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Allgemeine Biologie III: Biochemische GrundlagenWS 2007/2008

Scheer Einführung Stoffwechsel15.10. - 12.11.07 Bioenergetik

Glycolyse

Nickelsen Energiestoffwechsel im Mitochondrium19.11. - 17.12.07 Citratcyclus

AtmungsketteFettsäureabbau

17.12.08 1. Klausur: Teile Scheer/Nickelsen

Soll Photosynthese7.1. - 4.2.08 Gluconeogenese

4.2.08 2. Klausur: Teil Soll

Klausuren – RegelungDie Abschlussklausur umfasst drei Teile zu jeweils ca. 35 Punkten

(je 45 Minuten)

Zwei davon werden am 17.12.07 geschrieben (Teile Scheer, Nickelsen),der dritte am 4.2.07 (Teil Soll).

Eine Teilklausur ist bestanden, wenn mindestens 50% der maximalen Punkte erreicht wurden.

Die Gesamtklausur ist bestanden, wenn mindestens 50% der maximalen Punktzahl aller drei Teile erreicht sind.

Nicht bestandene Teile können nachgeschrieben werden. Die Nachklausuren für alle drei Teile finden voraussichtlicham 29.2.07 statt (bitte auf Änderungen achten). Eine weitere Nachklausur gibt es bei Bedarf Anfang SS 2008.

Literatur

GrundlagenCampbell: Biologie Kap. 2,6,8-10Horton et al.: Principles of BiochemistryRichter: Biochemie der Pflanzen Kap. 1,2,4,9,14Strasburger: Lehrbuch derBotanik Teil 2.1

Zur VertiefungHeldt: PflanzenbiochemieLehninger: BiochemieMetzler: Biochemie 1 und 2 Stryer: BiochemieVoet/Voet: Lehrbuch der Biochemie

Stryer Biochemie Spiel

Atmungskette http://www.expasy.ch/cgi-bin/search-biochem-index

Biochemical Pathways

The Biochemists Songbook

Vorlesungsfolien und andere Materialien im Internet

.http://www.botanik.biologie.uni-muenchen.de/scheer→ Ergänzendes Material

→ Allgemeine Biologie

Begleitblätter im Netz

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Anclicken (ohne Animationen)

• 29 MB Power-Point Datei (.ppt), mit Animationen

• 6 MB Hypertext Datei (.htm), ohne Animationen

Vorlesungsteil I „Übersicht, Thermodynamik und Glykolyse“

• 4 MB AdobeWriter Datei (.pdf), ohne Animationen

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Inhalt• Eigenschaften lebender Systeme• Energieversorgung• Bioenergetik• Glykolyse• Enzyme• Regulation der Glykolyse• Bildung von Acetyl-CoA• Oxidativer Pentosephosphat-Weg• Abbau von Fetten• Glukoneogenese

• Klausurfragen: Beispiele

Homöostase

Entwicklung

Reproduktion

Kristalle

a) beständig,b) wachsen, undc) können aus

BruchstückenneueKristalle bilden

Fließgleichgewicht

Adaptationen

Fremyelladiplosiphon

Rotlicht Grünlicht

Cys-260

Cys-20

Evolution

Nach Lamparter, 2004

Heterotrophie

(Mitochondrium-Matrix)

(Mitochondrium-Membran)

(Cytoplasma)

Energiereiche Verbindungen

Fette Fettsäure -Triglyceride (Öle), –Ether (Wachse)Kohlehydrate Zucker, Stärke, Glykogen, ZelluloseProteine Muskelproteine, Speicherproteine

ATP AdenosintriphosphatNAD(P)H Nicotinamid-Adenosin-Dinucleotid, reduziert

Autotrophie

Chemoautotrophe Synthese

Beispiel: S0 + Fdox → SO4-- + Fdred

Sonnenenergieerhält

BiosystemErde

Solarkonstante1,5 kW/qm

Sonnenlyrik

Echnaton

Ingeborg Bachmann

Franz von Assisi

Medium für Cyanobakterium (Anabaena PCC 7120)

Photoautotrophie

Chemoautotrophie

Medium für Purpurbakterium (Rhodobacter spheroides)

Photoheterotrophie

Auxotrophie

Medium für Desulfobacter sp.

