbeugungsdiagramm 224f. Eialbumin, Fonn und Abmessung 63 -, Querschnittsfläche von Kette und EIGEN,M. 533
Kopfgruppe 226 Einfall, streifender 193f. -,RAMAN-Spektrum 378 Einheit, mittlere kooperative 52 -, Sub-Gel-Phase (Lc) 17 EINSTEIN, A. 245 -, Vorübergang 55 EINSTEIN-Gleichung 89
DPPC-Vesikel, 13C-NMR-Spektrum 423 EINSTEIN-KUHNsches Viskositätsgesetz 82 -, longitudinale Relaxationszeiten 423 Einteilchenformfaktor 171ft".
DPPE, Hauptübergang 55 Eis, Struktur von hexagonalem 9f Drehkristallmetbode 207f elastic incoherent structure factor 479 Drehwinkel Elektron
-, bei optischer Rotationsdispersion 178fT. -, Drehimpuls 463 Druck, osmotischer 69fT. -, LANDE-Faktor 463 Druckdifferenz, hydrostatische 71 -, magnetisches Moment 463 Drucksprungmethode 538 Elektronenbeugung, Auflösung 122 DSC 51fT. Elektronendichtebestimmung 103fT.
-, Meßanordnung 51 Elektronendichteverteilung DSPC -,DPPC 230
-, DSC-Thennogramm 54 -, DPPC/Cholesterin-Mischung 230 -, Hauptübergang 55 -, Elementarzelle 203ft: -, Spreitungsdruck 22 -, -, Iyotroper Mesophasen 229 -, Vorübergang 55 -, Hämgruppe 221
DSPE, Hauptübergang 55 Elektroneneinfang 541fT.
572
Elektronenmikroskopie 127fT. -, Auflösung 122
Elektronenparamagnetische Resonanz, s. ESR-Spektroskopie
Elektronenspektroskopie 248fT. -, bathochrome Verschiebung 269ff -, hypsochrome Verschiebung 270ff -, Lösungsmitteleinfluß 269ff. -, Übergangsdipolmoment 248ff
Elektronenspinresonanz, s. ESR-Spektroskopie
Elektrophorese 104fT. Elementarzelle 197 Ellipsoid, homogenes, Formfaktor 175f
-, Streumassenradius 152 Elliptizität 282f.
-, molare 283 -, spezifische 282f
Elutionsdiagrarnm 116 End-zu-End-Abstand 64 Endoplasmatisches Retikulum
-, 31P-NMR-Spektrum 407 Energie, elektromagnetische Strahlung 243
544 -, maximale Energieniveau, Schwingungs-
-, elektronisch Energieiibertrag
260,346 254fT.
159 298f.
501fT. Energieübertragung nach Absorption Enthalpieänderung, freie Entropieeffekt, bei Enzymkatalyse Enzyme, Substratspezifität Enzymhemmung
-, kompetitiv -, nicht-kompetitiv -, unkompetitiv
Enzymhemmung, gemischt,
506 508f.
518fT. 518ff. 522ff 521f
s. Enzymhemmung, nicht-kompetitiv Enzym-Inhibitor-Komplex 519fT. Enzymkatalyse
-, Bindung des Übergangszustands 507 -, chemische Katalyse -, Entropieeffekt
Enzymkinetik -, Bestrahlungsmethoden, zeitliche
Auflösung -, Meßmethoden -, -, Absorptionsspektroskopie
507f 506
500fT.
528 524ff 524ff.
IX. Register
-, -, Fluoreszenzspektroskopie -, -, stopped-flow-Technik -, -, Temperatursprungtechnik -, Relaxationsmethoden -, -, zeitliche Auflösung -, schnelle, Untersuchungsmethoden
-, Strömungsmethoden -, -, zeitliche Auflösung
Enzym-Substrat-Komplex -, charge-transfer -, elektrostatische Wechselwirkung -, hydrophobe Wechselwirkung -, MlCHAELIS-MENTEN-Kinetik -, van-der-WAALS-Wechselwirkung -, Wasserstoffbrückenbindung
524ff 527ff 533ff 533ff
528
527ff. 527ff.
528 503fT.
505 504 504
S10ff 505 504
EPR, s. ESR-Spektroskopie ERNST,R.R. Ersatz, isomorpher Erythrozyten
437,444,460 219f
-, lateraler Diffusionskoeffizient 344 ESR-Spektroskopie 462fT.
-, Bestimmung von Diffusions-koeffizienten 473 f
-, Einfluß d. Rotationskorrelationszeit 470 -, Hyperfeinwechselwirkung 466f -, LANDE-Faktor 463f -, magnetische Quantenzahl 464 -, Pulverspektrum 469 -, spektrale Anisotropie 468f -, Spinsonden 467ff -, paramagnetische Übergangs-
metal1ionen 47Sff -, ZEEMAN-Aufspaltung 465
ESR-Spektrum -, Abhängigkeit von der
Spinsondenbeweglichkeit 47Of. -,Orientierungsabhängigkeit 469
ESRF 170 Ethanol
-, Dielektrizitätszahl 271 -, NMR-Spektrum 400 -, Polarisierbarkeit 271
Ethenoadenosin, optische Eigenschaften 311 -, Struktur 312
Ethidiumbromid, optische Eigenschaften 311 -, Struktur 312
573
IX. Register
EW ALD-Konstruktion EXAFS Excimer Exciplex
203 2350'.
299,3210'. 299
extended X-ray absorption fine structure, s. EXAFS
Extinktion Extinktionskoeffizient
-, molarer dekadischer
ß-Faltblatt, CD-Spektrum
253
252f.
293f. 365 -, Wellenzah1 der Amid-I-Bande
ß-Faltblattstruktur Faseraufuahme von DNA Feldvektor, elektrischer
-, magnetischer FERGUSON-Plot FERMI-Kontaktwechselwirkung Ferredoxin, EXAFS-Messung Festkörper-NMR-Spektroskopie Fibrillarstrukturen
27f.,30 234
242,244 242,244
107f.
Fibrinogen -, Ditfusionskoeffizient -, Form und Abmessung -, Molmasse -, partielles spezifisches Volumen -, Sedimentationskoeffizient -, Stäbchen, intrinsische Viskosität
FICKsches Gesetz, erstes -, zweites
Film, monomolekularer FITC, optische Eigenschaften
-, Struktur Flavin, oxidiert, optische Eigenschaften Flavin-Radikal, optische Eigenschaften Fluidität Fluoresceinisothiocyanat, s. FITC f1uorescence recovery after photo-
bleaching, s. FRAP Fluoreszenzdepolarisation
-, Meßanordnung Fluoreszenzintensität
-, beim FÖRSTER-Energietransfer Fluoreszenzlebensdauer Fluoreszenzlöschung
-, durch Excimere -, dynamische
574
414 237
4500'. 234f.
97 63 97 97 97 80
84fT 85f.
21fT. 311 312 257 257 74
3300'. 33Of.
328 311fT. 315fT.
32 I ff. 317fT
-, statische Fluoreszenzquantenausbeute
316f.,319 3110'.
-, beim FÖRSTER-Energietransfer 328 Fluoreszenzspektroskopie
-, Anisotropie -, Demodulationsgrad -, differentielle Phase -, dynamische -, -, Phasenfluorometer
2960'. 332ff, 337fT 303f.,335f.
335f. 302ff.
