Institut für Lebensmittelverfahrenstechnik Adresse · Britta Rademacher wurde durch eine wissenschaftliche Auszeichnung geehrt, Herr Privat- dozent Dr.-Ing. Jörg Hinrichs wurde

Institut für Lebensmittelverfahrenstechnik

Adresse Weihenstephaner Berg 1 85354 Freising-Weihenstephan Telefon: 08161-71-3535 und -4205 Telefax: 08161-71-4384 Internet: http://www.weihenstephan.de/blm/lmvt e-mail: [email protected] [email protected] [email protected]

Personal Institutsleitung: Professor Dr.-Ing. U. Kulozik 1 Sekretariat: Marianne Hager -4205 Birgit Weber -4205 Mitarbeiter: Hans-Willi Bäurle, Molkereimeister -3534 Dr.-Ing. Andrea Bals (bis 30.11.2001) Dipl.-Ing. (FH) Gabriele Borst (bis 31.08.2001) Rosemarie Eberhard -3942 Christian Ederer, Werkstattmeister -3537 Dipl.-Ing. Patrick Engelhard -3856 Dipl.-Ing. (FH) Birgit Fertsch (bis 30.04.2001) Dr.-Ing. Petra Först (seit 15.12.2001) -3536 Franz Fraunhofer -3537 Dipl.-Ing.MSc. Fabien Guilmineau -3547 Dipl.-Ing. (FH) Georg Hartung (seit 01.09.2001) Brigitte Härter -5032 Dr.-Ing.habil. Jörg Hinrichs (bis 15.07.2001) Marianne Holzmann (seit 01.11.2001) -3538 Dipl.-Ing. (FH) Manfred Huß -3547 Dipl.-Ing. (FH) Sven Illgner (01.03. – 31.07.2001) Dipl.-Ing. Susanne Keim (bis 30.09.2001) Dr.-Ing. Sabine Lauber (seit 01.04.2001) -3855

1 Mitaufgeführt sind die Mitarbeiter des in Personalunion geleiteten Lehrstuhls für Lebensmittelverfahrens-

technik und Molkereitechnologie.


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Dipl.-Ing. Adriana Molina-Gutierrez -3959 Maria Muranyi -3538 Dipl.-LM Veronika Nemeth (seit 01.10.2001) -3855 Dipl.-Ing. (FH) Markus Pentenrieder (seit 01.04.2001) -5031 Dr.-Ing. Britta Rademacher -3536 Erich Schneider -3537 Dipl.-Ing. agr. Felix Sedlmeyer -3939 Dipl.oec.troph.Univ. Corinna Thomä (seit 01.11.2001) -5032 Dipl.oec.troph.Univ. Michaela Tilgner (seit 01.12.2001) -3939 Dipl.-Ing. Alexander Tolkach -3856 Sophie Tomsik -3538 Günther Unterbuchberger (seit 01.08.2001) -3942 Dr.-Ing. Werner Walenta -3534 Karin Zielonka-Richter -5032 Gäste: Techn.-Ing. Frau Rachatchan Bekturowa, Stipendiatin, -5031 Hochschule Bischkek/Kirgisistan

Dipl.LM-Ing. Selda Bulca, Stipendiatin -3855

Chalat Santivarangkna, DAAD-Stipendiat -3856 Silpakorn University/Thailand (seit 01.10.2001)

Yuri Persovych, IAESTE-Stipendiat, Ivano Frankivsk State Medical Academy/Ukraine (01.06. – 31.08.2001)

Ahmet Kücükcetin, Akdeniz University, Antalya/Türkei (01.06. – 30.11.2001)

Christiane Vieira Ferreira, DAAD-Stipendiatin State University of Campinas, Campinas/Brasilien (seit 01.08.2001)

Hêmyle Coleta Cantuário, IAESTE-Stipendiatin, State University of Campinas, Food Engineering,

Campinas/Brasilien (01.08. – 31.12.2001)

Carla Mahfuz Monteiro, IAESTE-Stipendiatin, State University of Campinas, Food Engineering, Campinas/Brasilien (01.08. – 31.12.2001)

Juliani Orlandi, IAESTE-Stipendiatin, State University of Campinas, Food Engineering, Campinas/Brasilien (01.08. – 31.12.2001)


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Vorwort Das Jahr 2001 war geprägt durch die Konsolidierung der neuen Struktur am Wissenschafts-zentrum Weihenstephan. Im Forschungsdepartment für Lebensmittel und Ernährung, dessen Sprecher und Geschäftsführer Herr Professor Dr.-Ing. Ulrich Kulozik von Mai 2000 bis September 2001 war, kamen erstmals die bisher separaten Forschungsgebiete „Lebensmittel“ und „Ernährung“ zusammen. Neue Schnittstellen bzw. Anknüpfungspunkte für Koopera-tionen haben sich ergeben, welche auch am Lehrstuhl für Lebensmittelverfahrenstechnik und Molkereitechnologie bzw. am Institut für Lebensmittelverfahrenstechnik des Forschungs-zentrums für Milch und Lebensmittel neue Impulse für innovative Forschungsansätze gege-ben haben. So wird dem Feld „Einfluss der Technologie auf ernährungsphysiologisch rele-vante Stoffe“ zusätzliches Gewicht gegeben, was sich auch in der Personalstruktur widerspie-gelt: Absolventinnen der Ökotrophologie kamen als Doktorandinnen zum Institut und berei-chern so das Spektrum der wissenschaftlichen Kompetenzen. Die Arbeit von Frau Dr.-Ing. Britta Rademacher wurde durch eine wissenschaftliche Auszeichnung geehrt, Herr Privat-dozent Dr.-Ing. Jörg Hinrichs wurde an die Universität Hohenheim berufen. Herr Dipl.-Ing. (FH) Julian Pagel erhielt eine Auszeichnung für seine Diplomarbeit.

Das äußere Umfeld des Instituts hat sich ebenfalls gewandelt: Nach dem Abriss der Altbauten auf der Südseite ist nun der Blick auf den Weihenstephaner Berg frei, die Nordseite des Außenbereichs wurde neu strukturiert, der Weihenstephaner „Rang“ bietet nun einen ansehn-lichen Eindruck:

Besonders erfreulich ist, dass es gelang, Herrn Professor Dr. Jose Miguel Aguilera von der Pontificia Universidad Católica, Santiago/Chile erfolgreich für den angesehenen Humboldt-Forschungspreis zu nominieren. Herr Professor Aguilera wird im Rahmen seines Forschungs-aufenthalts am Institut für Lebensmittelverfahrenstechnik in den Jahren 2002 und 2003 mit seiner wissenschaftlichen Ausrichtung das Forschungsgebiet „Mikrostrukturen in Lebens-mitteln“ bereichern.


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Forschung Arbeitsgebiet Bioprozesstechnik / Aseptik

Packstoffentkeimung mit gasförmigem Wasserstoffperoxid Desinfection of packaging material by means of gaseous hydrogenperoxide Engelhard, P.

Beim aseptischen Verpacken von Lebensmitteln stellt die Verpackung einen mikrobiologisch kritischen Punkt dar. Das in der Praxis zur Zeit am häufigsten eingesetzte Verfahren zur Packstoffentkeimung ist die Behandlung mit flüssigem Wasserstoffperoxid. Allerdings hat man wegen möglicher im Lebensmittel verbleibender aktiver Restmengen, aus Umwelt-schutzaspekten wie kontaminierter Abluft und hoher H2O2–Konzentrationen am Arbeitsplatz das Bestreben, die eingesetzte Menge an Wasserstoffperoxid zu verringern.

In der Literatur wird beschrieben, dass die keimabtötende Wirkung von dampfförmigem Was-serstoffperoxid besser ist als die einer flüssigen Lösung. Vermutet wird, dass wegen der guten Verteilung im Dampf geringere Konzentrationen an H2O2 notwendig sind. Zudem sind die im Becher verbleibenden Sterilisationsmittelmengen geringer, da auf der Packmitteloberfläche keine Kondensation stattfinden soll.

In der Praxis werden bereits Abfüllanlagen eingesetzt, die gasförmiges Wasserstoffperoxid zur Entkeimung der Packmaterialien verwenden. Allerdings fehlen bis jetzt für dieses Verfah-ren reaktionskinetische Daten, die eine sichere Prozessauslegung und Optimierung zulassen.

Um diese Daten zu ermitteln, wurde eine Versuchsanlage konzipiert, die es ermöglicht, eine definierte Gasmischung aus heißer Luft, Wasserstoffperoxiddampf und Wasserdampf zu erzeugen, um neben der H2O2-Konzentration auch den Einfluss des Feuchtgehalts in der Luft zu untersuchen. Hierzu wird in einem dampfbeheizten Wärmetauscher eine Wasserstoff-peroxidlösung kontinuierlich und vollständig verdampft. Das Dampfgemisch wird in einer Mischkammer heißer Luft zudosiert und das so entstandene Gasgemisch in eine Proben-kammer geleitet.

In die Kammer können verschiedene, künstlich kontaminierte Probenträger eingebracht wer-den. Das Gas wird nach Verlassen der Kammer durch ein Abluftgebläse abgesaugt. Die Probenkammer ist in einer Laminar-Flow-Box installiert, um mikrobielle Kontaminationen aus der Umwelt zu verhindern. Das Aufheizverhalten der Probenträger kann durch berüh-rungslose Strahlungsthermometer gemessen werden. In der augenblicklichen Konfiguration können Gastemperaturen von 50-250 °C und Dampfgehalte bis 160 g/kg erzeugt werden, wobei davon bis zu 56 g/kg aus Wasserstoffperoxiddampf bestehen können.

Unter Variation der Temperatur, des Wasserdampf- und H2O2-Dampfgehalts und der Über-strömgeschwindigkeit können so Inaktivierungskinetiken von verschiedenen Mikroorga-nismen aufgenommen werden. Als Testkeime für die Inaktivierungsversuche wurden Bacillus subtilis–Sporen eingesetzt, die gegen Wasserstoffperoxid und Hitze sehr resistent sind.

Im folgenden Diagramm sind zwei Inaktivierungskinetiken aufgeführt, die bei 130 °C Gas-temperatur aufgenommen worden sind. Eine Kinetik wurde mit feuchter Luft (Wassergehalt x = 90,9 g/kg; ϕ = 0,055) aufgenommen, bei der anderen wurden 3,1 g/kg Wasserdampf durch Wasserstoffperoxiddampf ersetzt. Deutlich ist zu erkennen, dass der Testkeim bei Zusatz von


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Wasserstoffperoxid erheblich schneller abstirbt, obwohl die H2O2-Konzentration vergleichs-weise gering ist.

Bild: Inaktivierungskinetik von Bacillus subtilis-Sporen bei 130 °C Lufttemperatur und

xges = 90,9 g/kg. Beim Versuch mit Wasserstoffperoxid wurden 3,1 g/kg der Luftfeuchte durch H2O2 ersetzt.

In einem weiteren Vorexperiment konnten bei 180 °C Lufttemperatur (xges = 81,9 g/kg; xPeroxid

= 25,1 g/kg) innerhalb von zwei Sekunden 4 Zehnerpotenzen der Sporen abgetötet werden. Die Ergebnisse weisen deutlich die Wirksamkeit von gasförmigen Wasserstoffperoxid zur Inaktivierung von Mikroorganismen nach. In weiteren Untersuchungen wird der Einfluss der Temperatur, des Wasserdampf- und des H2O2-Dampfgehaltes sowie der Überströmgeschwin-digkeit auf die Inaktivierung der Mikroorganismen systematisch untersucht.