C – Kreislauf (bei Raten alle Werte pro Jahr)

PhotoautotrophieHeterotrophie

Atmosphäre: 721 Gt

Pflanzen: 560 Gt

Boden: 1120 Gt

Dissimilation: 56 Gt

Dissimilation: 56 GtVerbrennung fossiler Res. 5 Gt

Assimilation: 113 Gt

Streu: 56 Gt

(- 210)

Eintrag: 5 GtAustrag: 1 Gt

C – Kreislauf: Energiebilanz (alle Werte pro Jahr)

4,5 • 1020 kJ

2,23 • 1018 kJ

Verluste: >99 %

2 • 1017 kJ

Photoautotrophie

Atmosphäre: 721 Gt

Pflanzen: 560 Gt

Boden: 1120 Gt

Dissimilation: 56 Gt

Dissimilation: 56 GtVerbrennung fossiler Res. 5 Gt

Assimilation: 113 Gt

Streu: 56 Gt

Heterotrophie

1 Gt 4 • 1016 kJ

Energetik des C-Cyclus

Heterotrophe Organismen

ΔG = ΔH - T ΔSFreie

Reaktions-Enthalpie(maximal

verfügbareEnergie)

Reaktions-Enthalpie

(Wärmetönung)

Reaktions-Entropie

(Ordnungsänderung)

ΔG°´ΔG°´ = - RT • ln K

Freie Standard-Reaktionsenthalpie

StandardbedingungenT = 25°C = 298 Kp = 1 atmc = 1 M aber cWasser = 55 MpH = 7

GleichgewichtskonstanteK = Π cend / Π cAusgang im Gleichgewicht

Temperatur in K

Gaskonstante 8,31 J • grad -1 • Mol-1

GleichgewichteStatisches Gleichgewicht • Kugel in ruhender Schale(Ruhend, im Energieminimum) • Kristall bei tiefer Temperatur

• Meeresstille• Toter Organismus• ΔG = 0

Dynamisches Gleichgewicht • Kugel in vibrierender Schale(Reversible Auslenkungen um • ProteinmolekülEnergieminimum) • Bewegte See

• ΔG = 0

Fließgleichgewicht • Wasserfall(ausgeglichener Zu- und Abfluss • Wasserkraftwerkvon Materie, weit v. statischen • Lebender Organismus/dynamischen Gleichgewicht, • ΔG < 0ständig Bedarf an freier Energie, Umkehrung erfordert Energie)

ΔG = ΔG°´ + RT • ln (Πcend / ΠcAusgang)

Konzentrationsarbeit

Freie Reaktionsenthalpie unter Nicht-Standard Bedingungen

Energiereiche Verbindungen: EnergetikVerbrennung (Redox – Energie)Fette ΔG°Óxidation = - 39 kJ/g (-11.000 kJ•Mol-1) PalmitatZucker ΔG°Óxidation = - 17 kJ/g (- 2.870 kJ•Mol-1) GlucoseProteine ΔG°Óxidation = - 23 kJ/g (- 2.300 kJ•Mol –1 pro AS)

ΔG°´part. Oxid = - 17 kJ/g (- 1.700 kJ•Mol –1 pro AS)

NADH + ½ O2 →NAD + H2O ΔG°´ = - 218 kJ•Mol -1

Hydrolyse von Energiereichen Bindungen (Säure – Anhydride, Thioester)

ATP AdenosintriphosphatATP → ADP + Pi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1ADP → AMP + Pi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1ATP → AMP + PPi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1PPi → 2 Pi ΔG°´ ≈ -32 kJ•Mol -1

Acyl-CoA Acetyl-CoA → Acetat + CoA-SH ΔG°´≈ -32 kJ•Mol-1

ΔG°´Hydrolyse ≈ -32 kJ/Mol

ΔG°´Oxidation m. Sauerstoff ≈ -218 kJ/Mol

OPOPOPOOO O

-- - -

OPOPOO O

Wiederholung 1. Tag-Statisches Gleichgewicht: Kugel am Tiefpunkt in ruhender Schale-Dynamische Gleichgewicht:Kugel nahe Tiefpunkt in vibrierender Schale-Fließgleichgewicht: Stabiler Zustand entfernt vom statischen

oder dynamischen Gleichgewicht,stabilisiertdurch ständige Zufuhr von freier Energie