-, -, Phasenmodulations-Technik 303
302fT 303f. -, -, Phasenverschiebung
-, -, single photon counting -, -, Zeitdomänen-Technik -, Excimere -, Fluoreszenzdepolarisation -, Fluoreszenzlebensdauer -, Fluoreszenzlöschung -, F1uoreszenzsonden -, Fluoreszenzquantenausbeute
302 302f.
321fT 330fT 311ff. 315fT 311f.
311ff. 309ff. 324fT 342ft': 5240'.
-, Fluorophore -, FÖRSTER-Energietransfer -,FRAP -, in der Enzymkinetik -, Polarisation -, Rotationsditfusion -, statische -,-, Meßanordnung
Fluoreszenzspektrum -, schematische Darstellung -, STOKES-Verschiebung
Fluorophor -, extrinsisch -, intrinsisch
Flüssig-Mosaik-Modell Flüssigkeiten, NEWTONsche Flüssigkeits-Szintillationszähler Formfaktor (SlflMA-Faktor) Formfaktor
-, geometrischer -, homogener Zylinder -, homogenes Ellipsoid -, Kugel -, Rotationsellipsoid -, Scheibe
FÖRSTER, T. FÖRSTER-Abstand
331f,337 333ff.
301f., 337ff. 30lf
3050'. 305
306f. 309fT.
311 309ff. 15, 17
73 550ft:
78
173 175
175f 78,174,176
78 176 324 327
FORSTER-Energietransfer -, Effizienz -, Geschwindigkeitskonstante -, JABLONSKI-Diagramm -, spektraler Überlapp -, Übergangsdipolmoment
31411". 327f
327 326
325f 326
FOURIER-Transform-IR-Spektroskopie, s. IR-Spektroskopie, FT-IR
FOURIER-Transform-NMR, s. NMR-Spektroskopie, FT-NMR
Fraktale FRANCK-CONDON-Prinzip FRAP
18011". 260
34111". free induction decay (FID) 39lf. Frequenzdomänen-Technik,
s. Phasenmodulations-Technik FRiEDELsches Gesetz 218 D-Fructose, spezifischer Drehwinkel 280
-, Struktur 37 FT-NMR, s. NMR-Spektroskopie Fumarase, MICHAELIS-Konstante 514
-, Wechselzahl 515
y-Strahlung 545 -, Messung 551f.
GANS, R. 147 GAUßsche Zahlenebene
-, Darstellung des Strukturfaktors 214 GAUßsches Fehlerintegral 86 GAUßverteilung 87 Gefrierätzung 131f. GEIGER-MÜLLER-Zählrohr 54711". Gelatine, Form und Abmessung Gelelektrophorese
-, Apparatur -, Polyacrylamid--, SDS-
Gelpermeationschromatographie Gesamtspinquantenzahl
g-Faktor, s. LANDE-Faktor Gitter, reziprokes Gitterebenenabstand
63 10511".
107 105fT. 108ff. 11311".
259
100f., 203 199
Gitterkonstante 197 Gleichgewichtsabstand
-, in Anregungs- und Grundzustand 259f Gleichgewichtskonstante 50 I Gleichgewichtsmarkierung 554
IX. Register
Gleichgewichtsreaktion 501 y-Globulin, Form und Abmessung 63 Glucose 36 D-G1ucose
-, Ditfusionskoeffizient 85 -, Form und Abmessung 63 -, mittlere quadratische Verschiebung 88 -, spezifischer Drehwinkel 280 -, Struktur 37
a-D-G1ucose 37 ß-D-Glucose 37 Glutamat, Struktur 25 Glutamin, Struktur 25 Glycerinaldehyd 36 Glycin, \3C-NMR-Spektren 454
-, Struktur 25 Glykolipid, Struktur 16 GOUY-CHAPMAN-Schicht Illf Gramicidin A 455 GRAY, L.H. 561 Grenzviskositätszahl 79 GROlTHUß-Mechanismus 10 Gruppe, prosthetische 505f Guanin 32
-, optische Eigenschaften 310 -, Struktur 33
Guanosin, optische Eigenschaften 257 Guanyl-(3'-5')-Adenosin, CD-Spektrum 290 5' -Guanylsäure, Fluoreszenzspektrum 309
-, Phosphoreszenzspektrum 309 GUINIER-Auftragung 177 GUINIER-Bereich 177 Gyrationsradius, s. Streumassenradius gyromagnetisches Verhältnis 384ff.
-, einiger Atomkerne 385
IH, kohärente Streulänge 164
HAGEN-POISEUILLEsches Gesetz 75 HAHN, E.L. 394 Halbacetal, intramolekular 36f Halbwertszeit 547 HALDANE, J.B.S. 511 Halobacterium halobium Hämgruppe, Struktur
-, Elektronendichteverteilung Hämocyanin, Ditfusionskoeffizient
138,368 265 221
85
575
IX. Register
Hämoglobin imaging plate 559f -,Desoxy- Irnpulsübertrag 148, 159f -, -, Absorptionsspektrum 265f in vivo-NMR-Spektroskopie 406ff. -, -, MOßBAUER-Spektrum 492 index matching Flüssigkeitsbad 153 -, -, Titrationskurve 405f induced fit 509 -,Diffusionskoeffizient 85,97 Infrarotspektroskopie, s. IR-Spektroskopie -, -, pH-Abhängigkeit 100 Inhibitor, s. Enzymhemmung -, Form und Abmessung 63 innere Umwandlung, s. internal conversion -, Molmasse 97 Insulin, Form und Abmessung 63 -, Oxy-, Absorptionsspektrum 265f Intensitätskorrelationsfunktion 154ff. -, -, Titrationskurve 405f. Interferenzoptik 98f -, partielles spezifisches Volumen 97 Interferogrammfunktion 353 -, Sedimentationskoeffizient 97 Interkombinationsübergang, -, -, pH-Abhängigkeit 100 s. intersystem crossing -, Struktur 28ff. internal conversion (IC) 298
hanging drop-Methode 219 intersystem crossing (ISC) 298,300 Harnstoff, Diffusionskoeffizient 85 inversion recovery 393f HARTMANN-HAHN-Bedingung 453 Iodidionen, als Fluoreszenzlöscher 32Of. HAUPTMANN, H. 216 Ionenaustauschchrornatographie 118 Hauptumwandlungstemperatur Ionenbeweglichkeit, in Wasser 11
-, Phosphatidylcholine 56 Ionenbindung 6 Haut, photoakustisches Spektrum 383 Ionenstärke
-, RAMAN-Spektren 379 -, Einfluß auf Konformation 66 a-Helix 27f. IR-Spektroskopie 345ff.
-, CD-Spektrum 293f -, Amid-Banden 364ff. -, Struktur 29 -, attenuated total reflection 354ff. -, Wellenzahl der Amid-I-Bande 365 -, Auswahlregeln 346f
Helixbildungsgrad 40fT. -, Energieeigenwerte 346 HELMHOLTZ-SMOLUCHOWSKI-Glg. 111f. -, FT -IR-Spektroskopie 351ff. HENDERSON-HASSELBALCH-Glg. 404 -,Gruppenfrequenz 350 Heparin, KRATKY-Plot 180 -, Interferogrammfunktion 353
-, Struktur 180 -,Isotopensubstitutionsmethode 367 Hepatitis B Oberflächen-Antigen -, kinetische Messungen 367ff.