Ab 1.2.2002 ist die o.a. Thematik Gegenstand eines Forschungsprojekts, das aus Mitteln der industriellen Gemeinschaftsforschung (Bundesministerium für Wirtschaft und Technologie – BMWi/AiF) über den Forschungskreis der Ernährungsindustrie e.V. (FEI) gefördert wird.

Bioprozesstechnische Untersuchungen zum Erhalt der Vitalität von Starterkulturen Investigations of the starter culture vitality in relation to the process conditions during fermentation and preservation Santivarangkna, C.; Engelhard, P.; Först, P.

Starterkulturen für die Milchindustrie werden üblicherweise durch verschiedene Verfahren wie Tiefgefrieren, Gefriertrocknung oder Trocknung haltbar gemacht. Dabei sterben aller-dings je nach verwendetem Mikroorganismenstamm hohe Anteile von bis zu 90 % der Zellen ab. Diese unbefriedigende Situation ist dadurch zu erklären, dass die entsprechenden Grund-lagen zur Physiologie des Überlebens teilweise noch fehlen und durch eine verstärkte inter-

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disziplinäre Kooperation der Disziplinen Mikrobiologie/Verfahrenstechnik zusätzliche Erkenntnisse zu erarbeiten sind, um die Basis für eine Verbesserung des Überlebensgrades zu erreichen. In Einzelansätzen versuchte man bisher in der Verfahrenstechnik bzw. in der Mikrobiologie diesem Phänomen auf den Grund zu gehen. Auch existieren Beobachtungen aus der Natur bzw. der Proteinchemie, denen zufolge verschiedene Schutzstoffe stabilisierend auf die native Proteinstruktur im getrockneten Zustand wirken. Diese verschiedenen Einzel-ansätze sollen nun in einem kooperativen Ansatz miteinander verknüpft werden, der folgende Einzelpunkte enthält:

a) Verfahrenstechnik der Fermentation b) Verfahrenstechnik der Konservierung c) Maßnahmen zum Auslösen von natürlichen Schutzmechanismen der Zellen d) Rehydrations- und Beimpfungsmethode e) Schutzstoffe

Zu a): Die umfangreichen Daten aus der Literatur zum Thema Fermentationstechnologie sollen zusammengefasst und die Fermentationsbedingungen für die Starterorganismen opti-miert werden. Durch den Einsatz von kontinuierlichen Fermentationsverfahren soll versucht werden, Zellen mit verschiedenen physiologischen Zuständen in großer Menge zu erzeugen und den Einfluss des physiologischen Status vor der Konservierung auf die Vitalität der Zellen nach der Konservierung zu untersuchen. In diesem Zusammenhang spielt auch die Mediumzusammensetzung und dessen physiko-chemischer Zustand eine Rolle (z.B. Zugabe von Schutzstoffen während der Fermentation).

Zu b): Hierbei soll der Einfluss verschiedener Konservierungsmethoden wie verschiedene Trocknungsverfahren (Vakuumtrocknung, Gefriertrocknung) sowie deren Prozessvariable (Temperatur, Druck, Zeit) für jedes Verfahren variiert werden.

Zu c): Aus der Literatur ist bekannt, dass lebende Zellen Schutzmechanismen induzieren können, welche sie im getrockneten Zustand stabilisieren. Hier soll die Wirkung spezifischer und unspezifischer Stressproteine (z.B. Hitzestress, Salzstress) sowie zelleigener Schutz-mechanismen betrachtet werden.

Zu e): Es ist aus der Proteinchemie und z.T. aus der Mikrobiologie bekannt, dass die Zugabe bestimmter Schutzstoffe beim Trocknen einen stabilisierenden Einfluss ausübt. Es werden in diesem Zusammenhang vorwiegend Disaccharide, hier vor allem Trehalose, genannt. Obwohl verschiedene Hypothesen zur Stabilisierung von Proteinen im getrockneten Zustand existie-ren, ist der genaue Mechanismus bisher nicht aufgeklärt worden. Insbesondere ist noch nicht bekannt, inwieweit diese Kenntnisse auch auf die Trocknung von Starterkulturen übertragen werden können. In ersten Versuchen sollte die konservierende Wirkung von Disacchariden auf Lactobacillus helveticus untersucht werden.

Um den Einfluss der Zuckerkonzentration auf die Überlebensrate zu untersuchen, wurden zwei Disaccharide, Lactose und Saccharose, in verschiedenen Konzentrationen zu frischen, zentrifugierten Zellen gegeben, die am Temperatur- und pH-Wert-Optimum im Chemostat-Fermenter mit MRS-Medium angezüchtet und in der frühen stationären Phase, d.h. am Ende der Wachstumskurve, geerntet wurden. Nach der Zuckerzugabe und einer anschließenden Wartezeit von 15 Minuten wurden die Zellen bei – 30 °C im Rotationsverfahren in dünner


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Schicht schockartig tiefgefroren und bei einem Druck von 0,630 mbar gefriergetrocknet. Den Einfluss der Zucker auf die Überlebensrate zeigt das Bild.

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Bild: Einfluss der Lactose- und Saccharosekonzentration auf die Überlebensrate von

Lactobacillus helveticus nach dem Gefriertrocknen

Im Diagramm ist zu sehen, dass eine Zugabe beider Zucker die Überlebensrate der Zellen im Vergleich zur Trocknung ohne Zuckerzusatz (0 mol/l Zuckerkonzentration) erhöht. Bei beiden Zuckern ist ein Wirkmaximum bei einer Konzentration von 0,5 mol/l zu erkennen. Die Werte sind Mittelwerte aus zwei bis drei Einzelversuchen. Der nächste Schritt besteht darin, einen tieferen Einblick in die Stabilisierungsmechanismen zu gewinnen. In diesem Zusam-menhang sind zunächst Messungen zur Morphologie der Zucker (kristalliner bzw. amorpher Zustand, Glasübergang) geplant.

Kinetische Untersuchungen zur Charakterisierung physiologischer Zustände bei der Hochdruckinaktivierung vegetativer Mikroorganismen in einem Milch-Modellsystem Characterisation of physiological reactions of vegetative bacteria in a milk model system under high pressure conditions Molina-Gutierrez, A.; Rademacher, B.; Gänzle, M. G.1

Die Inaktivierung von Mikroorganismen in Lebensmitteln durch hohen Druck ist in den letz-ten Jahren von mehreren Arbeitsgruppen umfassend untersucht worden. Als Messgröße diente in den meisten Fällen die Lebendkeimzahl der Mikroorganismen vor und nach der Druck-behandlung. Für den sicheren Einsatz der Hochdrucktechnologie beim Herstellen und Kon-servieren von Lebensmitteln, insbesondere im Rahmen eines Hürdenkonzeptes, ist es jedoch notwendig, ein tiefergehendes Verständnis für das Inaktivierungsverhalten der vorhandenen Mikroorganismen zu entwickeln.

1 In Zusammenarbeit mit dem Lehrstuhl für Technische Mikrobiologie, TUM


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Ziel dieses seit dem Jahr 1999 von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) im Rahmen einer Forschergruppe geförderten Projektes ist es, physiologische Zustände von vegetativen Mikroorganismen, die während der Hochdruckbehandlung auftreten und letztlich zum Zelltod führen, zu identifizieren und in ihrer zeitlichen Abfolge darzustellen. Während im vorangegangenen Jahr der Schwerpunkt auf dem Einfluss niedermolekularer Inhaltsstoffe auf die Abtötungsreaktion lag, wurde im Berichtszeitraum der Einfluss des pH-Wertes des Mediums auf die Inaktivierung und den internen pH-Wert (pHin) von Milchsäurebakterien bei Druckbehandlung untersucht. Um zwischen reversiblen und irreversiblen Druckeffekten auf den pHin unterscheiden zu können, wurde eine fluoreszenzbasierte Methode zur in-situ- Messung des intrazellulären pH-Wertes entwickelt.

Die Milchsäurebakterien Lactococcus lactis ssp. cremoris MG1363 und Lactobacillus plan-tarum TMW1.460 wurden bei 30°C in MRS-Medium kultiviert. Die Druckbehandlungen wurden in einem Milch-Modellsystem (ähnlich der Serumphase von Magermilch) durch-geführt, dessen pH-Werte zwischen 4,0 und 6,5 eingestellt wurden. Zur ex-situ-Bestimmung des intrazellulären pH-Wertes (pHin) wurde die 5-(6)-Carboxyfluorescein- Diacetate-N-Succimidyl-Ester(cFDASE)-Methode nach Breeuwer et al. (1995) verwendet. Die in-situ-Bestimmung erfolgte nach dem gleichen Protokoll in einem Druckautoklaven mit Saphir-fenster. Die in-situ-Bestimmungen des pH-Wertes wurden durch eine Druckbehandlung von Zellen in Gegenwart von Valinomycin und Nigericin zum Ausgleich von K+- und H+-Trans-membrangradienten bei pH-Werten von 4,0 bis 8,0 für jeden Versuchstag kalibriert. Die durch die Druckbehandlung bewirkte Änderung des Puffer-pH-Wertes wurde bei der Kalibra-tion berücksichtigt. Um die Reversibilität druckinduzierter Änderungen des intrazellulären pH-Wertes zu bestimmen, wurden druckbehandelte Zellen nach der Dekompression mit Glucose versetzt und über 30 min die Änderung des pHin verfolgt.

Zunächst wurde der Einfluss des pH-Wertes des Mediums (variiert von pH 4,0 bis 8,0) auf den intrazellulären pH-Wert der Zellen bei Normaldruck bestimmt. Es konnte gezeigt werden, dass unabhängig vom externen pH-Wert beide Organismen mit Hilfe ihrer membrangebun-denen Protonen-Transporter einen internen pH-Wert von 6,2 bis 8,0 aufrecht erhalten.

Bild: Kinetik der Inaktivierung von L. lactis (A) und Lb. plantarum (B) in Milchpuffer bei 300 MPa, 20°C. Der pH-Wert des Puffers wurde auf pH 6,5 (l), pH 6,0 (m), pH 5,0 (t) und pH 4,0 ( ) eingestellt.

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Der Einfluss des pH-Wertes auf die Druckinaktivierung bei 300 MPa, 20°C von L. lactis und Lb. plantarum ist im Bild gezeigt. Die Druckinaktivierung beider Organismen war stark vom pH-Wert des Puffers abhängig. Lb. plantarum zeigte bei neutralem pH-Wert eine höhere Druckresistenz als L. lactis, die Inaktivierung wurde jedoch durch eine Absenkung des pH-Wertes stärker beschleunigt als bei L. lactis.

Schließlich wurde der interne pH-Wert von L. lactis und Lb. plantarum während einer Druck-behandlung mit 200 oder 300 MPa und externen pH-Werten von 4,5 bis 6,0 aufgezeichnet. Bereits während der Kompression auf 300 MPa war bei beiden Organismen ein Abfall des internen pH-Wertes auf den extrazellulären pH-Wert zu beobachten. Während der Druckbe-handlung blieb der pHin konstant. Während der Druckbehandlung waren die Zellen demnach außer Stande, den pHin zu regulieren.

