446 Berieht: Spezielle analytisehe Methoden.

Zur Bestimmung yon Trimethylaminoxyd in Fischorganen absorbiert man nach S. HJOtCT~-HA~SEN 1 das durch Reduktion erhaltene Trimethylarain in dem Mikro- diffusionsapparat nach E. J. Co~w~u in tiberschiissiger titrierter Salzs~ra'e und be- stirarat es dutch Rficktitration des S~urerestes rait Lauge. - - Aus/i~hrung. Man suspendiert 100 g gehackten Fisch in 300 ml Wasser, horaogenisiert und erw~rrat auf 60 ~ C. Bei dieser Teraperatur ftigt man 100 ral kolIoidales Eisen(III)-hydroxyd (10% F%03) und soviel Sa]zs~ure zu, dab der isoelektrisehe Punkt der Proteine erreicht wird. Dann erw~rrat man auf 70 ~ C. Durch Filtrieren oder Zentrifugieren trennt man das Koagulat ab. In die ~ul]ere Karamer des Co~wAu gibt man 1 ml des Extrakts und 3 Tropfen Titan(III)-chlorid- oder -su]fatlSsung als Reduktionsraittel. ~ach 10 rnin setzt man 0,5 ml 30~oiger neutraler Formaldehyd- 15sung zu. Man verraischt erneut und versetzt nach weiteren 10 rain rait 1 ml ge- sattigter KaliumcarbonatlSsung. In die innere Kamraer ffihrt man 1 ml 0,025 n Salzs~ure ein und verschlieBt. Iqach 2 Std bei Raumteraperatur oder 1 Std bei 40 ~ C ti tr iert man die unverbrauchte S~ure rait earbonatffeier 0,025 n Natronlauge gegen Methylrot oder andere Indicatoren rait dera gleichen Urasehlagsgebiet zuriick. Es muB eine sehr genaue Mikrobiirette benutzt werden. 1 ral 0,025 n NaOH-L5sung entsprieht 0,35 mg N oder 2,78 mg (CHa)3NO �9 2H20. H. F~u

Zur Best immung yon Tryptophan in Proteinen und Lebensmitteln tieriseher Herkunf* sehlagen C. Po~T~]~ und O. HSoL 2 einige ~uderungen zu der eolori- raetrisehen Methode nach J . 1%. SPIEs und D. C. C ~ B E x s 3 vor, so dab dieses Verfahren allgeraein anwendbar wird. Die Eichkurve wird nach der Modifikation B des SPI~S- and C~MB~s-Verfahrens aufgestellt, jedoch rait folgenden Abi~nde- rungen: 1. Die Tryptophanprobe wird nieht in n Natronlauge, sondern in 0,1 n Natronlauge gelSst. Die LSsung ist jeden Tag neu zu bereiten. 2. Gegebenenfalls ist nach Ablesung der Extinktion yon neuem 0,1 ral ~aNO~-LSsung hinzuzufiigen und unter Einrechnung der Verdiinnung yon neuem abzulesen. (Verwendet wird ein PvL~IcH-Photoraeter , Fil ter S 61, bei Absorptionsraaximura 619 ra#.) Zur Bestimraung des freien Tryptophans in Lebensraitteln werden Proteine und Poly- peptide dureh F~llung mittels CCI~COOH und Filtration abgetrennt. Bei der Be- urteflung der Resu tare ist eine gewisse Vorsieht am Platze, da raeist niedere Poly- peptide rait colorimetriert werden. Es wird im iibrigen wie bei der Eichkurvenauf- stellung veffahren. Was die Bestiramung des Gesamttryptophans angeht, so ist aueh bier die beste Methode zur Dispersion der Probe das Eintragen in 19 n Sehwefels~ure nach S~IES und C H a B l i s . Die Veff. geben einige Bestimmungen m i t Resultaten yon Tryptophan in reinen Proteinen, in Milchprodukten und iu ~leischextra~ten an. H. Cm~ST~NSE~.

Ein Extrapolationsverfahren zur Bestimmung yon Aneurin bei Gegenwart yon stSrenden Substanzen gibt S. J . P~oY~ov~IK a ~n. Here- sowie Sehokolade-Malz- produkte werden in Mengen yon 1 g rait 100 ral salzsaurem Wasser extrahiert. Naeh griindlichera Sehfittein filtriert raan und stellt die LSsung auf 10 mg Substanz/ml ein. Antefle der LSsung werden auf 2,5, 5 und 7,5 rag/ml verdiinn~. Zwei 1 ral- Anteile yon jeder LSsung und auch der Aneurin-StandardiSsungen rait 1 und 2 ~g/ral

Anal. chim. Acta (Amsterdam) 6, 438 (1952). Inst. de Reeherches des P~ehes Maritimes, Bergen (Norwegen).

Mitt. Gebiete Lebensraittelunters. Hyg. (Bern). ~3, 505 (1952). Lab. Service f4d. de l 'hyg, publ., Bern (Sehweiz).

s Analyt. Chemistry 20, 30 (1948); 21, 1249 (1949); vgl. diese Z. 130, 104 (1949).

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