-, FT-IR-Spektrum 365 -, Meßtechnik 350f. HERTZ,H. 242 -, Modell- und Biomembranen 356ff. Hexahelicen 286f. -, MORSE-Potential 347 Hexose, spezifischer Drehwinkel 280 -, Nucleinsäuren 369ff. Histidin, Struktur 25 -, Proteine 364ff. HOOKsches Gesetz 345 -, rapid scan mode 367 HOPPE, W. 190 -, Schwingungsquantenzahl 346 HUGHES, E.w. 217 -, step scan-Technik 368 hydrophober Effekt, s. Effekt -, Stroboskop-Technik 367f. Hyperfeinaufspaltung 490f. -, Unterschied zu RAMAN-
Spektroskopie 375 131L ZerfaUsdiagramm 545 -, zero path difference (ZPD) 352f. IC, s. internal conversion ISC, s. intersystem crossing IgG, FT -IR-Spektrum 365 isoelektrische FOkussierung llOf.
576
isoelektrischer Punkt 110 Isoleucin, Struktur 25 Isomerieverschiebung 490f. isomorpher Ersatz 219f. Isotop 541
IABLONSKI-Diagramm 297f. -, beim FÖRSTER-Energietransfer 326
JEENER, I. 437
K-Strahlung 167f. KAPLAN, H.S. 563 KARLE,J. 216 KARPLUS,M. 402 KARPLUS-Kurve 403 Katalase 503
-, MICHAELIS-Konstante 514 -, stopped-flow-Experiment 529ff. -, Wechselzahl 515
KENDREW, I.C. 219 Keratin, Struktur 28,30 Kern-OVERHAUSER-Effekt 432ft".
-, Entstehung 433 -, Kreuzrelaxationsrate 436
Kern-OVERHAUSER-Verstärkungsfaktor 434
Kernmagnetische Resonanzspektroskopie, s. NMR-Spektroskopie
Kernmagneton Kernquadrupolmoment
-,eUügerAtonnkerne -, elektrisches
Kernresonanz, s. NMR-Spektroskopie Kernspin Kernspinquantenzahl
384
398 396ff.
384f.
-, einiger Atonnkerne 385 -, -, mit Kernquadrupolmoment 398
Kernspinresonanz, s. NMR-Spektroskopie Kinke 18 Kleinwinkelstreuung, s. Neutronen- oder
RÖNTGENldeinwinkelstreuung Knäuel, Dissymmetrieverhältnis
-, statistisches, Streukurve Knäuel-Helix-Umwandlung Kohlenhydrate Kohlenstoff, kohärente Streulänge Kollagen, Ditfusionskoeffizient
152 178f.
39ff., 58f. 36ft".
164 85
IX. Register
kolligative Eigenschaften, s. Osmometrie konfokales Laserscanningmikroskop, s.
Mikroskop, konfokales Laserscanning-Konformation
-, all-trans 17,20 -,gauche 20
Konformationsumwandlung -, von Biopolymeren 38ft".
Kontrastfaktor 173 Kontrastvariation 186ft". Konzentrationsgradient 84ff. Kooperativität 39fT. Korrelationsfunktion, Intensitäts- 154ft". Korrelationslänge 163 Kraft
-, Auftriebs- 91 -, Reibungs- 73f., 89, 92f., 105 -, Schwer- 91,93 -, Zentrifugal- 93
KRATKY,O. 190 KRATKY-Kamera 169 KRATKY -Plot 178ff. Kreuzrelaxationsrate 436 Kristallgitter, kubische, Pulveraufuahme 213
-, -, RÖNTGENinterferenz 213 Kristallstrukturanaiyse 196ft".
-, Proteine 219ff. Kristallsysteme 197 Kugel
-, Dissymmetrieverhältnis 152 -,Fonnfaktor 174,176 -, monodispers und polydispers -, -, K1einwinkelstreuintensität 174 -, Streumassenradius 152
Kupferhexahydrat-Komplex -, ESR-Spektrum 477
Lactalbumin, Ditfusionskoeffizient 85 Lactat-Dehydrogenase 524
-, Wechselzahl 515 ß-Lactoglobulin
-, Ditfusionskoeffizient 97 -, dimer, Ditfusionskoeffizient 85 -, -, intrinsische Viskosität 80 -, Form und Abmessung 63 -, Molmasse 97 -, partielles spezifisches Volumen 97
577
IX. Register
ß-Lactoglobulin (Forts.) -, Sedimentationskoeffizient 97
LAKOWICZ, J.R. 320 LAMB-MOßBAUER-Faktor 492 LAMBERT-BEERsches Gesetz
98, 252fT., 524f LANDE-Faktor 463f Länge, mittlere kooperative
-, -, E. col; KI2-DNA 41 44
-, -, PBG-Knäuel-Helix-Umwandlung 59 -, -, Phospholipide
LANGMUIR, I. LANGMUIR-BLODGElT-Vetfahren LANGMUIR-POCKELS-Filmwaage LARMOR-Frequenz LAUE-Aufuahme, zeitaufgelöst LAUE-Gleichung LAUE-Methode LAUTERBUR, P.C.
55 21,23
23f 21f 386 221 200 207 460
Lecithin 17 -, Deuterium-NMR-Spektrum 429f
Leistungskompensations-DifferenzScanning-Kalorimetrie, s. DSC
Lektin-Rezeptor -, lateraler Diffusionskoeffizient 344
Leuein, Struktur 25 Licht
-, elliptisch polarisiertes 276f., 285 -, linear polarisiertes 245 -, unpolarisiertes 245 -, Wechselwirkung mit Materie 246fT. -, zirkular polarisiertes 276f., 284
Lichtmikroskopie, s. Mikroskopie, Licht-Lichtstreuung 141fT.
-, Auflösung 122 -, dynamische (quasielastische) 152ff. -, -, Meßanordnung 153 -, elastische 141 ff. -, größere Makromoleküle 147ff. -, kleine Makromoleküle 145ff. -, Meßanordnung 141 -, statische 142ff. -, Streugeometrie 143
Ligandenfeld, oktaedrisch 258 Lineardichroismus 272fT. LINEWEAVER-BURK-Plot 517
-, fur kompetitive Enzymhemmung 520
578
-, fur nicht-kompetitive E~emmung 524
-, fiir unkompetitive E~emmung 522 Lipase
-, Diffusionskoeffizient 97 -, Molmasse 97 -, partielles spezifisches Volumen 97 -, Sedimentationskoeffizient 97
Lipiddoppelschicht 13f, 19 -, Dicke, Temperaturabhängigkeit 226 -, schematisches Diffraktogramm 223f
Lipidstruktur -, mesoskopische 222fT. -, nicht-lamellar 227f -, Pulverdiagramm 223 -, Reflexpositionen 222
al-Lipoprotein, Form und Abmessung 63 ßl-Lipoprotein, Form und Abmessung 63 Liposom 17, 19 Lösungsmitteleinfluß
-, in der Elektronenspektroskopie 269fT. longitudinale Relaxation LORENTZ-Kurve Luft, Intetferogramm und
389fT. 158
Absorptionsspektrum 355 LUZZA TI-Methode 225 Lymphozyten-Lipide
-, lateraler Diffusionskoeffizient 344 Lysin, Struktur 25 Lysozym
-, Diffusionskoeffizient 85,97 -, DSC-Thermogramm 52f -, lH-NMR-Spektrum 409f -, -, mit diamagnetischem La3+ 415f -, -, mit paramagnetischem Gd3+ 415f -, MICHAELIS-Konstante 514 -, molare Elliptizität 295f -, Molmasse 97 -, partielles spezifisches Volumen 97 -, RAMAN-Spektrum 376 -, Sedimentationskoeffizient 97 -, Substratbindung 504 -, Translationsdiffusionskonstante 158 -, Wechselzahl 515
Lysozymchloridkristall -, RONTGENbeugungsbild 209
magie angle spinning (MAS) 451f.