Bei druckbehandelten Zellen von L. lactis war der Ausgleich des transmembranen pH-Gra-dienten teilweise reversibel, d.h. nach Behandlungen mit kurzen Druckhaltezeiten bis zu 4 min konnten die Zellen wieder einen pH-Gradienten aufbauen. Dagegen war der Zusammen-bruch des transmembranen pH-Gradienten bei druckbehandelten Zellen von Lb. plantarum irreversibel. Selbst bei einer Druckbehandlung ohne Druckhaltezeit (d. h. Kompression auf 300 MPa innerhalb 90 sec, unmittelbar gefolgt von der Dekompression auf Normaldruck) waren Zellen von Lb. plantarum nicht mehr in der Lage, innerhalb von 30 Minuten ihren transmembranen pH-Gradienten wieder aufzubauen.

Die Ergebnisse können wie folgt zusammengefasst werden:

• Die druckinduzierte Inaktivierung von Milchsäurebakterien wird durch eine Absenkung des externen pH-Wertes beschleunigt.

• Eine fluoreszenz-basierte Methode zur Messung des intrazellulären pH-Wertes konnte zur in situ Messung unter Druck adaptiert und kalibriert werden.

• Durch Druckanwendung wird der transmembrane pH-Gradient von Milchsäurebakterien zerstört. Dieser Zusammenbruch des ∆pH war bei Lactococcus lactis zunächst reversibel, erst nach einigem Minuten Druckhaltezeit war die Fähigkeit des Organismus, den pHin zu regulieren, irreversibel gehemmt. Bei Lactobacillus plantarum handelt es sich um einen vollständig irreversiblen Vorgang.

Dank: Dieses Projekt wird durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft im Rahmen der For-schergruppe „Einfluss von Hochdruck auf molekulare und zelluläre Systeme in Lebens-mitteln“ gefördert. Forschungsvorhaben Nr. DE 643/6-1


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Arbeitsgruppe Rheologie und Mikrostruktur

Einfluss einer hydrostatischen Hochdruckbehandlung auf die Strukturbildung in Mischungen aus Hydrokolloiden und Milchproteinen Effects of hydrostatic pressure treatment on mixtures of hydrocolloids and milk proteins Rademacher B., Pentenrieder M., Brack M.

Die hydrostatische Hochdruckbehandlung von Lebensmitteln hat nicht nur das Potenzial der Keimreduzierung bei moderaten Temperaturen, sondern bietet aufgrund der druckinduzierten Modifikation von Proteinen auch die Möglichkeiten des gezielten Strukturaufbaus. Insbeson-dere für Milchprodukte mit den Proteinfraktionen Casein und Molkenprotein könnte die Hochdrucktechnologie die technologische Basis für Produktinnovationen darstellen. Zusätz-lich zu technologischen Maßnahmen werden häufig Hydrokolloide eingesetzt, um die physi-kalischen Eigenschaften und die Lagerstabilität der Produkte zu verbessern.

Es ist aber bekannt, dass in Mischungen aus Hydrokolloiden und Proteinen unter Atmosphä-rendruck und in Abhängigkeit von Art und Konzentration der Biopolymere Wechselwirkun-gen auftreten, die zu den Phänomenen Mischbarkeit, Phasentrennung oder Komplexbildung führen können. Der Druckeinfluss auf diese Systeme ist bislang jedoch wenig untersucht worden. Das Ziel des Projektes ist es daher, einerseits den Einfluss von Druck auf Hydrokol-loide zu bestimmen und andererseits druckinduzierte Wechselwirkungen zwischen nativen Milchproteinen und Hydrokolloiden sowie die generierten Strukturen zu charakterisieren.

Als Hydrokolloide wurden ein hoch verestertes Pektin, Gelatine sowie verschiedenen Typen von Carrageenan eingesetzt. Native Caseine wurden durch Diafiltration von Magermilch selbst hergestellt, während als Molkenproteinquelle ein Molkenproteinisolat-Pulver zum Ein-satz kam. Die Druckbehandlung wurde zwischen 0,1 und 800 MPa durchgeführt. Als Pro-zessparameter wurden die Behandlungszeit, die Temperatur während der Behandlung sowie die Geschwindigkeit von Druckauf- und -abbau variiert. Die Proben wurden nach der Druck-behandlung mittels rheologischer Messungen, der Texturprofilanalyse sowie lichtmikrosko-pischer Aufnahmen analysiert.

Eine Druckbehandlung mit z. B. 300 MPa/10 min oder 600 MPa/10 min von Gelatine- (1 %), λ-, κ- und Na-Carrageenan- (0,2 %) und Pektin-Lösungen (1,0 %) in UF-Milchpermeat ergab in Abhängigkeit von der Scherbeanspruchung keine oder nur eine geringe Zunahme der Vis-kosität. Jedoch wiesen die im Rotationsviskosimeter gemessenen Fließkurven in Abhängig-keit von Druckhöhe und Behandlungszeit eine Hysteresefläche auf, welche auf einen druck-induzierten Strukturaufbau in der Probe schließen lässt. In der Abbildung ist dies exempla-risch für eine 1%ige hochveresterte Pektinlösung in UF-Permeat gezeigt. Die Tatsache, dass die Proben nach einer stärkeren Scherbeanspruchung (γ� = 500 s-1, t = 5 min) unabhängig von der vorhergehenden Druckbehandlung eine annähernd gleiche Viskosität aufwiesen, zeigt, dass die gebildeten Strukturen nicht sehr stabil sind und durch die mechanische Beanspru-chung wieder in ihre Grundelemente zerteilt werden.


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Bild: Einfluss einer Druckbehandlung auf die Hysteresefläche (ermittelt aus der Fließkurve) einer 1%igen Pektinlösung in MM-Ultrafiltrationspermeat (Druckhaltezeit 30 min; pH = 4,5; Druckbehandlung bei 10 °C bzw. 30 °C)

Die Viskosität einer 10%igen Molkenproteinlösung stieg nach einer Druckbehandlung auf-grund der Proteindenaturierung wie erwartet an, bei Drücken größer als 600 MPa wurde eine Gelbildung beobachtet. Bei Anwesenheit von Pektin wurden deutlich festere, jedoch im mikroskopischen Bild durch eine Phasentrennung charakterisierte Gele erhalten. Mischungen aus Gelatine, λ- oder Na-Carrageenan mit nativem Casein (3,4 %) sind unter Atmosphären-druck flüssig, bilden aber nach einer Druckbehandlung mit 300 oder 600 MPa ebenfalls Gele aus. Die Ergebnisse zeigen, dass die Hochdruckbehandlung von Mischungen aus Hydrokol-loiden und Milchproteinen für den gezielten Strukturaufbau genutzt werden kann.

Rheologische Eigenschaften von stabilisierten Protein-Hydrokolloid-Mischsystemen Rheological properties of stabilized protein-hydrocolloid mixed systems Sedlmeyer F., Rademacher B.

Durch die fortlaufenden Verbesserungen im hygienischen Bereich von Produktion und Ab-packung wird die Lagerfähigkeit vieler Produkte weniger durch mikrobiellen Verderb limi-tiert als durch Veränderungen chemisch-physikalischer Art. Daher werden in der Praxis häufig Hydrokolloide, wie z.B. Carrageenan, Pektin oder Stärke eingesetzt, um die physika-lische Stabilität des Produktes während der Lagerdauer zu gewährleisten.


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Neben den gewünschten Effekten beim Einsatz von Hydrokolloiden treten in der Praxis jedoch immer wieder Probleme auf. Es kommt zu Entmischungen des Produkts in kleinerem oder größerem Maßstab, die zu einem sandigen oder rauen Mundgefühl oder sogar zu Synäre-seerscheinungen führen können. Bislang ist nicht systematisch untersucht worden, welchen Einfluss die Prozessvariablen beim Herstellen von Mischgelen auf die Kompatibilität bzw. Entmischung haben. Ebenso wenig ist geklärt, warum bei Mischgelen oftmals keine syner-gistische Wirkung der Gelpartner entsteht und welchen Einfluss die durch Lab- oder Säure-fällung gewonnenen Proteine darauf haben, ob sandige oder grießige Strukturen entstehen. Insgesamt herrscht dadurch eine erhebliche Unsicherheit sowohl bei der Auswahl geeigneter Gelpartner aus Hydrokolloiden und Proteinen als auch bei der darauf abzustimmenden Prozesstechnologie.

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Temperatur [°C]

kappa-Carrageenan in dest. Wasser

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kappa-Carrageenan in Milchserumlambda-Carrageenan inMilchserum

Bild: Innere Viskosität von kappa- und lambda-Carrageenan in verschiedenen Lösungsmitteln

Ein seit März 2001 in Zusammenarbeit mit dem Lehrstuhl für Brauereianlagen und Lebens-mittelverpackungstechnik (Prof. Dr.-Ing. H. Weisser, Dr.-Ing. J. Götz, Dipl.-Ing. R. Hinrichs) bearbeitetes AiF-Projekt hat daher zum Ziel, systematisch die Wechselwirkungen von Milch-proteinen mit Hydrokolloiden zu untersuchen und die zu Grunde liegenden Mechanismen zu identifizieren.

Im ersten Projektabschnitt wurden, orientiert an realen Lebensmittelsystemen, schrittweise systematisch Mischsysteme aus Milchsalzen, Lactose, Molkenproteinen, Casein und Hydro-kolloiden aufgebaut und rheologisch charakterisiert. Als erste Kenngröße wurde die innere Viskosität als Maß für das vom Hydrokolloid beeinflusste Serumvolumen verschiedener Carrageenantypen bei Variation der Ionenkomposition bestimmt (Bild). Während lambda-Carrageenan aufgrund der Anordnung seiner geladenen Seitengruppen nicht zur Ausbildung


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von Gelen befähigt ist, bildet kappa-Carrageenan, gefördert durch das Vorhandensein von Kaliumionen, bei Temperaturen unter ca. 35 °C durch eine Coil-Helix Konformationsände-rung Gelstrukturen aus. Dabei ermöglichen Kaliumionen die Bildung sogenannter „Super-helices“, welche eine weitere Erhöhung der Ladungsdichte gegenüber einfachen Doppel-helices aufweisen. Diese Konformitätsänderung drückt sich auch in einer Unstetigkeit in der Auftragung der inneren Viskosität von kappa-Carrageenan in Milchserum in Abhänigkeit von der Temperatur aus. Bei einer Lösung des Hydrokolloids mit destilliertem Wasser stehen für diese Strukturveränderung kaum Kalium zur Verfügung. Entsprechend ist bei den hier unter-suchten Temperaturen keine Unstetigkeit zu beobachten. Der Nichtgelbildner lambda-Carra-geenan verhält sich dagegen bei beiden Serumzusammensetzungen gleich.

Grundsätzlich fällt jedoch die höhere innere Viskosität für beiden Carrageenantypen in destil-liertem Wasser gegenüber Milchserum auf. Als Ursachen für dieses Phänomen kann neben nicht abgesättigten, geladenen Gruppen an den Makromolekülen auch eine Erweiterung des diffusen Anteils der elektrochemischen Doppelschicht nach Stern in Lösungsmitteln mit nied-riger Ionenstärke genannt werden, welche den wirksamen Radius, d.h. die Molekülgröße erhöht und damit viskositätswirksam ist. Insgesamt unterstreicht dies den Einfluss des Lösungsmittels bzw. der Ionenverfügbarkeit auf das Verhalten von Mischgelsystemen.

In einer weiteren Versuchsreihe wurden Hybridmoleküle von kappa- und iota-Carrageenan eingesetzt. Da die Gelbildungseigenschaften dieser Carrageenanart nicht nur von Kalium-ionen, sondern über den iota-Anteil am Hybridmolekül auch von der Calciumkonzentration beeinflusst wird, wurde das Verhältnis von Calcium und Kalium variiert. Eingebunden waren diese Versuche in einen statistischen Versuchsplan, um gleichzeitig den Einfluss bzw. die Messbarkeit der Variation weiterer Inhaltsstoffe wie Lactose oder Molkenproteine einschät-zen zu können.