Deckung freier Energie bei: durch:-Heterotrophie: Energiereiche organische Nahrung-Autotrophie: Licht oder anorganische Redoxchemie

-Auxotrophie: Bedarf spezifischer organischer Zusatzstoffe

Thermodynamik−ΔH Änderung der inneren Energie (Wärmetönung)−ΔS Änderung der Entropie (Ordnungsgrad)−ΔG Änderung der freien (= nutzbaren) Energie

ΔG = ΔH - T•ΔS ΔG°´ = -R•T•lnK oder ΔG°´ = -n•F• ΔE°´ ΔG = ΔG°´ + RT • ln (Π cend / Π cAusgang)

-Einige Charakteristika des Lebens:Homöostase, Entwicklung, Vermehrung, Anpassungen, Evolution

-Statisches Gleichgewicht: Kugel am Tiefpunkt in ruhender Schale-Dynamische Gleichgewicht:Kugel nahe Tiefpunkt in vibrierender Schale-Fließgleichgewicht: Stabiler Zustand entfernt vom statischen

oder dynamischen Gleichgewicht,stabilisiertdurch ständige Zufuhr von freier Energie

Energetische Kopplung

Glc + ATP → Gcl-6-P + ADP Glc-6-P → Glc + Pi .

ATP → ADP + Pi

ΔG°´ = -18,4 kJ • Mol-1ΔG°´ = - 13,6 kJ • Mol-1

ΔG°´ = - 32 kJ • Mol-1

Phosphatgruppen –Übertragungspotential

Reaktion ΔG°´Hydrolyse [kJ/Mol]⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯PEP → Pyruvat + Pi - 61P2GS → 3-PGS + Pi - 54 Kreatin-P→ Kreatin + Pi - 43ATP → AMP + PPi - 37ADP → AMP + Pi - 36ATP → ADP + Pi - 34PPi → 2 Pi - 33Glc-1-P → Glc + Pi - 21Glc-6-P → Glc + Pi - 14

Beispiele:PEP + ATP → Pyruvat + ATP ΔG°´ = -61 + 34 = -27 kJ/MolGlc-1-P + ADP → Glc + ATP ΔG°´ = -21 + 34 = +13 kJ/Mol

ΔG°´Übertragung A→B = ΔG°´Hydrolyse A - ΔG°´Hydrolyse B

Energetische Kopplung: P-Übertragung

ATP → ADP + PiGDP + Pi → GTP ATP + GDP → ADP + GTP

ΔG°´ = - 32 kJ • Mol-1ΔG°´ = + 32 kJ • Mol-1

ΔG°´ = 0 kJ • Mol-1

ΔG°´total = Σ ΔG°´Einzelreaktionen

ATP → ADP + PiGlc + Pi → Glc-6-P .

Glc + ATP → Gcl-6-P + ADP

ΔG°´ = - 32 kJ • Mol-1ΔG°´ = + 14 kJ • Mol-1

ΔG°´ = - 18 kJ • Mol-1

Wichtige Redoxreagentien

Elektronen – Übertragungspotential (Redoxpotential)

ΔG°´

Differenz der Standard-Redoxpotentiale

Faraday KonstanteF = 9,65 kJ • V-1 • e-1 • Mol-1

Zahl der übertragenen Elektronen

Freie Standard-Reaktionsenthalpie

ΔG°´ = - nF ΔEo´

Energetische Kopplung: e- - Übertragung

ΔG°´total = Σ ΔG°´Einzelreaktionen

NADH + ½ O2 → NAD + H2OFumarat + H2O → Succinat + ½ O2

NADH + Fumarat → NAD + Succinat

ΔG°´ = - 218 kJ • Mol-1ΔG°´ = +152 kJ • Mol-1

ΔG°´ = -66 kJ • Mol-1

Übersicht Abbaureaktionen

Polysaccharide

Monosaccharide

Acetyl-CoAPyruvat Carbonsäuren

Polypeptide

Aminosäuren

Glycerin + Fettsäuren

NADH + ATP + CO2

Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse

Glycolyseß-Oxidation

Transaminierung

O2LaktatEthanol + CO2

(aerob)

ATP +H2O + NAD+

NADH + ATP NADH + ATP

NADH + ATP

- NADH

CitratcyclusGärungen (anaerob)

