1963 4. Analyst yon biologischem l~Iaterial 455

worden. Sic werden ausgeschnitten, zerkleinert und in Reagensgl~sern mit 1 ml einer 0,1~ w~Srigen TNBS-LSsung und 2 ml 0,1 m Boratpuffer veto p~ 8,0 fibergossen. Die LSsungen werden 2 Std in einem dunklen I~aum bet 40 ~ C gehalten, dann mit 1 ml 2 n Salzs~ure versetzt und die Absorption dieser l~ischungen bet 340 nm gemessen. ]~fir die Bestimmung yon Lysin, Cystin und hSheren Peptiden wird die w~Srige Salzs~ure dureh methanolische Salzs~ure oder Eisessig ersetzt. Ffir die Blindwerte werden aminoss Fleeke eluiert. TNP-Peptide kSnnen dureh Behandlung n~t Ammoniak regeneriert werden 2. Die Empfindliehkeit liegt bet • 3~ im Bereieh 0,0i--0,5 #l~ol.

J. Biochemistry (Tokyo) 50, 293--298 (196i). Dept. Chem., Fac. SeL, Tokyo Metropolitan Univ., Tokyo (Japan). -- 2 SATAK~, K., L. T~AXA and H. S~INO: J. Biochemistry (Tokyo) ~0, 6 (1961). A. N I E ~

Unvollkommene Entsalzung verschiedener EiweiBl~sungen naeh der Fil- tration dutch Dextrangele konstatieren C. LIkBECQ und M. J. DEGUELDRE- GVmLAV~ 1. Bet der Verwendung yon Sephadex G25, G50 oder G75 (der Fa. Pharmaeia, Uppsala) konnten weder in einem Gemisch yon Serumalbuminen und saurem Natriumsuffat (Elution mit retd. KoehsalzlSsung) noeh bet Ammonium- suffatfs yon Apyrasepr~paraten (aus Kartoffeln) Salz- und Proteinanteil exakt voneinander getrennt werden.

1 j . Chromatogr. (Amsterdam) 7, 130--132 (1962). Lab. Biochim., Inst. sup. Educat. physique, Univ. Liege (Belgien). U~SVLA B ~ u ~

Die Besthnmnng der Serumproteine dureh Diehtemessung am Agarelektro- pherogramm mit Uu besehreibt K. S ~ A o 1. Man fiihrt die Elektro- phorese auf Agargelplatten nach bekannten ZIethoden aus, bringt das Elektro- pherogramm auf Cellophan auf, trocknet es und kann die Proteine nun direkt, ohne Anf~rben, densitometrisch bet 280 nm bestimmen.

1 j . Biochemistry (Tokyo) 49, 451--455 (1961). Fat. Pre-med., Pre-dent. Courses, Tokyo i~ed. and Dent. Univ. (Japan). URSVnA BAVMA~N

Proteine mit hohem l~Iolekulargewieht (bis 300000) ehromatographierten S. I - I J ~ T ~ und l~. MosBAc~ 1 an vernetztem Polyacrylanfid. Es ergab sich ein direkter Zusammenhang zwischen dem Rf-Wert einer Substanz lind Lhrem l~o- lekulargewich~: je gr5~er das Molekfil, dest0 hSher der R~-Wert. Das vernetzte Polyacrylami4 eignete sieh aueh zur Abtrennung yon niedermolekularen Stoffen (AminosSuren, Peptide) yon solehen mit hohem Molekulargewicht. Auch die Ent- salzung lies sieh damit durchf~hren. Das Tr~germaterial wurde dutch Blockpoly- merisation aus 97~ Acrylamid und 30/0 N,N'-Methylenbisaerylamid dargestellt. Das vollkommen trockene Material wurde zerstol~en und gesiebt. Verwen4et wurde eine KorngrSl~e yon 200--300 mesh. -- Bei der Treunung gef~rbter Substanzen zeigte sich, daS die Zonen in der Mitre der S~ule langsamer wanderten, als am Rande. Dieser ,,Wandeffekt" wm-cle dadurch hervorgerufen, d~S die verwendeten Puffer in einem dfiunen Film in der Ns tier Glaswand schneller liefen. Aus diesem Grunde wurde die innere Glaswand mit einem Mantel yon 1Vfethylcellulose, die dutch Behandlung mit Formalin starker unlSslich gemacht worden war, zur Unter- drfiekung des Wandeffektes versehen.

i Analyt. Biochemistry (N.Y.) 3, 109--118 (1962). Inst. Biochem., Univ. Uppsala (Schweden). H. ENGEL]T&RDT

Bet der Papierelektrophorese yon Casein verwenden L. 1~. L~B~:~ und U. S. As~voRT~[ i harnsto~haltlge Pu~]er. Veronalpuffer, die 2,5 m Harnstoff oder mehr enthalten, erlauben eine Trennung des Caseins in 6 Komponenten, yon denen

456 Berieht: Spezie]le anMytisehe lgethoden Bd. 193

4. langsaraer als das fl-Casein wandern. ~-Casein konnte nieht vollst~ndig Yon den anderen Koraponenten getrennt werden, obgleich es bei einera I-Iarnstoffgehalt yon 4.,8 in einen Peak zwisehen a~- und fl-Casein bi]det. Reines ~-Casein wird rait zu- nehmender Harnstoffkonzentration heterogen.

