4. Analyse yon biologischem l~a~erial 459 Salpetersiurereagens nach I~ELLEI%. I)&s Reagens kalm auch zur Bestimmung yon EiweiB in ~nderen K6rl~er/li~ssiglceiten verwendet werden. Lab. Delo 10, Nr. 9, 553 (][964) [Russisch]. 2. Kraakenhaus des Eisenbahnrayons, Kiew (UdSSR). J . GASPAtCI5 Eine einfache und schneUe Methode zur Bestimmung der Proteine im Liquor teilt D. WATSO~ i mit. Verf. priift mehrere Methoden und kommt zu den Ergebnis, dal~ das spektrophotometrische Verfahren yon M. P. TOMBS, F. SOVTP.~ und N. F. MiCL~A~ 2 nach geringer Modifikation den Anforderungen entspricht. -- Aus- ]i~hrung. In ein Zentrifugenglas (1) pipettiert man 3,8 ml Isopropano], in ein anderes (2) 3,8 ml einer LSsung yon 5 m] 20~ (Gew./Vol) Trichloressigss die mit Isopropanol zu 100 ml aufgeffillt ist, und in ein ]etztes (3) 3,8 ml 0,9~ (Gew./Vol.) Natriumch]oridlSsung. In jedes Glas gibt man 0,20 ml Liquor, mischt und zentrifu- giert die beiden alkoholh~ltigen Proben 10 min nit 750 g. Bei 220 nm mil~t man die Extinktion yon Glas 3 (Gesamteiweifl) und im Ubers~and yon Glas 2 (Albumin) gegen den ~berstand yon Glas 1. Mit Hilfe eines aus StandardlSsungen gewonnenen Faktors driickt man das Ergebnis in Milligramm Protein/100 ml aus. Durch Sub- tr~ktion finder man den Globulinwert. i Clin. Chemistry 10, 412--416 (1964). Dept. Pathology, Women's ttospita], Carlton N 3, Melbourne (Australien). -- ~ Biochemie. J. 73, 167 (1959) ; vg]. diese Z. 176, 218 (1960). E. Mt~LLE~, Wfirzburg [Jber die Papierelektrophorese liislicher Augenlinsenproteine bei Ratten mit Lactosefutter berichten I. Konc, I~. SoBA, J. ttI~RO und A. MARTII'TEZ i. 70 bis 80 g schwere Albinoratten erhalten ein Futter, das 40~ Lactose enthilt. Kontroll- tiere start dessen 40~ I~ohrzucker. l~ach verschiedenen ZeitintervaHen unter- werfen Verff. das Linsenhomogenat in 0,05 m BoratpufferlSsung yon pH 8,6 10 Std der l~ nit 5 V/cm. Von den Eiweil3fraktionen I--IV ist I die schnellste. Bei den Versuchstieren nimmt vom 2. Mortar an die Wanderungs- geschwindigkeit yon I zu, die yon IV dagegen ab. ]~ei den Kontrollen fehlen diese Veri~nderungen. Verff. diskutieren diese Proteinverschiebung unter Vergleich mit ~-, fl- und y-Kristallin bezfiglich der Kataraktentstehung. i Nature (London) 203, 649--650 (1964). Dept. t~ioquim., Fac. Medic., Montevideo (Uruguay). E. MffT.L~, Wiirzburg Die Bestimmung yon Lanthionin in Proteinhydrolysaten beschreiben L.M. DOWLI~G und W. G. C~EWT~ 1. Man hydrolysiert das Protein 16--24 Std bei 105~ nit der 50fachen Menge 6 n Salzs~ure, d~mpft das I-Iydrolysat zur Trockne ein und nimmt den Riickstand in soviel Wasser auf, dal~ eine hSchstens 2,5~ Eiweil]lSsung entsteht. 50 #1 davon (0,01--0,03~ Lanthionin enthaltend) tr~gt man auf Whatman-Papier Nr. 3 aufund ehromatographiert 16 Std (40--45 cm) nit einem Gemisch yon 150 g Phenol, 10 ml Eisessig und 40 ml Wasser, den man kurz vor Gebraueh 40 ml Athanol zusetzt. Daneben ]s man eine StandardlSsung ]aufen. Man troeknet das Chromatogramm 1 --2 Std im Luftstrom bei 45 ~C und lokalisiert die lanthioninh~ltige Zone nit Hilfe des Standardehromatogramms, das man nit Ninhydrin anfs Man schneider die Zone aus und eluier~ sie nit 0,1 m Formiat- puffer pit 3,42. Zu 1 ml des Eluates gibt man 1 ml Eisessig und 1 ml Chinards l%eagens (1,25 g Ninhydrin in 50 ml eines Gemischs yon 2 Vol 6 m Phosphorsi~ure und 3 Vol Eisessig gelSst) und erhi~zt 10 rain im siedenden Wasserbad. Iqach den Abkfihlen ffi]lt man nit Eisessig auf 4 ml auf und mil3t die Extinktion bei 450 nm.