Atmungskette

Systematik für Stoffwechselreaktionen

Glucose-6-phosphat

Fructose-6-phosphat

Fructose-1,6-bisphosphat

Phosphoglucoisomerase

PhosphofructokinaseATPADP

Mg2+ oder Mn2+

ADP, AMP, Fructose-2,6-bisphosphatATP, Citrat

Edukte und Produkte

Cofaktoren, CosubstrateEnzyme

PositiveNegative

Regulatoren

Glucose

H-C-OH

HO-C-H

H-C-OH

Glucose: Stereochemie

Cellulose: ß-1,4

Stärke: α-1,4(+ α-1,6)

Glykogen: α-1,4

Cellulose Stärke

HOHOCH2

α-1,4ß-1,4

Monomer

Amylose Amylopektin

Glykolyse

Maltose

Glc Glc-6-P Fru-6-P Fru-1,6-P

DHAPGAP2 x P2-GS2 x 3-PGS2 x 2-PGS

ATP ADP ATP ADP

2 Pyruvat

2 NADH

Stärke

Glc-1-P

PiAmylasen Phosphorylasen

Maltase

Hexokinase P-Hexose-Isomerase P-FructokinaseAldolase

Triose-P-IsomeraseGAP-DehydrogenasePGS-KinaseP-GlyceromutaseEnolase

Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Some pathways lead to glory, like Hatch and Slack and Knoop,Utter, Calvin, Cori-a most distinguished group,But of all of nature's pathways, we sing the praise todayOf Parnas, Embden, Meyerhof-the glycolytic way.

Glucose, by hexokinase is turned to G6P(You might use glucokinase, you must use ATP)And, note, glycogenolysis (when stores are in the cell)Gives GIP which then mutates to G6P as well.

The moiety of glucose, in the succeeding phase1s transferred to a ketose by an isomerasePhosphofructokinase now, acts on that F6P;Fructose 1-6 bisphosphate is the product that's set free.

The kinase is effected quite complicatedlyAnd as you'll have suspected it uses ATP;FDP by aldolase is split reversiblyTo phosphoglyceraldehyde, also DHAP.

The former and the latter can each equilibrate-It really doesn't matter for metabolic fate-So follow PG aldehyde and double what you see,You'll get the total balance sheet for a hexose moiety.

IN PRAISE OF E.M.P.

(Tune: "TheBrifishGrenadiers")

Wiederholung 2. Tag- Zwei energiereiche Verbindungen: ATP Adenosintriphosphat*** Hydrolyse SäureanhydridNADH Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid Reduktionsenergie

- Phosphatgruppen-ÜbertragungspotentialSteigt mit Oxidationsgrad: Anhydrid > Halbacetal > EsterC-P-Anhydrid > P-P-Anhydrid

- ElektronenübertragungspotentialWasserstoffelektrode Bezugspunkt (E°´= 0 V)Ferredoxin > NADH > H2 >Fe++

- Abbau schrittweise: 1) Poly- oder Oligomere > Monomere2) Monomere > Fragmentierung bis hin zu CO2 und H2O

- Glykolyse 1) Stereochemie der Verknüpfung 2) Stärke, Glykogen > Glc2) Aktivierung durch doppelte Phosophorylierung3) Spaltung in Triosephosphate4) Oxidation + interne Umlagerungen > 2 ATP und 2 NADH/Glc

ΔG°´Hydrolyse ≈ -32 kJ/Mol

ΔG°´Oxidation m. Sauerstoff ≈ -218 kJ/Mol

OPOPOPOOO O

-- - -

OPOPOO O

Glykolyse

Maltose

ATP ADP ATP ADP

2 Pyruvat

2 NADH

Stärke

Glc-1-P

Maltase

Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Glykolyse: EnergetikΔG°´ [kJ/Mol]

ΔG [kJ/Mol]

Standardenergien (aus Moran et al., Biochemistry)

Hexokinase

PhosphofructokinasePyruvatkinase

GlykolyseIntermediate

Konzentrationen in menschlichen

Erythrocyten

(aus Lehninger, Biochemistry)

ΔG [kJ/Mol]

Standard- (oben)

tatsächliche (unten) freie Energien der Glykolyse-Intermediate in menschlichen Erythrocyten

(aus Moran et al., Biochemistry)