Die Messungen wurden an einem schubspannungsgesteuerten Oszillationsrheometer durch-geführt. Speicher- und Verlustmodul sowie der Phasenwinkel wurden innerhalb des linear viskoelastischen Bereichs ab einem Frequenzbereich von 0,01 Hz bestimmt. Die Ergebnisse zeigten, dass vor allem die Konzentration der Hauptkomponenten Carrageenan und Casein einen entscheidenden Einfluss auf die Elastizität und Festigkeit der erzeugten Gelstrukturen hat. So erhält man sowohl mit steigendem Protein- als auch mit steigendem Carrageenan-gehalt festere Gele, die in der Lage sind, Flüssigkeit fester in ihre Gelstruktur einzulagern. Es zeigten sich bei der Oszillationsmessung höhere Werte beim Speichermodul G‘ sowie gerin-gere Mengen an abzentrifugierbarer Flüssigkeit bei den Zentrifugationsversuchen. Eine Vor-behandlung bzw. stärkere Vorerhitzung der Milchphase führt gerade bei höheren Protein-gehalten zu einem festeren Gel, was auf eine höhere Molkenproteindenaturierung und daraus folgende stärkere Vernetzung der Proteine zurückzuführen ist. Bei allen Protein-Carrageenan-Kombinationen wurde eine Verfestigung der Gelstruktur mit zunehmender Lagerdauer beo-bachtet.

Um auch den Einfluss minorer Komponenten wie Kalium, Calcium etc. zeigen zu können, bestand der nächste Schritt in einer Optimierung von Messprozedur und Auswertung der Oszillationsmessungen nach dem Power-Law-Modell:

mit G“: Verlustmodul; k: Konsistenz; n: Frequenzindex; ω: Winkelfrequenz


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So konnten beispielsweise signifikante Korrelationen zwischen Kaliumgehalt und den Para-metern k und n des Power Law-Modells aufgezeigt werden. Auch der pH-Wert des Mischgel-systems beeinflusst hochsignifikant die Gelfestigkeit. Hier ist ein Maximum der polynomalen Regression zwischen pH und Konsistenz bei pH 5,7 zu bemerken. Diese Ergebnisse sollen zunächst in weiteren Versuchen für einen größeren Bereich bestätigt werden. Für die Praxis lässt sich jedoch bereits jetzt folgern, dass kleine Variationen in der Zusammensetzung, wie z.B. eine Verschiebung der Ionenstärke oder des pH-Wertes, signifikanten Einfluss auf die Produkteigenschaften haben.

Im weiteren Verlauf des Projekts werden die Effekte weiterer Mischgelrezepturparameter wie Lactosegehalt, Molkenprotein-Caseinverhältnis und Vorerhitzung quantifiziert.

Dank: Dieses Projekt wird aus Mitteln der industriellen Gemeinschaftsforschung (Bundes-ministerium für Wirtschaft und Technologie - BMWi/AiF) über den Forschungskreis der Ernährungsindustrie e.V. (FEI) gefördert. AiF-Projekt Nr. 12779N

Behandlung von Hühnereigelb – Proteinveränderungen in Bezug auf die Aktivität an der Öl-Wasser Grenzfläche Pre-treatment of hen’s egg yolk – Modification of proteins in relation to their surface activity at the oil/water interface Guilmineau, F.

Eidotter ist ein von Natur aus komplexes System, dessen emulgierende Eigenschaften, welche seinen Proteinen und Phospholipiden zugeschrieben werden, in der Herstellung von verschie-denen Öl-in-Wasser-Nahrungsmittelemulsionen wie Mayonnaise und Salatsoße benutzt werden.

Oberflächenhydrophobizität und molekulare Flexibilität sind Schlüsseleigenschaften, welche bedeutend die Grenzflächeneigenschaften der Proteine beeinflussen. Ein bestimmter Entfal-tungsgrad der Proteinstruktur unter dem Einfluss einer kontrollierten thermischen Behandlung kann zu erhöhter Flexibilität und erhöhter Oberflächenhydrophobizität führen, was mög-licherweise eine verbesserte Grenzflächenfunktionalität erlaubt.

Diese Studie betrachtet die Auswirkungen einer thermischen Behandlung unter Variation der Milieubedingungen auf die Denaturierung, die Löslichkeit, die Viskosität und die Grenz-flächenspannung der Öl-/Wasser-Grenzfläche der im Eidotter vorhandenen Proteine. Das Ziel der Studie ist es, die Auswirkung der beobachteten molekularen Veränderungen der Eigelb-proteine und die Änderungen im Grenzflächenverhalten mit den emulgierenden Eigenschaften in den Öl-in-Wasser-Emulsionen zu korrelieren.

Eidotterlösungen (1:1 verdünnt) werden in Metallröhrchen in einem temperierten Wasserbad erhitzt. Das Temperatur-/Zeitgebiet für diese Arbeit beinhaltet Temperaturen zwischen 65°C und 80°C, mit Haltezeiten bis zu 6 Stunden. Die Ionenstärke der Lösung wird durch Hinzufü-gen von NaCl verändert, wodurch Konzentrationen zwischen 0,17M und 1,7M erstellt wer-den. Die pH-Werte werden im Bereich von pH 3 bis pH 9 durch Hinzufügen von 1N HCl oder NaOH variiert.

Nach der thermischen Behandlung wird die Konzentration der Haupteidotterproteine sowohl qualitativ als auch quantitativ mittels Elektrophorese (SDS-PAGE) bestimmt, welche in Vor-


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versuchen als Analysenmethode etabliert wurde. So kann die hitzebedingte Bildung von Disulfid-Brücken an hitzeinduzierten Polymerisierungreaktionen zwischen Proteinen bestimmt werden.

Bild 1: SDS-Page Elektrophorese-Profil von Hühnereigelb-Fraktionen

Momentan muss die Methode noch weiteren Tests unterzogen werden, um die Proteinanalyse zu standardisieren. Die zukünftig mit dieser Technik erwarteten Resultate ermöglichen eine formale Beschreibung der Kinetik hitzeinduzierter Polymerisierungsreaktionen unter ver-schiedenen Milieubedingungen, welchen Eidotterproteine unterworfen sind.

Um die weiteren Änderungen, welche eine Hitzebehandlung im Eidotter bewirkt, zu kenn-zeichnen, wird sowohl die Anzahl löslicher Proteine als auch die Viskosität der Lösung nach der Behandlung bestimmt. Des Weiteren wird die Grenzflächenspannung zwischen Eidotter-lösung und Sonnenblumenöl mit einem Tensiometer (hängender-Tropfen-Methode) gemes-sen, um die Oberflächenaktivität des Produktes zu charakterisieren. Die experimentellen Bedingungen der Grenzflächenspannungsmessung werden so gewählt, dass sie repräsentativ für die Bedingungen hinsichtlich Grenzflächenverhalten und Emulsionseigenschaften von Eigelb in einer Modellemulsion stehen.

Durch Herstellen einer Emulsion mit Eigelb als Emulgator soll eine Bewertung der beobach-teten hitzeinduzierten Modifikationen der Proteine hinsichtlich ihres Grenzflächenverhaltens und der Emulsionsfähigkeiten erfolgen. Die nächsten Schritte des Projektes beinhalten die Bestimmung der Grenzflächenproteinkonzentration und –zusammensetzung sowie der Emul-gierfähigkeit und Emulsionsstabilität des modifizierten Eigelbs in verschiedenen Modell-emulsionen.

Empfindliche und reproduzierbare Methoden für die Herstellung einer Mayonnaise in kleinen Mengen sowie deren Charakterisierung wurden entwickelt. Die Bestimmung des Fließver-haltens und der viskoelastischen Eigenschaften der hergestellten Mayonnaise mittels eines Rheometers (variable Scherspannung) ermöglicht eine genaue Charakterisierung der rheologi-schen Eigenschaften. Zusätzlich wird die Öltröpfchenpartikelgrößenverteilung (bestimmt

1 2 3 4 5 6 7

1 - Molekulargewicht Standard2 - Ganzes Eigelb - Nicht reduziert3 - Ganzes Eigelb - Reduziert4 - Eigelb Plasma - Nicht reduziert5 - Eigelb Plasma - Reduziert6 - Eigelb Granula - Nicht reduziert7 - Eigelb Granula - Reduziert


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mittels Laserbeugung) benutzt, um die Emulgierfähigkeit des benutzten Emulgators zu über-prüfen. Weiterhin gibt eine Charakterisierung der gewonnenen Emulsion in Bezug auf Lager-zeit und –konditionen einen Hinweis auf die Stabilität des Produktes.

Bild 2: Standardprozess zur Herstellung von Mayonaise

Stabilisierung der Struktur von Milchproteingelen durch kovalente und nicht-kovalente Bindungen Stabilization of milk protein gel structures by covalent and non-covalent bonds Keim, S.; Hinrichs, J.

Durch technologische Behandlungsschritte wie Erhitzen, Säuern oder Labzusatz sowie hydro-statische Behandlung können die in Milch enthaltenen Proteine so modifiziert werden, dass in Milchprodukten feste gelartige Strukturen aufgebaut werden. Die dadurch induzierten inter-molekularen Verknüpfungen der molekularen Nano- und Mikrostruktur sind wiederum ver-antwortlich für die funktionellen Eigenschaften wie Textur (Rheologie), sensorischer Ein-druck und Lagerstabilität. Die Bindungstypen zwischen den Proteinen sind im Einzelnen die kovalenten Disulfidbrücken (SS) und die nicht-kovalenten Wasserstoffbrücken (WB), elekt-rostatische Wechselwirkungen (EB), Calciumbrücken (CaB) und hydrophobe Wechselwir-kungen (Hy).

Veränderungen der kovalenten Disulfidbrücken und der nicht-kovalenten Bindungen werden zudem in der Literatur häufig als Erklärung für beobachtete Phänomene in komplexen Lebensmittelsystemen als Folge von Verarbeitungsprozessen herangezogen. Hierbei handelt es sich jedoch allgemein um qualitative und nicht auf Messwerten basierende Aussagen. Folg-lich wird in einem Projekt versucht, eine Analysenmethode zu etablieren, um möglichst quantitativ eine Aussage über den Beitrag kovalenter und der einzelnen nicht-kovalenten Bin-

Kolloid- mühle

Schnecken-pumpe

Feinemulsion(Mayonnaise)

WasserSalzZuckerEigelb Öl

+ Essigsäure

WasserPhase

Herstellung der Vor-Emulsion

Emulgieren

Vor-Emulsion


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dungen zu erhalten. Die Eignung der Methode und eine mögliche Korrelation mit rheolo-gischen Eigenschaften soll an typischen Milchgelen, wie sie in unterschiedlichen Prozessen induziert werden, überprüft werden.

Aus einem Ultrafiltrations-Magermilch-Konzentrat mit einem Proteingehalt von 17 % wurden hitze- (80 °C, 30 min), druck- (600 MPa, 30 °C, 30 min, 200 MPa/min), säure-(Direktsäue-rung mit Milchsäure auf pH 4,7) und labinduzierte Gele (0,01 % Lab) hergestellt. Die Textur der Gele wurde durch eine Texturprofilanalyse und oszillierende rheologische Messungen erfasst. Parallel wurden die Bindungen zwischen den Proteinen detektiert, indem verschiedene Puffersysteme eingesetzt wurden, die dafür bekannt sind, dass sie spezifisch kovalente und nicht-kovalente Bindungen lösen. Das Bild zeigt, welche einzelnen Bindungstypen durch die unterschiedlichen Prozesse induziert werden.