J. Dairy Sei. 44, 1016"1024 (1961). Dept. Dairy Sei., State Univ. Pullmann, Wash. (USA). U~SUL~ B ~ u ~

~ber die Bestimmtmg yon Tryptarain im Itarn rait dera Zeiss-Ultraviolett- spektrophotoraeter-Fluoriraeter beriehten L.-G. AnuG~, K.E. FU~KE und B. NAVCX~OFFL Verff. erhalten unter Verwendung yon lYlonoehroraatoren sowohl ffir das anregende wie das eraittierte Lieht sehr gute und reproduzierb~re Resultate und best~tigen darait andere Autoren. Als Liehtquelle benutzen sie die LJnie 280,4nra einer Quecksilberlarape und registrieren die Emission bei 360 nra. Fiir einfaehere Untersuchungen kann man an Stelle des sekund~ren Monoehroraators das Sehott- Filter UG 4.(2 rata) und start der Queeksilberlampe eine Wasserstofflarape be- nutzen. Die apparative Versuehsanordnung ist angegeben. Verff. arbeiten rait BoratpufferlSsung yon pH 10 und best~tigen friihere Befunde: 25--130/~g/24. Std bei Gesunden und kSrperlieh Kranken. Bei einigen psyehiatrischen F~llen finden sie dagegen 24--256 #g/24 Std. Die Konzentration im Harn fibersteigt aber niemals 0,2pg/ral. Nach Verabreiehen yon Monoaminoxydasehemmstoffen steigt die Tryptaminausseheidung his zu 2,1 rag/24 Std an.

1 Seand. J. clin. Lab. Invest. 13, 390--395 (1961). Dept. ClhL Chem., Beekora- berga lgental Hosp., Broraina (Sehweden). E. ~$'LLE~, Wfirzburg

Die Folinsche Methode 1 zur Bestimmung yon Kreatin und Kreatinin im H a m raodifizieren It. G. BIGGS und J. lVL CooP]~ ~. Bestimmung vo?~ Kreatini~ und Kre- atin. ~ a n erhitzt 1,0 ral Urin rait 1,0 ral 0,057 m Pikrins~urelOsung und 60 ml Wasser unter Zusatz yon 2 Glasperlen mindestens 40 minin einera 100 ml-~Iel~kolben zmn lebhaften Sieden. Das Voluraen der Fliissigkeit soll nie weniger als 20 ml betragen, verdarapftes Wasser mull man imraer wieder ersetzen, l~aeh dera Ab- kiihIen gibt raan neehraM 9,0 ml Pikrins~urelSsung und 1,5 ml 2,5 n Natronlauge zu, sehiittelt lebhaft ura und Ffillt nach 10 rain mit Wasser zur Marke auf. Dann raiBt man die Extinktion (El) der LSsung bei 540 nra. -- Bestimmung des Kreatinins. Man gibt in einen 100 ml-Mel~kolben 1,0 ral Urin, 10,0 ml 0,057 ra Pikrins~ure- 15sung und 1,5 ral 2,5 n Natronlauge, sehiittelt ura, l~]t 10 rain stehen und ftillt mit Wasser zur Marke auf. lYIan miler die Extinktion (Ea) bei 540 nra. - - ~ a n stellt eine Eichkurve ffir die Kreatininwerte auf, indem man eine LSsung bereitet, die start des Urins 1,0, 2,0, 5,0, 10,0, 15,0, 20,0, 25,0 und 30,0 ml einer L6sung von 0,1 rag ICreatinin/ml enth~lt nnd die man naeh der oben be- sehriebenen Weise aufarbeitet. Die Kreatininwerte erreehnet man nach der Forrael 1,16 (E1--Ee).

FOLnL 0.: Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 41, 223 (1904); vgl. diese Z. 44, 459 (1905). -- e Clln. Chemistry 7, 655--664. (1961). Sect. Clin. Chem., Dept. Med. Labs., Univ. of Term., Med. Units, Memphis, Tenn. (USA). U]~SVLA BAr,ANN

tJl)er die papierehroraatographisehe Trennung yon Hydraziden und Meta- boliten berichten V. A. G~VVLAC~ und J. G. ]=[AESLOOP 1. Verff. verwenden die yon W.A. ANDI~EAE 2 erapfohlenen FHeJ~mittel n-Butanol-Essigs~ure-Wasser (5:1 : 4) und Isopropanol-Araraoniak-Wasser (7:1 : 2) und das yon G. l~. BARTON, ~. S. EVANS und J. A. F. GAI~D:gE~ 3 besehriebene Spriihreagens (friseh bereitete l:l-lgischung yon l~ Eisen(III)-chloridl5sung und l~ Kaliurahexa-