Hexokinase

Glykolyse

Maltose

ATP ADP ATP ADP

2 Pyruvat

2 NADH

Stärke

Glc-1-P

Maltase

Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)

AminosäurenAliphatisch:

Glycin (Gly, G)Alanin (Ala, A)Valin (Val, V)Leucin (Leu, L)Isoleucin (Ile, I)Prolin (Pro, P)

Sauer: Aspartat (Asp, D)Glutamat (Glu, E)Tyrosin (Tyr, Y)Histidin (His, H)

Aromatisch:Phenylalanin (Phe, F))Tryptophan (Trp, W)Tyrosin (Tyr, Y)Alkohole:

Serin (Ser, S) Threonin (Thr, T)

Basisch: Lysin (Lys, K)Arginin (Arg, R)

Amide: Asparagin (Asn, N)Glutamin (Gln, Q)Prolin (Pro, P)

Schwefel-haltige: Cystein/Cystin (Cys, C)Methionin (Met, M)

α-Helix

http://www.rcsb.org/pdb/(1IJD, chain B)Viewer: Rasmol oder SPVDownload unter: http://us.expasy.org/spdbv/text/download.htm 2.6

Lys (K)

Ile (I)

Tyr (Y)

Val (V)

Phe (F)

Arg (R)Asp (D)

Thr (T)

Gly (G)

β-Faltblatt (4BCL)

Proline (Pro, P)

(1IG8)

Tertiärstruktur

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation

Cytochrome c (1C52)Cys - Thioether

Ferredoxin (1A70)

Hexokinase

α-Helix

β-Faltblatt

ohne Glc (1IG8) mit Glc (1BDG)

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion

EnzymtypenOxidoreduktasen GAP-Dehydrogenase

GAP-NADH-Oxidoreduktase

Transferasen HexokinaseATP-Glucose-Phosphotransferase

Hydrolasen AmylaseAmylose – Hydrolase

Lyasen AldolaseFructosebisphosphat-GAP-Lyase

Isomerase Triosephosphat-IsomeraseGAP – DHAP – Isomerase

Ligase Aminoacyl - tRNA – Ligase

Schwierig einzuordnen ChaperoneIonenkanäle

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion- sind „Antikörper“ gegen den Übergangsgszustand- können reguliert werden

Phosphofructokinase (1PFK)

Fru-1,6-P2

Produkt ADP

Allosterisches ADP

Wiederholung 3. Tag- DG‘ (reale Bedingungen) kann sehr von DG°‘ abweichen- Für meiste Reaktionen der Glykolyse ist DG‘ ≈ 0, d.h. sie sind reversibel

Ausnahmen:Glc + ATP → Glc-6-P + ADP (Hexokinase)Fru-6-P + ATP → Fru-1,6-P2 + ADP (Phosophofructokinase)PEP + ADP → Pyruvat + ATP (Pyruvat Kinase)

Enzyme- sind biologische Katalysatoren, d.h sie reduzieren die

Aktivierungsenergie, aber verschieben nicht das Gleichgewicht. - sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion- sind „Antikörper“ gegen den Übergangszustand- können reguliert werden

Songbook: Michaelis Anthem

Melodie:O Tannenbaum ....

Enzyme

- sind biologische Katalysatoren- sind meist Proteine (Ausnahme: Ribozyme)- sind häufig modifiziert und/oder enthalten Kofaktoren- sind spezifisch für das/die Substrate- ändern bei Substratbindung ihre Konformation- können bei Katalyse vorübergehend chemisch reagieren- sind spezifisch für die katalysierte Reaktion- sind „Antikörper“ gegen den Übergangsgszustand- können reguliert werden- lassen sich quantitativ nach Michaelis/Menten beschreiben

Affinität KM (Michaelis-Menten-Konstante)Umsatzgeschwindigkeit vmaxAuftragung nach Michaelis-MentenAuftragung nach Lineweaver-BurkeHemmtypen

10201077 x 10-14ß-Amylase

10144 x 1084 x 10-6TriosephosphatIsomerase

7 x 1077 x 10610-1Carbonic Anhydrase

BeschleunigungGeschwindigkeit mit Enzym

[M.1 s-1]

Geschwindigkeitohne Enzym

Beschleunigung durch Enzyme

Aus: Horton / Moran / Scrimgeour / Perry / Rawn: Principles of Biochemistry

ΔG [kJ/Mol]