über die Papierelektrophorese löslicher Augenlinsenproteine bei Ratten mit Lactosefutter

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Page 1: über die Papierelektrophorese löslicher Augenlinsenproteine bei Ratten mit Lactosefutter

4. Analyse yon biologischem l~a~erial 459

Salpetersiurereagens nach I~ELLEI%. I)&s Reagens kalm auch zur Bestimmung yon EiweiB in ~nderen K6rl~er/li~ssiglceiten verwendet werden.

Lab. Delo 10, Nr. 9, 553 (][964) [Russisch]. 2. Kraakenhaus des Eisenbahnrayons, Kiew (UdSSR). J. GASPAtCI5

Eine einfache und schneUe Methode zur Bestimmung der Proteine im Liquor teilt D. WATSO~ i mit. Verf. priift mehrere Methoden und kommt zu d e n Ergebnis, dal~ das spektrophotometrische Verfahren yon M. P. TOMBS, F. SOVTP.~ und N. F. MiCL~A~ 2 nach geringer Modifikation den Anforderungen entspricht. -- Aus- ]i~hrung. In ein Zentrifugenglas (1) pipettiert man 3,8 ml Isopropano], in ein anderes (2) 3,8 ml einer LSsung yon 5 m] 20~ (Gew./Vol) Trichloressigss die mit Isopropanol zu 100 ml aufgeffillt ist, und in ein ]etztes (3) 3,8 ml 0,9~ (Gew./Vol.) Natriumch]oridlSsung. In jedes Glas gibt man 0,20 ml Liquor, mischt und zentrifu- giert die beiden alkoholh~ltigen Proben 10 min n i t 750 g. Bei 220 nm mil~t man die Extinktion yon Glas 3 (Gesamteiweifl) und im Ubers~and yon Glas 2 (Albumin) gegen den ~bers tand yon Glas 1. Mit Hilfe eines aus StandardlSsungen gewonnenen Faktors driickt man das Ergebnis in Milligramm Protein/100 ml aus. Durch Sub- tr~ktion finder man den Globulinwert.

i Clin. Chemistry 10, 412--416 (1964). Dept. Pathology, Women's ttospita], Carlton N 3, Melbourne (Australien). -- ~ Biochemie. J . 73, 167 (1959) ; vg]. diese Z. 176, 218 (1960). E. Mt~LLE~, Wfirzburg

[Jber die Papierelektrophorese liislicher Augenlinsenproteine bei Ratten mit Lactosefutter berichten I. Konc, I~. SoBA, J . t t I~RO und A. MARTII'TEZ i. 70 bis 80 g schwere Albinoratten erhalten ein Futter, das 40~ Lactose enthil t . Kontroll- tiere start dessen 40~ I~ohrzucker. l~ach verschiedenen ZeitintervaHen unter- werfen Verff. das Linsenhomogenat in 0,05 m BoratpufferlSsung yon pH 8,6 10 Std der l~ n i t 5 V/cm. Von den Eiweil3fraktionen I - - I V ist I die schnellste. Bei den Versuchstieren nimmt vom 2. Mortar an die Wanderungs- geschwindigkeit yon I zu, die yon IV dagegen ab. ]~ei den Kontrollen fehlen diese Veri~nderungen. Verff. diskutieren diese Proteinverschiebung unter Vergleich mit ~-, fl- und y-Kristallin bezfiglich der Kataraktentstehung.

i Nature (London) 203, 649--650 (1964). Dept. t~ioquim., Fac. Medic., Montevideo (Uruguay). E. MffT.L~, Wiirzburg

Die Bestimmung yon Lanthionin in Proteinhydrolysaten beschreiben L .M. DOWLI~G und W. G. C ~ E W T ~ 1. Man hydrolysiert das Protein 16--24 Std bei 105~ n i t der 50fachen Menge 6 n Salzs~ure, d~mpft das I-Iydrolysat zur Trockne ein und nimmt den Riickstand in soviel Wasser auf, dal~ eine hSchstens 2,5~ Eiweil]lSsung entsteht. 50 #1 davon (0,01--0,03~ Lanthionin enthaltend) tr~gt man auf Whatman-Papier Nr. 3 aufund ehromatographiert 16 Std (40--45 cm) n i t einem Gemisch yon 150 g Phenol, 10 ml Eisessig und 40 ml Wasser, d e n man kurz vor Gebraueh 40 ml Athanol zusetzt. Daneben ]s man eine StandardlSsung ]aufen. Man troeknet das Chromatogramm 1 --2 Std im Luftstrom bei 45 ~ C und lokalisiert die lanthioninh~ltige Zone n i t Hilfe des Standardehromatogramms, das man n i t Ninhydrin anfs Man schneider die Zone aus und eluier~ sie n i t 0,1 m Formiat- puffer p i t 3,42. Zu 1 ml des Eluates gibt man 1 ml Eisessig und 1 ml Chinards l%eagens (1,25 g Ninhydrin in 50 ml eines Gemischs yon 2 Vol 6 m Phosphorsi~ure und 3 Vol Eisessig gelSst) und erhi~zt 10 rain im siedenden Wasserbad. Iqach d e n Abkfihlen ffi]lt man n i t Eisessig auf 4 ml auf und mil3t die Extinktion bei 450 nm.