IX. Register
Magnesium-ATP-Komplex Mikroskop -, 3IP_NMR_Spektrum 418 -, konfokales Laserscanning- I 25ff.
magnetische Quantenzah1 464 Mikroskopie Makromolekül -, Elektronen- 127fT.
-, Ellipsoid 65 -, Licht- 124fT. -, g10bulär 66 -, Rastertunnel- und Rasterkraft- 133fT. -, kugelfOrmig 65 Mikrotom 132f -, stabfOrmig 65 D-Milchsäure, spezifischer Drehwinkel 280 -, Zufallsknäuel 65 L-Milchsäure, spezifischer Drehwinkel 280
MARK-HOUWINK-Gleichung 67,82f MlLLERsche Indizes 199 MAXWELL, J.C. 242 mittlere quadratische Verschiebung 88f McCONNEL-G1eichung 466 Modellbiomembran McCONNEL-ROBERTSON-Gleichung 414 -, Struktur 15fT. Melittin, Absorptionsspektrum 264 -, thermotrope Phasenumwandlung 53fT.
-, hypsochromer Effekt 264 Molmasse Membran, biologische, Struktur 15fT. -, Gewichtsmittel 68
-, semipermeabel 69 -, mittlere 67, 70 MENTEN,M. 510 -, viskosimetrisches Mittel 68 Mesityloxid -, von Biomolekülen 97
-, bathochrome Verschiebung 270f -, z-Mittel 68 -, hypsochrome Verschiebung 270f -, Zahlenmittel 67 -, Struktur 270 monomolekularer Film 21fT.
mesoskopische Lipidstruktur 222fT. Monoolein, Diffusionskoeffizient 457 messenger-RNA, s. RNA MORSE-Potential 347 Methanol, Dielektrizitätszahl 271 MOßBAUER, R.L. 486 Methicillin MOßBAUER-Spektroskopie 486fT.
-, IH-NMR-Spektrum 436 -, DOPPLER-Effekt 488 -, Kern-OVERHAUSER-Effekt- -, Hyperfeinaufspaltung 490f
Differenzspektrum 436 -,Isomerieverschiebung 490f -, Struktur 436 -,Meßanordnung 488f
Methionin, Struktur 25 -, Quadrupolaufspaltung 490f Methylengruppe -, Rückstoßeffekt 487f
-, deuteriert, Streulängendichte 187 MOßBAUER-Spektrum -, Streulängendichte 187 -, schematische Darstellung 489
Mevalonsäure 554 Myoglobin Micelle 13f -, CD-Spektrum 294
-, gestreckte 108 -,CO, -, inverse 14 -, -, Resonanz-RAMAN-Spektrum 380 -, K1einwinkelstreukurve 185 -,Desoxy--, SDS- 13 -, -, Resonanz-RAMAN-Spektrum 380f
Micellkonzentration, kritische (cmc) 13f -,Diffusionskoeffizient 97 MICHAELIS, L. 510 -, Elutionsvolumen 117 MICHAELIS-Konstante 505,512fT. -, Hämgruppe,
-, einiger Enzyme 514 Elektronendichteverteilung 221 MICHAELIS-MENTEN-Gleichung 511 -, mittlere quadratische Auslenkung MICHAELIS-MENTEN-Kinetik 509fT. -, -, Aminosäuren 494 MICHELSON-Interferometer 352 -, -, Eisenatom 493
579
IX. Register
Myoglobin (Forts.) -,Modell 221 -, Molmasse 97 -, Neutronenspektrum 486 -, partielles spezifisches Volumen 97 -, Sedimentationskoeffizient 97 -, Sekundärstruktur 295 -, Struktur 28, 31
Myosin, Stäbchen, intrinsische Viskosität 80 Myotubes
-, lateraler DißUsionskoeffizient 344
NAD+ 524ff. -, Absorptionsspektrum 526
NADH 524ff. -, Absorptionsspektrum 526 -, optische Eigenschaften 310 -, Oxidationsreaktion 525 -, Struktur 525
Natriumdodecylsulfat (SDS) 13f., 108f. NBP-PE 342f. NERNST -Stift 350 Netzebene 199 Neutronen, rur Streuexperimente 165
-, thennische, Intensität 166 Neutronenbeugung, Auflösung 122 Neutronenkleinwinkelstreuung 159ft".
-, Meßanordnung 166f. -, Auflösung 122
Neutronenstrahlung, Eigenschaften 161 Neutronenstreuung, quasielastische, s. QENS NEWTON, I 73 NICHOLSON, G.L. 15,17 Nicotinamidadenindinucleotid,
s. NAD+ und NADH N-4-Nitro-benzo-2-oxa-I,3-diazol
phosphatidylethanolamin, s. NBP-PE NMR-Spektroskopie 383fT.
-, Anisotropieeffekt 399 -, Anwendungen 403ff. -, Meßanordnung 387f. -, Aufspaltung der Energieniveaus 386 -, Austauschkorrelationszeit 417 -, Auswahlregel 386 -, 13C_ 421ff. -, CARR-PURCELL-MEmOOM-GlLL-
Pulsfolge 395
580
-, chemische Verschiebung 398ft". -, chemischer Austausch 416ff. -, continuous wave 388f -, COSY 437ft". -, CPMAS-Experiment 453f. -, cross polarisation 452f. -, Deuteronen- 422ff. -, diamagnetische Abschirmung 399f. -, Dipol-Dipol-Relaxation 390f., 395 -, dynamische Prozesse 419ff. -, Einfluß der molekularen
Beweglichkeit 430f. -, Einfluß molekularer Ordnung 43Of. -, Einfluß von Obertlächenladung 429f. -, elektrisches
Kernquadrupolmoment 396ff. -, Feldgradienten- 456ff. -, FERMI-Kontaktwechselwirkung 414 -, Festkörper- 450ff. -, free induction decay (FID) 391f -, FT-NMR 387ff. -, gyromagnetisches Verhältnis 384ff. -, -, einiger Atomkerne 385 -, in vivo -, inversion recovery -, KARPLUS-Kurve -, Kern-OVERHAUSER-Effekt -, Kernmagneton -, Kernquadrupolmomente einiger
Atomkerne -, Kernspin -, Kernspinquantenzahlen einiger
Atomkerne mit Kernquadrupol-
406ff. 393f
403 432ff.
384
398 384f.
moment 398 -, LARMOR-Frequenz 386 -, longitudinale Relaxation 389ff. -, magic angle spinning (MAS) 451f -, magnetisches Dipolmoment 384ff. -, Magnetisierung 387f -, Messung der Relaxationszeiten 393ff. -, molekularer Ordnungsparameter 426f -, NOESY 437, 441ff. -,Ordnungsparameter eines
Molekülsegments 425ff. _, 31p_ 406ff.
-, PAKE-Spektrum 424f. -, paramagnetische Proben 413ff.