Standard- (oben)

tatsächliche (unten) freie Energie der Glykolyse-Intermediate in menschlichen Erythrocyten

(aus Moran et al., Biochemistry)

Hexokinase

Glykolyse

Maltose

ATP ADP ATP ADP

2 Pyruvat

2 NADH

Stärke

Glc-1-P

Maltase

Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Regulation der Glykolyse

Glc Glc-6-P

Fru-6-P

Fru-1,6-P2

Pyruvat

Stärke

Amylasen Phosphorylasen

Hexokinase

P-Fructokinase

Pyruvat-Kinase

+-Fru-2,6-P2

Citrat

Glucagon, Epinephrin (extracellulär)

ATP cAMP

Proteinkinase AiProteinkinase Aa

+P-Phosphorylase-Kinasea Phosphorylase-Kinasei

Phosphofructokinase (1PFK)

Fru-1,6-P2

Produkt ADP

Allosterisches ADP

Songbook: Glycolysis

Anaerob: Regeneration des NAD

PyruvatDecarboxylase

AcetaldehydDehydrogenase

LaktatDehydrogenase

NAD NADH

Alkoholische Gärung

Milchsäure-Gärung

Aerob: Oxidative Decarboxylierung

Kofaktoren- TPP- Liponsäure- FAD- NAD- CoA-SH

Inhibitor: ATP (Phosphorylierung der Pyr-Dehydrogenase)

Pyruvat - Dehydrogenase

OO S-CoA

NAD NADH

Pyr Acetyl-CoA

CoA-SH

Thiamin-Pyrophosphat(Vitamin B1)

....verschiebt C=O – Gruppeum ein C - Atom

+ Beispiele:Pyruvat – Decarboxylase(R1 = COOH, R2 = CH3)Transketolase(R1 = CH2OH, R2 = CHOH...

CoA S C RO

FADFADH2

NAD NADH2

CoA-SH

α-Ketosäure-Dehydrogenase

Coenzym A

OPOPOO O

Coenzym A (CoASH)

Panthotensäure (Vit B3)

OPOPOO O

Coenzym A (CoASH)

CoASH HOOC R CoASO

R+ H2O+ ΔG°' = + 36 kJ/Mol

OPOPOO O

Coenzym A (CoASH)

Acyl Carrier Protein (ACP)

CoASH HOOC R CoASO

R+ H2O+ ΔG°' = + 36 kJ/Mol

NHS Ser-36

PyruvatDehydrogenase(eukaryotisch)

Grün: Liponsäure - Acyltransferase

Rot: Liponsäure - Dehydrogenase

Gelb: Pyruvat - Dehydrogenase

Regeneration von NAD unter anaeroben Bedingungena) Milchsäure-Gärung (Pyruvat → Laktat)b) Alkoholische Gärung (Pyruvat → Ethanol + CO2), Cofaktor Thiamin

Oxidative Decarboxylierung von Pyruvat unter aeroben BedingungenBildung von Acetyl-CoA, NADH und CO2

Grundlagen der Enzymkinetik: E + S ES → EP → E + P(Konzentration von ES ist geschwindigkeitsbestimmend)

vmax [S] 1 KM 1 1v = ———— —— = —— * —— + ——

KM + [S] v vmax [S] vmax

Michaelis-Menten (hyperbolisch) / Lineweaver-Burke-Auftragung (linear)

Hemmungarten- kompetitiv (KM verringert, vmax konstant)- nicht kompetitiv (KM konstant, vmax verringert)- gemischte Formen- kooperativ positiv: KM steigt nach Bindung von 1. Substrat

negativ: KM sinkt nach Bindung von 1. Substrat

Der Pentosephosphatweg liefert:- NADPH für Synthesen- C5 - Zucker für Nucleotide, Nucleinsäuren, Cofaktoren, etc.- C4 – Zucker für aromatische Aminosäuren, Flavonoide, Lignin, etc

Pentosephosphatweg (oxidativ)

H-C-OH

HO-C-H

H-C-OH

CH2-OH

H-C-OH

Glc-6-P 6-P-Gluconolacton 6-P-Gluconat Rub-5-PGlc-6-P-Dehydrogenase Lactonase 6-P-Gluconat-Dehydrogenase