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Bild: Milchproteingele – Verschiebung der Bindungsverhältnisse durch den Herstellungs-prozess gegenüber den Bindungsverhältnissen in UF-Magermilchkonzentrat

Es wurde bestätigt, dass durch Hitze und Druck Disulfidbrücken gebildet werden, wohin-gegen dies bei der Bildung von lab- und säureinduzierten Milchgelen nicht der Fall ist. Die Existenz dieser kovalenten Bindungen drückt sich auch in einem niedrigeren Verlustwinkel bei oszillatorisch rheologischen Messungen aus, was ein Anzeichen für eine hohe Elastizität dieser Gele ist. Säuregele weisen hingegen einen hohen Anteil an hydrophoben Wechselwir-kungen und Labgele einen hohen Anteil an Calciumbrücken auf.

Angestrebt wird ein tiefergehendes Verständnis der durch technologische Bearbeitung indu-zierten kovalenten und nicht-kovalenten Bindungen, um damit Prozesse im Hinblick auf die gewünschte Struktur und die Lagerstabilität zu optimieren.


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Arbeitsgruppe Proteintechnologie

Technologische Einflüsse auf die Proteinquervernetzung mittels Transglutaminase Technological influences on protein crosslinking induced by transglutaminase Bekturowa, R.; Huss, M.

Die enzymatische Quervernetzung von Caseinen mittels Transglutaminase stellt einen noch relativ neuen Weg zur Gestaltung von Strukturen in Milchprodukten dar. Molkenproteine standen dabei bisher weniger im Vordergrund, da diese in nativer Form kein Substrat für die Transglutaminase darstellen. Verschiedene Untersuchungen weisen auf einen Beitrag von Molkenproteinen zur Quervernetzung in Joghurt aus erhitzter Milch hin, welche mit Transglutaminase behandelt wurde.

In den hier dargestellten Untersuchungen wurde der Frage nachgegangen, inwieweit die Beo-bachtung einer höheren Gelfestigkeit bei stichfestem Joghurt aus Transglutaminase behan-delter, erhitzter Milch direkt durch Transglutaminase-vernetzte Molkenproteine oder indirekt über vernetztes Casein zustande kam, welches durch hitzebedingte Wechselwirkungen zwischen Molkenproteinen und Caseinmicellen in der Gelbildung modifiziert war.

Denaturierungsgrad für ß-Lg [%]0 70 80 90 100

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0,000

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0,012

ohne TG mit TG

Bild 1: Einfluss thermischer Molkenproteinauffaltung und -aggregation auf die Viskosität

unterschiedlich behandelter Molkenkonzentrat-Lösungen (Carri-Med Rheometer, Platte-Platte-System)

Dazu wurden Molkenproteine aus Molke mittels Ultrafiltration (WPC) auf einen Protein-gehalt von cpr = 5 % konzentriert und in zwei verschiedenen Ansätzen thermisch so behandelt, dass das β-Lactoglobulin als Leitsubstanz von ca. 80 % bis nahezu 100 % denaturiert wurde. Einer der Ansätze wurde anschließend mit Transglutaminase behandelt. Wie Bild 1 zeigt,


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ergibt sich in der scheinbaren Viskosität kein Unterschied zwischen erhitztem und Transglu-taminase-behandelten bzw. nur thermisch behandelten Molkenkonzentrat.

Dies deutet zunächst darauf hin, dass die Transglutaminase-Behandlung im untersuchten Bereich der Lactoglobulin-Denaturierung zu keinem bedeutenden Vernetzungseffekt führt, welcher sich in reinen Molkesystemen in Form einer Strukturausbildung technologisch nutzen ließe. Weitere Untersuchungen und zusätzliche analytische Messgrößen sind in diesem Zusammenhang geplant, um die Rolle der Molkenproteine bei der Transglutaminase-Behandlung eingehender zu verstehen.

In einem weiteren Teil der Untersuchungen wurde der Effekt einer Scherbelastung auf den Erhalt der Transglutaminase-bedingten Struktur in Magermilchjoghurt ermittelt. Dies war im Zusammenhang mit der Frage von Interesse, ob bei gerührten Milcherzeugnissen, welche eine weitaus größere Marktbedeutung als stichfeste Produkte haben, der strukturbildende Effekt von Transglutaminase erhalten bleibt. Verschiedentlich wurde berichtet, dass in gerührtem Joghurt die Transglutaminase-stabilisierende Konsistenz irreversibel zerstört wird. In den hier durchgeführten Untersuchungen wurde wegen der hohen Bedeutung gerührter Produkte der Zusammenhang zwischen scheinbarer Viskosität und Schergradienten untersucht. Dabei wurde mit vergleichsweise hohen Schergradienten von γ = 500 und 1000 s-1 sowie bei einer extrem langen Scherzeit von 30 min gearbeitet, um die Effekte möglichst deutlich werden zu lassen.

Bild 2: Charakterisierung der Strukturen in gerührtem Magermilchjoghurt

(Rühren und Messen mittels Carri-Med Rheometer Platte-Platte-System)

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Scherraten beim Vorrühren (30 min)

mit TG

ohne TG

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Das Ergebnis zeigt Bild 2. Wie zu erkennen, nimmt bei allen Proben (ohne Scherbelastung als Vergleich) die scheinbare Viskosität erwartungsgemäß ab. Zusätzlich wird der Transglutami-nase-bedingte Unterschied in der Viskosität zu nicht Transglutaminase-behandelten Proben mit zunehmendem Schergradienten vermindert. Festzustellen ist aber, dass selbst bei γ = 500 s-1 (30 min) noch eine signifikant höhere scheinbare Viskosität gemessen werden konnte als bei der Vergleichsprobe. Offensichtlich ist unter den hier angewendeten Bedingungen ein Stukturerhalt auch unter Scherbelastung erreichbar. Diese ersten Untersuchungen werden weitergeführt, um die Mechanismen von Bildung, Stabilität und Zerstörung von Transgluta-minase-bedingten Strukturen in Milchprodukten bzw. für die Gestaltung neuartiger Strukturen weiter aufzuklären.

Untersuchungen zu mittels Ultrafiltration, UTP-Mikro-/Diafiltration hergestellten und hitzebehandelten Casein/Molkenprotein-Konzentrate für die Käsetechnologie Investigation for cheese manufacturing of heated casein/whey protein concentrates produced by means of ultrafiltration, UTP-micro-/diafiltration Bulca, S.

Aufgrund der beträchtlichen wirtschaftlichen Implikationen, welche durch die Spätblähung bei Hart- und Schnittkäse auftreten, werden zur Bekämpfung der Sporen verschiedene Maß-nahmen ergriffen (Baktofugen, Nitrat- oder Lysozymzusatz). Eine weitere Möglichkeit stellt das Erhitzen der Käsereimilch dar, welche zur Abtötung der Sporen führt. Für eine ausrei-chende Inaktivierung der Sporen sind jedoch Temperaturen aus dem Ultrahocherhitzungs-bereich notwendig. Als Folge des Erhitzens wird aber die Labgelbildung durch die thermische Denaturierung der Molkenproteine beeinträchtigt. Um diesen Effekt zu minimieren, werden in diesem Vorhaben Membrantrennverfahren (UF, UTP-MF/DF) eingesetzt, um die Protein-zusammensetzung der Milch (Proteingehalt, Casein/Molkenprotein) gezielt zu verändern.

Zunächst werden Mikrofiltrationsretentate aus Magermilch bzw. mittels UF-vorkonzentrierter Magermilchkonzentrate mit unterschiedlichem Konzentrierungsgrad (i=1, i=2) mittels konti-nuierlicher Diafiltration hergestellt. Dadurch konnte auch das Casein/Molkenprotein-Verhält-nis im Gesamtprotein variiert werden. Nach einer Ultrahocherhitzung (140°C/10s) sollten die Veränderungen auf die Labgelbildungseigenschaften untersucht werden, um zu überprüfen, inwieweit sich die denaturierten Molkenproteine auf die Labgelbildung bzw. auf die Käserei-tauglichkeit auswirken.

Zur vollständigen Entfernung der Molkenproteine wurde die Milch bzw. das UF-Retentat mittels Mikrofiltration 5-malig diafiltriert. Unabhängig vom Konzentrationsgrad des Aus-gangsproduktes kann derselbe Gehalt an Molkenproteinen aus den jeweiligen Produkten her-ausgewaschen werden. Da die Gelfestigkeit vom Caseingehalt abhängig ist, nahm die Gel-festigkeit von i=1 zu i=2 zu. Die Gerinnungszeit ist jedoch abhängig von der Konzentration an Molkenproteinen. Die Ergebnisse zeigten, dass bei den MF-Retentaten (i=1, i=2) in Bezug auf die relative Gerinnungszeit ab dem dritten Diafiltrationsschritt kein signifikanter Unter-schied festzustellen ist.

Weiter wurde untersucht welches Casein/Molkenprotein-Verhältnis des MF-Retentates trotz noch für die Labgelbildung optimal ist. Der Hintergrund des Versuches lag darin, dass die hitzebehandelten sowie nicht erhitzten (nativen) MF-Retentate die gleiche Gerinnungszeit


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und Gelfestigkeit aufweisen sollen. Dafür wurde eine zweidimensionale Versuchsplanung erstellt. Es resultierten aus Schnittpunkten der Linien gleicher Gelfestigkeit bzw. Gerinnungs-zeit zwei Schnittpunkte, in denen sich die Labgeleigenschaften vergleichbar zum Standard ohne UHT-Erhitzung verhalten. Dabei lagen die Casein/Molkenprotein-Konzentrationen bei 3,4 % / 0,01 % bzw. 6,4 % / 0,65 % (Bild). Diese Daten bedeuten im ersten Fall, dass die Molkenproteine entweder fast vollständig mittels MF/DF entfernt werden müssen oder im zweiten Fall ein höherer Molkenproteingehalt nur bei entsprechend höherem Caseingehalt toleriert werden kann.

Bild: Linien gleicher relativer Gelfestigkeit (dunkelgrau) und gleicher relativer

Gerinnungszeit (hellgrau) für UHT-erhitzte MF-Retentate (140 °C, 10 s nominale Heißhaltezeit), jeweils bezogen auf Standardbedingungen ohne UHT-Erhitzung

Dank: Dieses Projekt wird aus Mitteln der industriellen Gemeinschaftsforschung (Bundes-ministerium für Wirtschaft und Technologie - BMWi/AiF) über den Forschungskreis der Ernährungsindustrie e.V. (FEI) gefördert. AiF-Projekt Nr. 12718 N

Gewinnung von nativem αααα-Lactalbumin aus Molkenproteinkonzentraten Extraction of native αααα-Lactalbumin from whey protein concentrates Tolkach, A.

Ernährungsphysiologische und technologische Aspekte werden bei der Gestaltung von Lebensmitteln immer wichtiger. In diesem Zusammenhang gewinnt Molkeneiweiß als Nah-rungskomponente zunehmend an Bedeutung. Jedoch spielt eine mögliche Allergenität der neuentwickelten Nahrungsmittel eine wichtige Rolle. Insbesondere betrifft dies Molkenpro-teine, denn β-Lactoglobulin (β-Lg) besitzt einen relativ hohes allergenes Potenzial.