NMR-Spektroskopie (Forts.) -, paramagnetischer Anteil 399 -, Pseudokontaktverschiebung 414 -, pulse field gradient spin echo
(pFGSE) 457f. -, Quadrupolaufspaltung 422ff. -, Relaxation 389ff. -, Relaxationsmechanismen 395ff. -, Resonanzbedingung 386 -, Resonanzfrequenz einiger
Atomkerne 385 -, -, mit Kernquadrupolmoment -, Ringstrom -, Rotationskorrelationszeit -, Solvenseffekt -, spektrale Dichte -, Spin-Echo-Pulsfolge -, Spin-Spin-Kopplung
398 399f. 395f.
399 419ff. 393ff. 401ff.
-, transversale Relaxation -, ZEEMAN-Aufspaltung
389, 391ff. 396f
-, zweidimensionale -, -, an Proteinen
NMR-Spektrum -, chemische Verschiebung -, Spin-Spin-Kopplung
NMR-Tomographie -, Bildgebungsverfahren -, longitudinale Relaxationszeiten
verschiedener Gewebe NOE, s. Kern-OVERHAUSER-Effekt NOESY, s. NMR-Spektroskopie Normalschwingungen NORRISH, R.G.W. nuclear OVERHAUSER effect,
s. Kern-OVERHAUSER-Effekt
437ff. 444ff. 398tr. 398ff. 40 1 ff. 459tr.
460
461
347tr. 539
nuclear OVERHAUSER enhancement spectroscopy, s. NMR-Spektroskopie,
NOESY Nucleinsäuren
-, Nuc\eosid -, Nuc\eosom -, -, Streuintensität -, Nucleotid
Oberflächenpotential optische Aktivität
-, Rotationsstärke -, Ursache
32tr. 32 35
189 32
111
287f 286tr.
IX. Register
optische Rotationsdispersion (ORD) 277tr. -, Meßanordnung 281 -, COTTON-Effekt 281
optisches Rasternahfeldmikroskop, s. Rasternahfeldmikroskop, optisches
optoakustisches Spektrum 381 ORD, s. optische Rotationsdispersion Ordnungsparameter
-, eines Molekülsegments -, molekularer
Orthophosphat -, chemische Verschiebung
Osmometrie Osmose Oszillator
425ff. 426f.
408 63,69fT.
69
-, anharmonischer 347 -, harmonischer 345ff. -, -, Energieeigenwerte 346
Oszillatorenstärke 250 Ovalbumin
-, Diffusionskoeffizient 85,97 -, Elutionsvolumen 117 -, Molmasse 97 -, partielles spezifisches Volumen 97 -, Sedimentationskoeffizient 97 -, STOKES-Radius 90 -, Translationsdiffusionskonstante 158
31P-NMR-Spektroskopie 406tr. 32p, ß-Spektrum 544 Paarbildung 552f Paarkorrelationsfunktion 184,481 Packungsfaktor, geometrischer 14 Packungsparameter, kritischer (CPP) 14 P AKE-Spektrum 424f Partikelstreukurve 173 PATTERSON, A.L. 215 PATTERSON-Funktion 215f PAULI-Prinzip 7,254 PAULING,L. 9, 507
PBG -, DSC-Thermogramm 59 -, a-Helix, intrinsische Viskosität 80 -, Helixbildungsgrad 41 -, Knäuel, intrinsische Viskosität 80 -, Knäuel-Helix-Umwandlung 40, 58f -, -, mittlere kooperative Länge 59
581
IX. Register
PBG (Forts.) -, Struktur
Pepsin, MICHAELIS-Konstante Peptidbindung
58 514 24
-, Delokalisierung der 1t-Elektronen 262 24 26 26
-, Doppelbindungscharakter -, Entstehung -, mesomere Grenzstrukturen -, optische Eigenschaften -, spektrale Lage elektronischer
Übergänge PERRIN-Gleichung PERRIN-Plot
257
262 334,337
338 Persistenzlänge 179 PERUTZ, M. 219 PFGSE, s. NMR-Spektroskopie, pulse
field gradient spin echo (pFGSE) Phase, mobile 113, 115
-, stationäre 113 Phasenbestimrnung, direkte 216 Phasendifferenz 171 Phasenfluorometer 303 Phasenmodulations-Technik 302fT. Phasenproblem Phasenverschiebung Phasenwinkel, des Strukturfaktors Phenylalanin
214fT. 303f 214f
-, Absorptionsspektrum 263f,310 -, Fluoreszenzspektrum 310 -, optische Eigenschaften 257, 310f -, Struktur 25
Phosphatidylinositol, RAMAN-Spektrum 378 3-Phosphoglycerat, 14C-markiert 555 Phosphoglycerid, Struktur 16 Phospholipid-Dispersion
-, 31P-NMR-Spektrum Phosphoreszenz photoakustische Spektroskopie
-, Meßanordnung Photobleichverfahren, s. FRAP Photoeffekt
412f 298,300
381fT. 382
552f. Photomultiplier 550 Photonenkorrelationsspektroskopie 153f. PLANCK, M. 245 PLANCKsches Wirkungsquantum 245 Plastocyanin
-, ESR-Spektrum 477
582
-, oxidiert, Kupferzentrum -, -, Struktur
POCKELS, A. Polarisation Polarisierbarkeit
478 478
21 33lf.,337
6 -, in der RAMAN-Spektroskopie 372ff
Polyacrylamid 113f Poly-Adenosin, CD-Spektrum 289
-, hypochromer Effekt 267 Poly-L-A1anin, Absorptionsspektrum 292
-, CD-Spektrum 292 Poly-r-benzyl-L-g1utamat, s. PBG Poly-L-Glutamin
-, Absorptionsspektrum fiir linear polarisiertes Licht 274
-, dichroitisches Verhältnis 275 Poly-Glutaminsäure, hypochromer
Effekt und Excitonaufspaltung 269 Poly-L-Lysin, Absorptionsspektrum 263
-, CD- und ORD-Spektrum 293 Polymorphismus, Iyotroper 17f Polynuc1eotide
-, kalorimetrische Messung 60fT. Polypeptide, kalorimetrische Messung 58fT. POPOP, Struktur 551 POROD, D. 176 POROD-Näherung 175f Porphyrine, Absorptionsspektren 265f
-, elektronische Übergänge 262 Porphyrinring, Struktur 265 PORTER, G. 539 Positron 543f
-, Vernichtung 545f Potential, chemisches, Gradient 88f
-, elektrostatisches 66 Potentialkurve, anharmonische 259f. PPO, Struktur 551 Präzessionskamera 209f pre-steady-state-Phase 511f. Primärstruktur, Proteine 27 Proflavinmonosernicarbazid
-, optische Eigenschaften 311 -, Struktur 312
Prolin, Struktur 25 Proteine
-, chemischer Bau 24fT. -, kalorimetrische Messung 58fT.