Netto: C6 + 2 NADP C5 + CO2 + 2 NADPH

Optional: C5 >> C4 >>> Phe, Tyr, Trp, Flavonoide, LigninC5 >>> Nucleinsäuren, NucleotideC5 >>> C6, C3 (Glykolyse)

CnP+CmP↔Cn-3P+Cm+3P

Transketolase

CnP+CmP↔Cn-2P+Cm+2P

Transaldolase

HO-C-H

H-C-OH

Seduheptulose-7-P

H-C-OH

CH2O-P

H-C-OH

CH2O-P

HO-C-H

Ery-4-P

H-C-OH

CH2O-P

HO-C-H

Fru-6-P

H-C-OH

CH2O-P

H-C-OH

HO-C-H

H-C-OH

Fru-6-P

H-C-OH

CH2O-P

HO-C-H

CH2O-P

HO-C-H

Ery-4-P

H-C-OH

CH2O-P

HO-C-H

Rub-5-P

H-C-OH

CH2O-P

Songbook: Pentosphosphate

Polysaccharid-Abbau Übersicht

Stärke, Glykogen

Fru-1,6-P2

Glucose

(anaerob)

Laktat oder Ethanol + CO2

(aerob)

GlykolysePentosephosphatweg

ATPADP

ADPATP

PyruvatNADNADHNADH

NADPHalternativ

Acetyl-CoA

Fettabbau:Übersicht

Hydrolyse

Aktivierung

Transport

Triglycerid

Acyl-CoA

Fettsäuren + Glycerin

GlykolyseCoASH ATP

n/2 Acetyl-CoA+NADH + FADH2

Oleasom

Mitochondrium

Cytoplasma

Aktivierung

Glycerin

HOOC R (3 x)

ATPPPi 2 Pi

RAMPCoASHAMP

18:1Triglycerid

Acyl-CoA-Synthetase

Lipase

ß – Oxidation zu Acetyl-CoA

FADFADH2

Acyl-CoA-Dehydrogenase

Enoyl-CoA-Hydratase

NADNADH

Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase

OThiolase

Mehrfache Wiederholung bis Acetyl-CoA im letzten Durchlauf

RückblickTriglycerid

Acyl-CoA

Fettsäuren + Glycerin

GlykolyseCoASH ATP

n/2 Acetyl-CoA+NADH + FADH2

Oleasom

Mitochondrium

Cytoplasma

Stärke, Glykogen

Fru-1,6-P2

Glucose

(anaerob)

Laktat oder Ethanol + CO2

(aerob)

GlykolysePentosephosphatweg

ATPADP

ADPATP

PyruvatNADNADHNADH

NADPHalternativ

Maltose

ATP ADP ATP ADP

2 Pyruvat

2 NADH

Stärke

Glc-1-P

Maltase

Pyruvat-Kinase

P-Glucomutase

Glykolyse:

Reversible

Reaktionen

Synthese von PEP

+: Acetyl-CoA

+: Fru-1,6-P2

-: ATP, Kinase

PyruvatATP2 ATP

Acetyl-CoAOxalacetat

ADP + Pi

Pyruvat-KinasePyruvat-Dikinase

Citratcyclus

PEP-Carboxykinase

Pyruvat-Carboxylase

Kinase – Phosphorylase - Wechselspiel

ATP ADP ATP ADP

Hexokinase

P-Hexose-Isomerase

Fru-1,6-P2 - PhosphataseGlu-6-P - Phosphatase

P-Fructokinase

-: AMP, Fru-2,6-P2

- : ATP, Citrat+: AMP, Fru-2,6-P2-: Glc-6-P

Biosynthese von Speicher-Polysacchariden

Maltose

Glc Glc-6-P

ATP ADP

Stärke / Glykogen

Glc-1-P

ADP-Glc ATP

PPi2 Pi

UDP-GlcUTP

PPi 2 Pi

ADPUDP

Amylasen Phosphorylasen

Maltase HexokinaseP-Glucomutase

Pyrophosphatase

Stärke-Synthetase(n)

Pyrophosphatase

Glykogen-Synthetase(n)