0 0,2 0,4 0,6 0,8 13

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In diesen Zusammenhang fällt das Bestreben, Molkenproteine zu fraktionieren. Daraus lassen sich interessante Möglichkeiten ableiten, neuartige Molkenproteinpräparate für Anwendungen im Bereich Kindernährmittel, anderer Lebensmittel sowie in der Pharmazie herzustellen.

Eine viel versprechende Möglichkeit, die Molkenproteine im industriellen Maßstab zu frakti-onieren, bietet die Anwendung der Membrantrennverfahren (Mikrofiltration, Ultrafiltration) in Verbindung mit einer selektiven thermischen Denaturierung. Bisher ist die Reinheit der in der Literatur beschriebenen α-Lactalbumin (α-La) Konzentrate nicht hoch genug. Das maxi-male α-La/β-Lg Verhältnis bei der Gewinnung von α-La durch selektive thermische Denatu-rierung betrug 4 :1 [KIESNER ET AL., 2000]. Die Ursache für dieses niedrige α-La/β-Lg-Ver-hältnis liegt vermutlich darin, dass für die Prozessoptimierung nur die Temperatur/Zeit-Belastung, jedoch nicht der Einfluss der Milieuzusammensetzung berücksichtigt wurde.

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Permeat:natives

-Lactalbuminα

Retentat:Denaturiertes-Lactoglobulinβ

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NaOHCaCl2

HClpH 4.6

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α-La-Konzentrat( -La : -Lg = 40:1)α β

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Bild A: Technologisches Schema für die Herstellung von α-La-Konzentrat.

B: Chromatogramm des Ausgangs- und Endproduktes.

Um α-La-Konzentrate mit größerer Reinheit zu gewinnen, wurden die mit Hilfe statistischer Versuchsplanung gewonnenen quantitativen Zusammenhänge zwischen der Geschwindig-keitskonstante der α-La-Denaturierung und der Milieuzusammensetzung verwendet [TOLKACH 2000]. Daraus wurden optimale Bedingungen für die Konzentratherstellung abge-leitet. Das technologische Schema ist in Bild A dargestellt.

Zuerst wird mit Hilfe der Diafiltration (UF) der optimale Lactose- und Proteingehalt einge-stellt. Danach wird durch die Zugabe von Lauge und Calcium-Chlorid der pH-Wert und Calciumgehalt reguliert. Die Erhitzungsbedingungen gewährleisten eine fast vollständige β-Lg-Denaturierung, dabei liegt die Abnahme von nativen α-La unter 30-40%. Durch weitere Kühlung und Säuerung mit HCl auf pH 4,6 bilden die denaturierten Molkenproteine Aggre-


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gate mit einem mittleren Durchmesser von etwa 1-4 µm, die sich leicht mit einer Mikrofiltra-tion (0,1µm) abtrennen lassen. Das Permeat enthält in diesem Fall natives α-La und lediglich Spuren von nativem β-Lg.

Die HPLC-Analyse des Endproduktes (Bild B) zeigt, dass durch die optimierte Methode die Herstellung des α-La-Konzentrates mit höher Reinheit als bisher möglich ist. Das α-La/β-Lg Verhältnis stieg auf 40:1 im Vergleich zu 1:3 im Ausgangsprodukt.

Literatur: Kiesner, C; Clawin-Radecker, I; Meisel, H; Buchheim, W. Manufacturing of α-lactalbumin-enriched whey systems by selective thermal treatment in combination with membrane processes. Le Lait, 80 (1) (2000)

Tolkach, A. Denaturierungskinetik von α-Lactalbumin in Molkenproteinkonzentraten – Ein-fluss der Milieuzusammensetzung. In: Wissenschaftlicher Jahresbericht 2000 des Forschungszentrums für Milch und Lebensmittel Weihenstephan.

Arbeitsgruppe: Heterodisperse Systeme

Verfahrenstechnik und Substratfaktoren beim Aufschäumen mit Membranen Process engineering and substrate factors for the foaming with membranes

Bals, A. (Zusammenfassung der Dissertation)

In Anlehnung an das Membranemulgieren wurde in vorliegender Arbeit das Aufschäumen mit Membranen untersucht. Die disperse Phase wird dabei durch die Poren der Membran in die kontinuierliche Phase gepresst und die so gebildeten Blasen werden von der Strömung der kontinuierlichen Phase abgelöst.

Die anfängliche Fragestellung war, ob es möglich ist, mit Membranen Schäume mit einer monodispersen Blasengrößenverteilung zu erzeugen, die gegen Disproportionierung stabil sind. Als Modellsystem wurden dazu 10%ige Molkenproteinisolatlösungen verwendet. Bereits in den ersten Versuchen wurde deutlich, dass in der Membran aufgrund des großen Dispersphasenanteils und der geringen Scherkräfte Koaleszenzvorgänge nicht zu vermeiden sind und im Vergleich zu Rotor-Stator-Systemen sogar noch breitere Blasengrößenverteilun-gen mit einem größeren mittleren Blasendurchmesser resultieren.

Trotzdem bietet das Aufschäumen mit Membranen eine Reihe von Vorteilen gegenüber dem Aufschäumen mit herkömmlichen Aufschlagsystemen. So ist der Anlagenaufbau einfach und kostengünstig und das Aufschäumen ist mit vergleichsweise niedrigem Energieeintrag zu rea-lisieren. Auf diese Weise können auch scherempfindliche und stückige Inhaltsstoffe in den aufzuschäumenden Rezepturen enthalten sein. Das Ziel war folglich, den Schaumbildungs-mechanismus in Membranen zu untersuchen und aus den gefundenen Einflussfaktoren die Möglichkeiten und Grenzen des Aufschäumens mit Membranen abzuleiten.

Aufgrund der Ergebnisse des Membranemulgierens wurde die Membrananlage als Rohr-membran ausgeführt. Zusätzlich stellte sich heraus, dass eine Stabilisierungsstrecke zur lang-samen Entspannung des entstandenen Schaums und zur Stabilisierung der Grenzflächen


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erforderlich ist. Starke Druckveränderungen, beispielsweise durch ein Gegendruckventil, sind zu vermeiden.

Aus dem Kräftegleichgewicht, das beim Ablösen einer Blase von einer Pore vorliegt, können die wichtigsten Einflussgrößen für die resultierende Blasengröße abgeleitet werden. Es ist nicht möglich, mit den bekannten Gleichungen der Blasenbildung an Einzelporen die resultie-rende Blasengröße in Abhängigkeit der Porengröße zu beschreiben. Die Strömungskräfte werden in diesen Gleichungen nicht berücksichtigt. Weiterhin dominiert der Koaleszenz-faktor, der sowohl die Koaleszenz direkt an den Poren als auch die aufgrund der Kollision von Blasen in der Strömung zustande kommende Koaleszenz berücksichtigt. Der Koaleszenz-faktor ist von der Porengröße abhängig.

Für den Betriebsbereich der Membran, d.h. für die Schaumerzeugung ohne Blow-By, ist ein Mindestverhältnis von Dispergierfläche zu einzubringender Gasmenge erforderlich, nach dem die erforderliche Mindestmembranfläche berechnet werden kann. Zu lange Membranen führen, bedingt durch die nicht zu vernachlässigende Viskositätserhöhung in der Membran und den damit verbundenen Strömungsdruckverlust, zu verstärktem Blow-By. Aufgrund des entlang der Membran zunehmenden transmembranen Drucks tritt die disperse Phase nur noch in einem Teilstück der Membran ein. Blow-By-Effekte müssen im Hinblick auf Abfüllvor-gänge vermieden werden.

Im Gegensatz zum Membranemulgieren können durch erhöhte Strömungsgeschwindigkeiten der kontinuierlichen Phase keine kleineren Blasen im Schaum erreicht werden. Beim Auf-schäumen wird die gesamte Dispersphase in einem einzigen Durchlauf durch die Membran eingebracht, so dass sich durch eine höhere Strömungsgeschwindigkeit vor allem die Zeit zur Stabilisierung der Grenzflächen verkürzt. Ferner wird der Kontakt der Blasen noch während der Blasenbildung verstärkt. Dies führt zu verstärkter Koaleszenz der Blasen.

Auf Basis dieser verfahrenstechnischen Untersuchungen wurde eine Standard-Membranauf-schäumanlage und Standardeinstellungen festgelegt, anhand derer der Einfluss von Substrat-faktoren ermittelt wurde. In Systemen, in denen die Schaumbildung mit geringem Energie-eintrag erfolgt, sind die funktionellen Eigenschaften des grenzflächenaktiven Stoffes von großer Bedeutung. Entscheidend ist eine schnelle Diffusion der Emulgatormoleküle zu den Grenzflächen, gefolgt von einer schnellen Adsorption. Um den dispersen Zustand zu fixieren, ist eine stabile Grenzfilmbildung erforderlich. Demzufolge erwiesen sich Veränderungen am Substrat, die diese Prozesse beschleunigen, als positiv für die Schaumbildung und Schaum-stabilisierung.

Die Diffusion der Proteine zu den Grenzflächen erfolgt umso schneller, je kleiner die Prote-inmoleküle. Folglich sind pH-Werte, bei denen Mono- oder Dimere vorliegen, pH-Werten wie dem IEP, an dem Aggregate gebildet werden, im Hinblick auf eine hohe Schaumbildung vorzuziehen. In den vorliegenden Untersuchungen wurde bei pH 7 ein Optimum der Schaum-bildung festgestellt. Die Diffusion wird ferner durch eine erhöhte Betriebstemperatur geför-dert, während sich der Zusatz von niedermolekularen Emulgatoren, die aufgrund ihres nied-rigen Molekulargewichts sehr schnell diffundieren, störend auswirkt. Die Proteine werden von den Grenzflächen verdrängt und es kommt kein stabiler Grenzflächenfilm zustande. Im Gegensatz dazu bewirkt der Zusatz von Salz und damit die Erhöhung der Ionenstärke eine verbesserte Diffusion der Proteine. Die Viskosität der kontinuierlichen Phase beeinflusst die


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Diffusion der Proteine ebenfalls, so dass bei Viskositäten über 100 mPas statische Mischer eingebaut werden sollten, um die Diffusion und Vermischung zu unterstützen.

Die Adsorption der Proteine an den Grenzflächen wird durch eine partielle Denaturierung der Proteine gefördert. Aufgefaltete Proteine können sich schneller an die Gegebenheiten an der Grenzfläche anpassen und die Wechselwirkungen sind von Beginn an hoch, so dass stabile Grenzflächenfilme gebildet werden. Zusätzliche Bindungen können auch durch Salzionen zustandekommen. Weiterhin lagern sich die Proteine bei hoher Ionenstärke sehr dicht an der Grenzfläche an und bilden mehrschichtige Filme, die eine hohe Grenzflächenviskosität und damit eine hohe Filmstabilität aufweisen. Eine ausreichende Grenzflächenbelegung wird bei einer Proteinkonzentration von 10 % erreicht.

Abschließend wurde das Aufschäumen von realen Lebensmittelsystemen untersucht. Hühner-eiweiß ist aufgrund des multifunktionalen Proteinsystems sehr gut zum Aufschäumen mit Membranen geeignet. Es können sehr große Gasmengen eingebracht werden, da für jede Phase der Schaumbildung entsprechend beschaffene Proteine vorhanden sind. Der Schaum-bildungsmechanismus von Schlagsahne erfordert hohe Scherkräfte und Grenzflächenkräfte, da Fettkugeln aufgebrochen werden müssen. Nur für geringe Overrunwerte kann das Mem-bransystem ohne Blow-By-Effekt betrieben werden. Das Aufschäumen von Mousseprodukten müsste durch Anpassung des Emulgator-/Stabilisator-Gemisches noch optimiert werden. Es ist erforderlich, dass die eingebrachten Gasblasen bis zur Gelbildung der Gelatine kurzfristig stabilisiert werden.