IX. Register
Proteine (Forts.) -, Äquivalentdosis 561 -, Kristallstrukturana\yse 219ft". -, Autoradiographie 557ff -, Streulängendichte 187 -, ß-Spektrum 544 -, Struktur 24ft". -, ß-Umwandlung 542ff
Pulsdomänen-Technik, -, biologische Strahlenwirkung 560ff s. Zeitdomänen-Technik -, COMPTON-Streuung 552f
pulse chase-Markierung 554f. -, DNA-Schäden 562f Pulsmarkierung 554f. -, Elektroneneinfang 542ff. Pulveraufnahme, kubischer Kristallgitter 213 -, Flüssigkeits-Szintillationszähler 550ff Pulverdiagramm, von Lipidstrukturen 223 -, y-Strahlung 545 Pulvermethode 207,211 -, GEIGER-MüLLER-Zählrohr 547ff. Purpurmembran 137f. -, Gleichgewichtsmarkierung 554 Pyren, Excimer 321f. -, Halbwertszeit 547
-, optische Eigenschaften 311 -, Herstellung 553f 10-( I-Pyrenyl)-decansäure -, imaging plate 559f
-, Fluoreszenzspektrum 323 -, maximale Energie 544 -, Struktur 323 -, Messung von ß- und y-Strahlung 547ff
N-( I-Pyrenyl)-maleinimid -, natürliche Strahlungsexposition 563 -, Fluoreszenzspektrum 324 -, Paarbildung 552f -, Struktur 324 -, Photoeffekt 552f
-, physikalische Eigenschaften 541ff. QENS 479fT. -, pulse chase-Markierung 554f
-, doppelt differentieller -, Pulsmarkierung 554f Streuquerschnitt 479f -, Radioimmunoassay 555ff.
-, elastic incoherent structure factor 479 -, Radioluminographie 559f -, inkohärente Streulänge 480 -, Strahlungsdosis 561 -, inkohärenter dynamischer -, Szintillationszähler 549ff
Strukturfaktor 480ff -, Tracermethoden 554f -, kohärente Streulänge 480 -, Wirkung ionisierender Strahlung -, kohärenter dynamischer auf Zellen 562
Strukturfaktor 480f radioaktiver Zerfall, Gesetze 545ft". -, Paarkorrelationsfunktion 481 Radioaktivität 541fT. -, Selbstkorrelationsfunktion 481f Radioimmunoassay 555ft".
Quadrupolaufspaltung 490f. Radioluminographie 559f. Quartärstruktur, Proteine 28 RAMAN,C.V. 372 quasielastische Lichtstreuung, RAMAN-Effekt 372
s. Lichtstreuung, dynamische RAMAN-Spektroskopie 372ft". quasielastische Neutronenstreuung, s. QENS -, Amid-Banden 376 quenched-stopped-flow-Technik 532ft". -, Anti-STOKES-Streuung 372ff.
-, Meßanordnung 533 -, Meßanordnung 373 Querschnittsfläche, DPPC-Molekül 226 -, oszillierendes Dipolmoment 372ff
-, Polarisierbarkeit 372ff. R-Wert 215 -, RAYLEIGH-Strahlung 372ff rad 561 -, Resonanz- 379ff. radioaktive Nuklide 541ft". -, Resonanz-RAMAN-Effekt 375
-, Aktivität 546 -, STOKES-Streuung 372ff. -, <x-Zerfall 542 -, Unterschied zu IR-Spektroskopie 375
583
IX. Register
rapid scan mode 367 Rasterelektronenmikroskop 131f. Rasterkraftmikroskopie 133f., 136ff. Rastemahfeldmikroskop, optisches 141 Rastersondenmikroskopie, Auflösung 122 Rastertransmissionselektronenmikroskop
Rastertunnelmikroskopie Raumgruppe RAYLEIGH, J.W. RA YLEIGH-GANS-DEBYE
Streutheorie RA YLEIGH-Interferogramm RAYLEIGH-Strahlung, in der
RAMAN-Spektroskopie RA YLEIGH-Streuung RA YLEIGH-Verhältnis Reaktion
-, chemische, Energetik -, -, Relaxation nach
Lichtabsorption -, enzymatisch
Reaktionsgeschwindigkeit
131f. 133ff.
199 142
147ff. 98f.
372ff. 141ff.
145ff., 149
501ff.
298,300f. 500ff.
-, aus Absorptionsmessungen 525, 527 -, in der MICHAELIS-MENTEN-
Kinetik -, maximale
510ff. 505
-, -, in der MICHAELIS-MENTEN-Kinetik 511,514
Reaktionsgeschwindigkeitskonstante
-, Temperaturabhängigkeit Reflexion, spekuläre
503 194ff.
194 Reflexionsgrad Reibungskoeffizient Relaxation
9Of., 93f., 99, 104f. 389ff.
Relaxationszeit -, longitudinale 390 -, Messung 393ff. -, transversale 391 -, viskoelastische 84
rem 561 REM, s. Rasterelektronenmikroskop
Retinal -, Absorptionsübergang -, cis-trans-Isomerisierung
-, elektronische Übergänge
584
256,258 256,258
262
reziprokes Gitter, s. Gitter Rhodopsin, optische Eigenschaften Ribonuclease
-, Diffusionskoeffizient
257
-, g1obulär, intrinsische Viskosität 85, 97
80f. 97 97
28,31 536
32
-, MoIrnasse -, Sedimentationskoeffizient -, Struktur -, Temperatursprung-Experiment
D-Ribose, Struktur Ribosom
-, 30S-Untereinheit -, -, Interferenzterme -, -, Proteinanordnung -, 50S-Untereinheit -, 70S-
ribosomale RNA, s. RNA RICH, A. RNA
95, 191f. 192 193
95, 191f 191f
36 32
-, deuteriert, Streulängendichte 187 -, messenger (m-RNA) 33 -, optische Eigenschaften 257 -, ribosomal (r-RNA) 33 -, Streulängendichte 187 -, transfer (t-RNA) 33 -, -, Struktur von t_RNAPhe 35f -, -, Streumassenradius von t_RNAPhe
178 RNA-Polymerase
-, Abstandsverteilungsfunktion
ROHRER, H. RÖNTGENabsorption, s. EXAFS RÖNTGENbeugung, Auflösung
183 133, 135
-, zeitaufgelöst RÖNTGENinterferenz, rur verschiedene
kubische Kristallgitter RÖNTGENldeinwinkelstreuung
-, Auflösung RÖNTGENreflex, Intensität RÖNTGENröhre RÖNTGENstrahlung
-, Eigenschaften -, Intensität
RÖNTGENstrahlung, Linienspektrum RÖNTGENstreuintensität
-, Bakteriophage R17
122 131ff.
213 159ff.
122 107ff. 167f
167ff. 161 166
167f
175
Rotation, molare -, spezifische
Rotationsdiffusionskoeffizient Rotationskorrelationszeit Rotationsstärke RR-Spektroskopie,
279fT. 279
333ff.,338 339,395f.
287f.
s. RAMAN-Spektroskopie, Resonanz-Rückstoßeffekt 487f.
Saccharose -, Diffusionskoeffizient 85 -, Elutionsvolumen 117 -, spezifischer Drehwinkel 280
SANS, s. Neutronenldeinwinkelstreuung Sarcoplasmatisches Retikulum
-,IH-NMR-Spektrum 412 -, IR-Differenzspektrum 363
Sauerstoff -, Elektronegativität -, Fluoreszenzlöscher -, kohärente Streulänge
SAUNDERS, J.K.
9 320f.
164 436
SAXS, s. RONTGENkleinwinkelstreuung SAYRE, D. 216 SA YRE-Gleichung 216f. scanning near field optica1 microscope,
s. Rastemahfeldmikroskop, optisches scanning tunneling microscopy,
s. Rastertunnelmikroskopie SCHAEFER, J. 453 Scheibe, Formfaktor 176
-, zylindrische, Streumassenradius 152 SCHERAGA-MANDELKERN-Gleichung 100 Schlierenoptik 98f. Schlüssel-Schloß-Modell 508r. Schweratommethode Schwingungen, Deformations
-, Normal--, Valenz-
Schwingungsquantenzahl Schwingungsspektroskopie
-, IR--,RAMAN--, photoakustische
SDS Sedimentation Sedimentationsgeschwindigkeit
216 348fT. 347fT. 348fT.