Beispielfragen I

Beispielfragen II

Ende des ersten Teils

Demnächst in diesem Theater:CitratcyclusAtmungskette

mit Jörg Nickelsen

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Biochemische und funktionelle Charakterisierung eines ... · Biochemische und funktionelle Charakterisierung eines anaerob induzierten Ferredoxins aus Chlamydomonas reinhardtii Dissertation

Gustav-Heinemann-Schule Oberstufengymnasium · anaerobe Glykolyse = anaerob-laktazide Energiebereitstellung. Nachteile der anaeroben Energiegewinnung sind zum einen die geringere

Biochemische Studien über eukaryotische Replikations

Körperliche Aktivität bei Adipositas Krafttraining versus ... · anaerob-alaktazid (Spaltung der energiereichen Phosphate) anaerob-laktazid (anaerobe Glykolyse, unvollständige

Morbus Parkinson Molekulare und Biochemische Ursachen Neuraler Krankheiten Nadine Gruteser

Nationale Referenzzentrale für Clostridium difficile · 2 Einleitung Clostridium difficile, ein grampositives, sporenbildendes, obligat anaerob wachsendes, bewegliches Stäbchenbakterium,

Mitochondriale Erkrankungen - dgn.org · Mitochondrien importiert werden. Die Atmungskette umfasst die Enzymkomplexe I–V, deren strukturelle und funktionelle Integrität der Kontrolle

KULTIVIERUNG VON MIKROORGANISMEN - univie.ac.at · 2 Voraussetzungen für Bakterienwachstum nNährmedium nTemperaturoptimum npH-Wert nSauerstoff (aerob/anaerob) Bakterienwachstum

Physiologische Aspekte der Energiebereitstellung im Eishockey · Möglichkeiten aerob / anaerob … Glykolyse (anaerob) Sauerstoffaufnahme ( aerob /VO2-max) Fettstoffwechsel Kohlenhydratstoffwechsel

DIPLOMARBEIT - othes.univie.ac.atothes.univie.ac.at/29339/1/2013-07-01_0406195.pdf · Sauerstoff primär anaerob primär aerob Energie-bereitstellung alaktazid laktazid, anaerobe

Biochemische und strukturelle Charakterisierung der ...geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2011/8137/pdf/ZocherKathleen_2011_04_04.pdf · Biochemische und strukturelle Charakterisierung

Biochemische Analyse und ... - uni-hamburg.de

Mitochondriale Elektronentransportkette (Atmungskette) · Oxidationsstufen von Chinonen Coenzym Q Ubichinon (oxidiert) Coenzym Q Ubichinon (reduziert) Seminchinon Zwischenprodukt

Einsatz von Ensola Antiodour zur Geruchsbekämpfung auf ... · Anaerob Sulfid produzierende Emission H 2S Bakterien erzeugen H 2S aus SO 4 (über Slfid) Abwasser < 0,1 mg O 2 (anaerob)

deutsch - rahn-group.com · Antioxidantien eliminiert werden können: Der Atmungskette genannte intrinsische Prozess, der in den Mitochondrien statt-findet, und die extrinsische Strahlung,

Kapitel 6) Ctitratcyklus+Atmungskette [Kompatibilitätsmodus]biochemietrainingscamp.de/stoff/ci/Ctitratcyklus.pdf · TPP Liponsäure NAD FAD CoA ( Vergleiche die Pyruvat-Dehydrogenase)

Aerob oder Anaerob Stabilisieren? - ibf-thiox.de · DWA Fachseminar „Energie auf Kläranlagen“ 11.04.2013 Potsdam . Aerob oder Anaerob Stabilisieren? ? INGENIEURBÜRO FRIEDRICH

kh ws12 13 - physiolchem.vetmed.uni-muenchen.de · Kohlenhydrate als Energieträger: Glykolyse (anaerob/aerob); Glukoneogenese (von Pyruvat bis Glukose inkl. Glyoxylatweg); Pentosephosphatweg

Kapitel 6) Ctitratcyklus+Atmungskette [Kompatibilitätsmodus]biochemietrainingscamp.de/stoff/ci/der_malat_shuttel.pdf · Pyruvat 2. Malat 3. Aspartat ... GOT = ASAT = Glutamat–

ZELLATMUNG - Ruhr University Bochum...dessen Regulation, Citratzyklus, Atmungskette; Prinzipien und Mechanismen der Stoffwechselregulation; Unterschiedliche Mechanismen der ATP-Bildung;