Denaturierung von Eiklarproteinen – Untersuchung von funktionellen Eigenschaften hinsichtlich Schaumbildung Denaturation of egg white proteins – investigation of functional properties Bals, A.; Unterhaslberger, G.

Bei der Produktion von Dessertprodukten wird in der Industrie aufgrund der vielfältigen funktionellen Eigenschaften vermehrt der Rohstoff Hühnereiweiß eingesetzt. Aus mikrobio-logischen Gesichtspunkten ist dazu in vielen Fällen eine thermische UHT-Behandlung des Hühnereiweißes erforderlich, die jedoch zu einer Veränderung bzw. zum Verlust der funktio-nellen Eigenschaften der Eiklarproteine führt.

Ziel der Untersuchungen ist es daher, das Denaturierungsverhalten von Eiklarproteinen zu untersuchen und die daraus resultierenden mikrostrukturellen Veränderungen hinsichtlich der Schaumbildung und Schaumstabilisierung zu eruieren. Neben verschiedenen Erhitzungstem-peraturen und Heißhaltezeiten wurde zusätzlich der Einfluss des pH-Wertes des Eiklars und die molekularen Auswirkungen von stofflichen Interaktionen zwischen Proteinen und Kohlenhydraten (z. B. bei Zuckerzusatz) auf das Denaturierungsverhalten untersucht. Zum Aufschäumen wurde sowohl ein konventionelles Rotor-Stator-System als auch eine neuartige Membranaufschäumvorrichtung verwendet.

In Abhängigkeit vom pH-Wert denaturieren die Eiklarproteine aufgrund ihres unterschied-lichen isoelektrischen Punktes selektiv. Das Bild zeigt die Schaumfestigkeit von Eiklar-schäumen bei verschiedenen Erhitzungsbedingungen und pH-Werten. Wie zu erkennen nimmt die Schaumfestigkeit bei allen pH-Werten mit zunehmender Wärmebelastung deutlich ab.


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Der Zusatz von Zucker verzögert in allen Fällen die Denaturierungsreaktion. Für die Schaum-bildung und Schaumstabilisierung ist der Ladungszustand der Eiproteine sowie der Auffal-tungsgrad entscheidend.

Bild: Festigkeit von Eiklarschäumen bei verschiedenen Erhitzungsbedingungen und pH-Werten

Während die Schaumbildung von kleinen kompakten Molekülen bestimmt wird, hängt die Schaumstabilität hauptsächlich von der Fähigkeit ab, durch Vernetzungsreaktionen stabile Grenzflächenfilme bilden zu können. Denaturierte, aggregierte Proteine stören die Schaum-bildung im Gegensatz zu partiell denaturierten aufgefalteten Proteinen, welche die Schaum-bildung fördern. Der Zusatz von Zucker verbessert aufgrund der erhöhten Serumviskosität im Schaum die Schaumstabilität.

Arbeitsgebiet Technologie der Milch und Milchsysteme

Proteinfraktionierung mittels Membrantrennverfahren Protein fractionation by means of membrane technologies Kersten, M. (Zusammenfassung der Dissertation)

Proteinfraktionierung mittels Membrantrennverfahren stellt eine Grundlage für neue, inno-vative Verfahren und Produkte dar. In dieser Arbeit wird gezeigt, dass es durch Einsatz einer Mikrofiltrationsmembran (Trenngrenze: 100 nm) möglich ist, das Milchprotein in Casein und Molkenprotein zu fraktionieren. Bei diesem Prozess wird das Casein auf Grund seiner Größe


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an der Membran zurückgehalten und konzentriert. Das Molkenprotein kann dagegen perme-ieren. Gegenüber anderen, bisher eingesetzten chemischen oder thermischen Trennverfahren erfolgt bei einer mechanischen Fraktionierung keine Modifikation der Proteine. Aus diesem Grund bleiben die funktionellen Eigenschaften der Proteine unverändert und können deshalb auch nach dem Fraktionieren als „nativ“ bezeichnet werden.

Bei konventionellen crossflow-Membrantrennverfahren hat sich gezeigt, dass die Trenneigen-schaften der Membran selbst gar nicht die entscheidende Rolle spielen, sondern dass die Stofftrennung vielmehr durch die auf der Oberfläche ausgebildete Deckschicht festgelegt wird. Deshalb war es in dieser Arbeit das vorrangige Ziel, durch Prozessoptimierung mög-lichst keine bzw. nur eine für die Molkenproteine möglichst durchlässige Deckschicht zu erhalten. Zudem sollen die Caseine vollständig zurückgehalten werden. Dazu wurde eine Mikrofiltrationspilotanlage mit UTP-(Uniform-Transmembrane-Pressure)-Prinzip konzipiert, mit der es möglich war, die Transmembrandruckdifferenz zur Permeatseite über die gesamte Filterlänge unabhängig von der Intensität der Überströmung konstant zu halten und sämtliche Variationen der Prozessparameter zu realisieren.

Der experimentelle Teil der Untersuchungen zur Proteinfraktionierung gliederte sich in drei Abschnitte. Zunächst wurden die Einflüsse der Prozessparameter und danach die der Milchin-haltsstoffe auf die Trenneigenschaften ermittelt. Im anschließenden dritten Abschnitt wurde der Einsatz der kontinuierlichen Diafiltration auf die Abtrennung der Molkenproteine bei konstantem Caseingehalt bei unterschiedlichen Medien und Diafiltrationsschritten untersucht. Zur Charakterisierung des Filtrationsprozesses wurde der Flux und der Deckschichtwider-stand sowie für die Abtrennung der Molkenproteine der flächenbezogene Permeatmas-senstrom und das Casein-Molkenproteinverhältnis CMV herangezogen. Diese Parameter wurden bei konstanten Prozessbedingungen in Abhängigkeit von der Zeit und bei unter-schiedlich hohen Konzentrierungsgraden (i = 1 bis 5) verfolgt. Es zeigte sich bei der UTP-Betriebsweise im Vergleich zur konventionellen Crossflow-Technik keine Abhängigkeit der Permeationsleistung von der Filtrationszeit sowie eine deutlich bessere Permeation der Mol-kenproteine.

Der Einfluss der Prozessparameter wurde anhand der Temperatur, der Wandschubspannung und des Transmembrandruckes untersucht. Mit steigender Temperatur waren bessere Abtren-nungen der Molkenproteine und damit höhere Werte für das CMV zu erreichen. Diese Beo-bachtungen sind vermutlich auf die Wirkung der Temperatur auf die Viskosität des Retentates und des Permeates zurückzuführen, die bei höherer Temperatur abnehmen und daher eine dünnere Deckschicht sowie einen höheren Permeatmassenstrom bewirken. Die Wandschub-spannung als Maßzahl für die Strömungskräfte entlang der Membran beeinflusst vor allem die Deckschichtdicke. Je höher die Wandschubspannung, desto dünner ist die Deckschicht. Gleichzeitig aber verbleiben bei einer Steigerung der Wandschubspannung immer kleinere Micellen und Fettkugeln in der Deckschicht, denn es kommt zu einem Klassierungseffekt. Daraus resultiert aber die Konsequenz, dass bei höheren Wandschubspannungen die Deck-schicht zwar dünner, aber durch das Verbleiben zunehmend kleinerer Partikel der Deck-schichtwiderstand sogar erhöht werden kann. Dies führt unter Umständen dazu, dass der positive Effekt einer höheren Wandschubspannung vollständig ausgeglichen wird. Der Trans-membrandruck bewirkt einen Transport sämtlicher Inhaltsstoffe zur Membranoberfläche und ist somit für den Aufbau der Deckschicht und deren Porosität verantwortlich. Es zeigte sich, dass ein hoher Flux zwar eine hohe Durchsatzleistung bewirkt, aber durch die starke


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Kompression der Deckschicht auch eine sehr niedrige Molkenproteinpermeation zur Folge hat.

Bei der Untersuchung der Einflüsse der Milchinhaltsstoffe auf die Filtrationseigenschaften zeigte sich, dass das Casein bei sämtlichen Versuchen vollständig zurückgehalten wurde und die Deckschichteigenschaften dominierend bestimmte. Grundsätzlich konnten die Molken-proteine in Abhängigkeit von ihrer Größe durch die Deckschicht permeieren. Bedingt durch die Deckschicht aus Casein wurde allerdings die effektive Trenngrenze verringert, das heißt, es kommt zu einer teilweisen Rückhaltung von größeren Molkenproteinen wie des Rinder-serumalbumins (BSA). In dem untersuchten Konzentrationsbereich von 0 bis 18 g/l hatte das Molkenprotein auf die Deckschichteigenschaften und auf den Flux nur einen vernachlässig-baren Einfluss. Dagegen bewirkten Salze (8 bis 30 g/l) und Lactose (49,5 bis 171 g/l) einen Anstieg der Permeatviskosität und damit eine Abnahme des konvektiven Transportes von β-Lg. Eine thermische Vorbehandlung der zu filtrierenden Milch, wie die Pasteurisierung, führte zu vergleichbaren Flux-Raten und Molkenproteinmassenströmen wie beim Filtrieren einer Rohmilch. Dieses Ergebnis ist so zu erklären, dass die Pasteurisierung lediglich eine geringfügige Molkenproteindenaturierung von circa 1,5 % bewirkt, und der Molkenprotein-zustand somit einer Rohmilch sehr nahe kommt. Ein zunehmender und darüber hinaus gehen-der Denaturierungsgrad führte jedoch zu einer Abnahme des Fluxes. Fett wurde wie Casein vollständig zurückgehalten und beeinflusste über die Produktviskosität und eine Integration zumindest der kleineren Fettkugeln in die Deckschicht den Flux und damit den spezifischen Massenstrom von β-Lg.

Mit einem modifizierten Filtrationsmodell des Abscheidegesetzes zur Querstromfiltration konnte die gesamte Filtrationsleistung in Abhängigkeit der Prozessparameter und der Milch-inhaltsstoffe beschrieben werden.

Wurde Magermilch mit einem Casein-Molkenproteinverhältnis CMV von etwa fünf durch Mikrofiltration bis zu einem Konzentrierungsgrad von i = 4 konzentriert, so konnte ein maxi-males CMV von 15 erreicht werden. Dies entsprach einem Caseinanteil am Gesamtprotein von etwa 94 %. Werden dagegen noch höhere Werte angestrebt, so müssen die restlichen Molkenproteine durch Diafiltration ausgewaschen werden. Es wurde untersucht, inwieweit sich die Permeationseigenschaften der Molkenproteine bei unterschiedlichen Diafiltrations-medien und -schritten ändern. Wurde mit enthärtetem Wasser diafiltriert, wirkte sich dies auf Grund einer abnehmenden Viskosität positiv auf den Deckschichtwiderstand aus. Mit zuneh-mender Anzahl an Diafiltrationsschritten wurde jedoch die positive Wirkung durch einen teilweisen Zerfall der Caseinmicellen aufgehoben, denn die Caseinmicellen befinden sich beim Diafiltrieren mit enthärtetem Wasser nicht mehr in ihrem natürlichen Ionenmilieu. Gleichzeitig nahm die Molkenproteinpermeation ab, so dass nach fünf Diafiltrationsschritten ein CMV von lediglich 32 erreicht wurde. Das gewonnene Produkt hat einen hohen Casein-anteil von 86 % an der Trockenmasse, allerdings befinden sich die Caseine in einem Milieu, in dem neben den Molkenproteinen auch die Salze und die Lactose entfernt wurden. Dies hat Konsequenzen für die technologische Funktionalität des Caseins.