259f., 346 345fT. 345ff. 372ff. 381ff.
13f., 108f. 9lf.
92, 94fT., 99
IX. Register
Sedimentationsgleichgewicht Sedimentationskoeffizient
-, Biomoleküle -,DNA -, Einheit -, pH-Abhängigkeit, Hämoglobin -, Serumalbumin (BSA)
Sekundärelektronenvervielfacher Sekundärstruktur, Proteine Selbstähnlichkeit Selbstdiffusion Selbstkorrelationsfunktion selfbeating Spektroskopie
101 94fT.
97 96 95
100 96
550 27f.
180r. 88
481f. 157f.
SEM, s. Rasterelektronenmikroskop Seminalplasmin, Fluoreszenzspektren 308 Sephadex G 113f., 117 Sepharose 113 Serin, Struktur 25 Serumalbumin
-, Diffusionskoeffizient 85, 97 -, Fluoreszenzquantenausbeute
gebundener Aminosäuren 311 -, g1obulär, intrinsische Viskosität 80 -, isoelektrischer Punkt 110 -, Molmasse 97 -, partielles spezifisches Volumen 97 -, Sedimentationskoeffizient 97 -, STOKES-Radius 90 -, Translationsdiffusionskonstante 158
SFM, s. Rasterkraftmikroskopie SHIMA-Faktor 78 SIEVERT, R.M. 561 SINGER, SJ. 15,17 single photon counting 302 Singulett-Singulett-Energietransfer,
s. FORSTER-Energietransfer Singulettzustand 259 SNaseWT
-, FT-IT-Spektren 366f. -, Struktur 366
SNOM, s. Rastemahfeldmikroskop, optisches
SNYDER, R.G. 356 SORET-Bande 266
-, Anregung in der RR-Spektroskopie 380 Southem Bean Mottle Virus, Streukurve 187 Spallationsquelle 166
585
IX. Register
Speicherring spektrale Anisotropie spektrale Dichte spektraler Überlapp spekuläre Reflexion, s. Reflexion Sphingomyelin, Struktur Spin-Echo-Pulsfolge Spin-Gitter-Relaxation,
s. longitudinale Relaxation Spin-Spin-Kopplung Spin-Spin-Relaxation,
s. transversale Relaxation Spinmultiplizität Spinsonden Spreitungsdruck Stab, Dissymmetrieverhältnis
-, langer, Streumassenradius Staphylokokken Nuclease B
-, differentielle Phase
169f. 468f.
419ft'. 325,327
16 393ft'.
401ft'.
259 467ft'. 21ft'. 152 152
336 statische Lichtstreuung, s. Lichtstreuung STAUDINGER-Index 79 steady-state-Phase Stearinsäure, ESR-Spektren STEJSKAL, E.O.
511f. 473 453
STEM, s. Rastertransmissionselektronen-mikroskop
step scan-Technik STERN-VOLMER-Gleichung STERNsche Doppelschicht Stickstoff, kohärente Streulänge STM, s. Rastertunnelmikroskopie STOKES-EINS TEIN-Gleichung STOKES-Streuung STOKES-Verschiebung STOKESsches Gesetz stopped-flow-Technik
-, Meßanordnung stopped-flow-Temperatursprung
Methode
368 318
lllf. 164
90 372ff. 306f.
89,338 528ft'.
529
538f. -, Meßanordnung 539
Strahlenwirkung, biologische 56011'. Strahlung, elektromagnetische 24211'.
-, -, Charakterisierung 243f. -, -, Energie 243 -, -, Frequenz 244 -, -, Spektralbereiche 243 -, -, Wellenlänge 244
586
-,-, Wellenzah\ 244f. Streufaktor
-, atomarer 160 -, -, rur Neutronen 162 -, -, rur RÖNTGENstrahlung 162f.
Streuintensität 159 Streulänge 161f.
-, inkohärente 480 -, kohärente 480 -, -, von Elementen 164
Streulängendichte 173 Streulichtintensität
-, LORENTZ-Verteilung 158 Streumassenradius 64, 150, 177
-, Definition -, Ellipsoid -, Kugel -, langer Stab -, Zufallsknäuel -, zylindrische Scheibe
Streuquerschnitt -, differentieller -, doppelt differentieller -, inkohärenter -, kohärenter -, -, GUINIER-Auftragung -, THOMSON-
Streutheorie -, RA YLEIGH-GANS-DEBYE
Streuvektor Streuwinkel Stroboskop-Technik Strukturfaktor
149 152 152 152 152 152
160, 172 479f.
172 172f.
177 162
14711'. 154
143, 159f. 367f.
203ft'. -, Elementarzelle 205 -, in der GAUßschen Zahlenebene 214 -, inkohärenter dynamischer 480ff. -, interpartikulärer 184 -, intrapartikulärer 173 -, kohärenter dynamischer 480f. -, Phasenwinkel 214f.
Strukturprinzipien, allgemeine 511'. Strukturviskosität 83 STRYER, L. 330 STUHRMANN, H.B. 189f. Substratspezifität 508r. Superoxid-Dismutase, ESR-Spektrum 477 SVEDBERG, T. 94
SWINNEY, H.L. 157 Synchrotronstrahlung 169ft:
-, Intensität 166 Szintillationszähler 549ff. Szintillatormaterial 549tf
Tabak-Mosaik-Virus -, Diffusionskoeffizient 85,97 -, intrinsische Viskosität 80 -, Lichtstreuung 150f. -, Molmasse 97 -, partielles spezifisches Volumen 97 -, Sedimentationskoeffizient 97 -, Translationsdiffusionskonstante 158 -, transmissionselektronenmikro-
skopische Aufhahrne 130 Teilchenstreufaktor 148tf TEM, s. Transmissionselektronenmikroskop Temperatursprung-Methode 533ff.
-, Meßanordnung 535 TEMPO 467f.
-, ESR-Spektrum 468 -, Struktur 468
Tertiärstruktur, DNA 35 -, Proteine 28
Tetrachlormethan, Polarisierbarkeit 271 2,2,6,6-Tetramethylpiperidin-l-oxyl,
s. TEMPO THOMSON-Streuquerschnitt THOMSON-Streuung, kohärent
-, -, Strahlungsintensität Threonin, Struktur Thymidin, optische Eigenschaften
162 196ff.
197 25
5'-Thymidylsäure, Fluoreszenzspektrum -, Phosphoreszenzspektrum
257 309 309
Thymin -, Struktur
TMA-DPH
32 33
339tf -, Fluoreszenzlebensdauer 342 -, statische Anisotropie 341ff. -, Struktur 341
Totalreflexion 194 Tracermethoden 554f. transfer-RNA, s. RNA Translationsdiffusion 84ff. Translationsdiffusionskonstante
-, von Biomolekülen 158
IX. Register
Transmission Transmissionselektronenmikroskop Transmissionsspektrum
-, schematische Darstellung transversale Relaxation
253 128ff.
253 391fT.
1-[ 4-(Trimethlyammonium)-phenyl]-6-phenyl-l,3,5-hexatrien, s. TMA-DPH
Triangulationsmethode 190ff. Triplettzustand 259 Tritium, ß-Spektrum 544 Trypsinogen, Fluoreszenzlöschung 320f. Tryptophan
-, Absorptionsspektrum -, -, Lösungsmitteleinfluß -, Fluoreszenzlöschung -, Fluoreszenzspektrum -, optische Eigenschaften -, STOKES-Verschiebung -, Struktur
Tryptophan-Synthetase Tunneleffekt Turbidität
263f.,310 271f.
319tf 310
257,310f. 308
25 506
134f. 147
Turnip Yellow Mosaik Virus, Modell tumover-Zahl, s. Wechselzahl Tyrosin
188
-, Absorptionsspektrum -, -, Lösungsmitteleinfluß -, Fluoreszenzspektrum -, optische Eigenschaften -, Struktur
Übergang -, charge-transfer--,n-+1t* -,1t-+1t* -, SO-+SI -, So-+T1
Übergangsdipolmoment
263f,310 271f
310 257, 310f
25
256ff. 255ff. 255ff.
-, beim FÖRSTER-Energietransfer
259 259
248ft'. 326
272f -, elektrisches Übergangsmetallionen
-, in der ESR-Spektroskopie Übergangszustand, aktivierter
-, -, Bindung im Enzym Uitrazentrifugation
-, isopyknisch
475tf 502 507
93ff. 101, 104
587
IX. Register
Ultrazentrifuge 92ff. -, analytische 99
Umwandlungsenthalpie 52 -, Abhängigkeit vom GC-Gehalt 60f -, molare 40 -, Phosphatidylcholine 56 -, van't HOFFsche 4If
Umwandlungsentropie -, Phosphatidylcholine 56
Umwandlungstemperatur 40 Uracil 32
-, optische Eigenschaften 310 -, Struktur 33
Urease 501 -, Ditfusionskoeffizient 97 -, Elutionsvolumen 117 -, MICHAELIS-Konstante 514 -, Molmasse 97 -, partielles spezifisches Volumen 97 -, Sedimentationskoeffizient 97
Uridin, optische Eigenschaften 257 5' -Uridylsäure, Fluoreszenzspektrum 309
Valenzschwingungen 348ff. VaHn, Struktur 25 van HOVE-Korrelationsfunktion 481 van't HOFFsche Gleichung
-, des osmotischen Drucks 40,533f
70 41f 5ff.
7
van't HOFFsche Umwandlungsenthalpie van-der-W AALS-Bindung van-der-W AALS-Kontaktabstand van-der-W AALS-Wechselwirkung
-, im Enzym-Substrat-Komplex Verschiebung, bathochrome
-, hypsochrome Verteilungskoeffizient Vesikel, multilamellar (Liposom)
-, unilamellar Vierkreis-Einkristalldiffiaktometer Viren-Capsid Virialkoeffizient, zweiter viskoelastisches Verhalten
27 505
269ff. 270ff
113, 115 17,19 17,19
210 188
70ff, 146 84
Viskosimeter, COUETIE Rotations- 77 -, Kapillar- oder OSlWALD- 7Sf
Viskosimetrie 73ff. Viskosität 74
-, intrinsische (Grenzviskositätszahl) 79ff
588
-, kinematische 74 Viskositätskoeffizient 74ff Vitamin D2, spezifischer Drehwinkel 280 Volumen
-, Elutions- 116 -, -, von g10bulären Proteinen 117 -, hydrodynamisches 78f -, inneres Poren- 115f -, partielles molares 82 -, partielles spezifisches -, -, von Biomolekülen 97 -, Zwischenraum- lI5f
WALLER,J. Wärmekapazität, Maximalwert Wasser
-, Dielektrizitätszahl -,Schwingungsbanden -, Normalschwingungen -, optische Eigenschaften -, permanentes elektrisches
Dipolmoment -, Polarisierbarkeit -, Streulängendichte -, Viskositätskoeffizient
Wasser, schweres -, -, Streulängendichte -,-, Schwingungsbanden
Wasserstoff, Elektronegativität Wasserstoffbrückenbindung
-,DNA -, HFi"-Ion· -, Eis -, Enzym-Substrat-Komplex -, Wasser
205 42,52
9fT. 6,11,271
357 350 257
9 271 186 76f
186 357
9 5,8r.
8f,33,35 8 9
-, zwischen Aminosäureseitenketten
504 8
27 27 -, zwischen Peptidbindungen
WATSON,J. Wechselwirkung
-, charge-transfer--, Elektronen mit Materie -, elektrostatisch -, -, im Enzym-Substrat-Komplex
33,234
27 123 27
504 -, hydrophobe, im Enzym-Substrat-
Komplex -, Licht mit Materie -, Neutronen mit Materie
504 246ff.
123
Wechselwirkung (Forts.) -, RÖNTGENstrahlung, mit Materie 123
Wechselwirkungen, nicht-kovalent, zwischen Aminosäureresten 27
Wechselwirkungskrlifte, intermolekulare 5fT. Wechse~ 500
-, einiger Enzyme VVE~LT-Zylinder
VVEISSENBERG-Methode Welle, elektromagnetische Wellenlänge
-, elektromagnetische Strahlung Wellenvektor Wellenzahl
-, elektromagnetische Strahlung Wiggler WÜlHRICH, K.
XANES
Y -Base, Fluoreszenzabnahme -, optische Eigenschaften
ZEEMAN-Aufspaltung Zeitdomänen-Technik zero path difference (ZPD) C-Potential ZIMM-Plot Zonenzentrifugation Zufallsknäuel
-, CD-Spektrum
515 129,132
208 242,244
244 159f.
244f. 169 444
235f.
315 310
396f.,465 3Olf. 352f. Ulf. 149f.
102 64f.
-, Streumassenradius zweidimensionale NMR-Spektroskopie
293f. 152
4378: Zylinder, homogener, Formfaktor 17
IX. Register
589
Kaim/Schwederski Bioanorganische Chemie Zur Funktion chemischer Elemente in Lebensprozessen
Von Prof. Dr. Wolfgang Kaim und Brigitte Schwederski, Ph. D. Universität Stuttgart
2., überarbeitete und erweiterte Auflage. 1995. XVI, -460 Seiten. 13,7 x 20,S cm. Kart. DM -49,80 ÖS 364,-1 SFr 45,ISBN 3-519·13505-1
(Teubner Studienbücher)
Nicht nur die »organischen« Elemente C, H, 0, N, S, P, sondern auch viele andere metallische wie nichtmetallische Elemente sind in ihren Verbindungen oder als Ionen lebensnotwendig (»essentie"«).
Das Buch beschreibt ein in stürmischer Entwicklung begriffenes Gebiet am Schnittpunkt von Chemie, Biologie, Physik, Medizin und den Ökologie.orientierten Wissenschaften. Die Bedeutung »anorganischer« Elemente in Lebensprozessen wird auf dem gegenwärtigen Wissensstand beschrieben, beson-
derer Wert wird dabei auf ein Erkennen der Funktion bestimmter Elemente in ihren spezifischen Verbindungen für chemisch-biochemische Prozesse gelegt.
Aus dem Inhalt Meta"oenzyme - Sauerstofferzeugung, -transport und -metabolismus - Ionische Elektrolyte - Transport und Speichermechanismen -Radioaktive Isotope - Toxische Elemente - Anorganische Therapeutika
Ausgezeichnet mit dem Literaturpreis 1993 des Fonds der Chemischen Industrie
Preisänderungen vorbehalten.
B. G. Teubner Stuttgart . Leipzig