Um reine Caseinmicellen in natürlichem Ionenmilieu und hoher natürlicher Funktionalität zu gewinnen, wurde als Diafiltrationsmedium Ultrafiltrationspermeat eingesetzt. Dieses Vorge-hen bietet gegenüber einer Diafiltration mit Wasser den Vorteil, dass die gewonnene Casein-dispersion wegen des Lactosegehaltes ohne Einschränkung anschließend fermentiert werden


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kann. Der Diafiltrationsprozess mit UF-Permeat zeichnete sich durch einen unveränderten Flux und eine konstante Molkenproteinreduktion aus. Nach fünf Diafiltrationsschritten wurde ein CMV von 202 erzielt. Dies entsprach einem Caseinanteil am Gesamtprotein von über 99,5 %. Wurde nicht Magermilch, sondern ein bereits vorkonzentriertes Mikrofiltrations-retentat als Ausgangsprodukt einer Diafiltration eingesetzt, führte dies zu noch höheren Caseinanteilen. Wurde zum Beispiel unter sonst konstanten Bedingungen eine dreifach vor-konzentrierte Magermilch diafiltriert, so wurde ein CMV von über 400 erreicht (Caseinanteil > 99,8 %). Darüber hinaus bietet das Diafiltrieren von Konzentraten den Vorteil, dass sich die notwendige Menge an UF-Permeat reduziert. Die erforderlichen Anlagen können entspre-chend kleiner ausgelegt werden.

Als Beispiel für neuartige technologische Möglichkeiten, die sich aus dem in dieser Arbeit eingehend untersuchten Prozess ergeben, wurde der Einfluss reiner Casein- und Molkenpro-teinfraktionen auf die Festigkeit einer stichfesten mit Milchsäure direktgesäuerten Gallerte sowie die Viskosität und das Serumbindevermögen gerührter Gallertensuspensionen unter-sucht. Es zeigte sich deutlich, dass das Casein bei derartig hergestellten Produkten für die genannten Parameter von entscheidender Bedeutung ist. Mit den gewonnenen reinen Fraktio-nen an Caseinen und Molkenproteinen ist es möglich, innovative Prozesse und Produkte zu realisieren, da sie weder chemisch noch thermisch vorbehandelt sind. In diesem Zusammen-hang ist auch das von SCHREIBER (2000) entwickelte Verfahren zur Käseherstellung aus UHT-erhitzter Milch zu nennen. Bei unveränderten Käsungseigenschaften können mikrobio-logisch sichere Schnitt- und Hartkäse ohne Nitratzusatz produziert werden. Gleichzeitig bietet das reine Molkenprotein die Möglichkeit, als „ideale“ Molke für die Säuglingsnahrung sowie als milcheigenes Hydrokolloid oder Emulgator eingesetzt zu werden.

Literatur: Schreiber, R. Funktionalität und Labgelbildung hocherhitzter Caseinmicellsuspensionen – Modellierung von Prozessparametern zur sicheren Käseherstellung. Dissertation, Technische Universität München, 2000

Dissertationen und Diplomarbeiten Dissertationen

Kersten, M.: Technische Universität München, 23.02.2001, „Proteinfraktionierung mittels Membrantrennverfahren“

Bals, A.: Technische Universität München, 21.11.2001, „Verfahrenstechnik und Substrat-faktoren beim Aufschäumen mit Membranen“


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Diplomarbeiten *

Hoffmann, A.: „Einfluss des pH-Wertes auf die Struktur hochdruckinduzierter Molkenpro-teingele“

Pentenrieder, M.: „Rheologische Eigenschaften von Protein-Carrageen-Gelen und Einflüsse auf ihre strukturelle Beschaffenheit“

Siegert, R.: „Fraktionierung von Molkenproteinen aufgrund deren milieuverursachter Thermolabilität – Prozessoptimierung mit Hilfe statistischer Versuchsplanung“

Unterhaslberger, G.: „Einfluss einer Hitzebehandlung auf das Denaturierungsverhalten von Eiklarproteinen in Abhängigkeit des pH-Werts und der Erhitzungstemperatur – Auswirkun-gen auf die Schaumeigenschaften der Eiklarproteine“

Reiter, F.: „Emulgieren mit Molkenproteinen“

Frémont, G.: „Characterization of the fermentation of Pleurotus sapidus and the effect of terpenes addition on its growth“

Rogge, S.: „Emulsifying properties of heat treated and non-heat treated whey proteins“

Thomä, C.: „Zum Einfluss von Proteaseextrakt aus Cynara cardunculus auf die Proteolyse in fettarmem Cheddar“

Oberhauser, A.: „Optimierung des Aufheizverhaltens von Deckelplatinen bei der Entkei-mung mit Infrarotstrahlen“

Leder, J.: „Untersuchungen der mittels UF, MF/DF hergestellten und hitzebehandelten Casein/Molkenprotein-Konzentrate für die Käsereitechnologie“

Semesterarbeiten

Quin, W.: „Einfluss der Membranprorengröße beim Aufschäumen mit Membranen“

Herold, D.: „Bioaktivität von Milchpeptiden“

Bauernfeind, K.: „Aufschäumverhalten von nativen und denaturierten Molkenproteinen in Membranen“

Brummet, Stefan: „Hochdruckbehandlung von Caseinkonzentraten – Modifikation der Struktur durch Variation der Druckabbaurate“

Schuhholz, J.-P.: „Rheology of Xanthan gum: salt, ethanol and temperature effects in dynamic oscillatory experiments“

* Die angeführten Diplomarbeiten sind nach dem zeitlichen Abgabetermin gegliedert. Diplomarbeiten

sind Prüfungsarbeiten, die nicht weitergegeben, deren wichtigste Ergebnisse jedoch in den Jahresberichten, in Dissertationen, in Zeitschriften sowie anlässlich unserer Oktober-Seminare veröffentlicht werden.


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Epp, C.: „Influence of stabilizers on ice crystal growth in ice cream model systems after scraped-surface freezing and after temperature fluctuations“

Kowalkowski, A.: „Thermische Denaturierung von Molkenproteinen in Schäumen“

Theiß, P.-S.: „Hochdruckhomogenisation von Magermilch bei Temperaturen von 30 – 100 °C und Drücken bis zu 100 MPa“

Mutzel, C.: „Einfluss verschiedener technologischer Behandlungen auf die Fettkugelgrößen-verteilung und die Aufschlageigenschaften von Rahm“

Schober, C.: „Effect of vortex formation and agitation system design on powder sinkability and power requirement when reconstitution milk powders to high solids content in stirred-tanks“

Ahrens, M.: „Investigation of the effect of manganese addition and Yeast extract on the production of lactic acid from whey permeate by fermentation with L. casei“

Lehre Lehre

Abkürzungen: Lebtech: Univ.-Studiengang Technologie und Biotechnologie der Lebensmittel LebtechDB: Diplom- und Bachelor-Studiengang Technologie und Biotechnologie

der Lebensmittel LT (FH): FH-Studiengang Lebensmitteltechnologie A IV: Studiengang Milchwissenschaft Braugetr: Studiengang Brauwesen und Getränketechnologie Braugetr-M: Masterstudiengang Brauwesen und Getränketechnologie ABS-GETR: Aufbaustudiengang Getränketechnologie Bio: Studiengang Biologie Blocks.: Veranstaltung im Blocksystem


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Bezeichnung Studiengang Wochenstunden

Winter-semester

Sommer-semester

Vorlesungen Lebensmittelverfahrenstechnik I Lebensmittelverfahrenstechnik I Lebensmittelverfahrenstechnik II Molkereitechnologie mit Prozessanalyse Bioprozesstechnik Aseptik und Sterilprozesstechnik Molkereitechnologie I Molkereitechnologie II Bioverfahrenstechnik Bioprozesstechnik der Lebensmittel I und II Struktur und Funktion in Lebensmittelsystemen Innovative Technologien für Lebensmittel Fraktionieren von biogenen Rohstoffen

Lebtech, Braugetr, LT (FH) A IV Lebtech, Braugetr, LT (FH), A IV LT (FH), Lebtech Lebtech, LT (FH), Bio Lebtech, LT (FH), Braugetr, ABS GETR, Braugetr-M, Lebtech-DB A IV A IV Lebtech, LT (FH), Bio Lebtech, Lebtech-DB, ABS GETR Lebtech-DB, Braugetr-DB Lebtech-DB Lebtech-DB

2

2

2

3

1 2

2

2 1

2 2

2

2

Übungen Lebensmittelverfahrenstechnik I Lebensmittelverfahrenstechnik I Lebensmittelverfahrenstechnik II Molkereitechnologie I Molkereitechnologie II

Lebtech, Braugetr, LT (FH) Lebtech-DB, Braugetr-M Lebtech, Braugetr, LT (FH) A IV A IV

1

3

1 2

2 Praktika Lebensmitteltechnologisches Praktikum Fermentationstechnologie Herstellung von Milcherzeug-nissen Herstellung fermentierter Milch-produkte Praktikum zur Lebensmittelver-fahrenstechnik

Lebtech, LT (FH) Lebtech, LT (FH), Bio LT (FH), Lebtech LT (FH), Lebtech A IV

7

2

3

3 3

3

Seminare Seminar für Diplomanden und Doktoranden

2

2


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Exkursionen Fachexkursion in lebensmittel-verarbeitende Betriebe 2 Fachexkursionen in biotechno- logische Betriebe 2 Fachexkursionen in lebens-mittelverarbeitende Betriebe

Blockver-anstaltung/ 1 Woche

2 x ½ Tag 2 x 1 Tag

Anzahl der Forschungs-praktikanten

4

5

Vorträge und Posterpräsentationen I Internationale Kongresse, Tagungen und Seminare

Bals, A.:

„Sterile filtration of media for food and pharmaceutical applications“ Technology Seminar „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“, Freising-Weihenstephan, 08./09.10.2001

Guilmineau, F.; Kulozik, U.:

„Egg yolk functionality and emulsion technology“ Scientific Workshop on Egg Raw Materials, Lausanne/Schweiz, 06./07.12.2001

Hinrichs, J.:

„Fundamental aspects of aseptic and sterile processing – modelling, reaction kinetics and process optimisation“ Technology Seminar „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“, Freising-Weihenstephan, 08./09.10.2001

Kulozik, U.:

„Microparticulation of Whey Proteins“ PARTEC 2001, International Congress for Particle Technology, Nürnberg, 27.–29.03.2001

„Functional Properties of Microparticulated Whey Proteins in Product Applications“ 3rd International Whey Conference, München, 12.–14.09.2001

„New technical opportunities for the food and pharmaceutical industries – an introduction from the perspective of food process engineering“ Technology Seminar „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“, Freising-Weihenstephan, 08./09.10.2001


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„Processes and methods for sanitation – an overview“ Technology Seminar „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“, Freising-Weihenstephan, 08./09.10.2001

„Sterilisation of dry powdered – materials – demonstrated using herbs and spices as an example“ Technology Seminar „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“, Freising-Weihenstephan, 08./09.10.2001

„New Ways for the Fractionation of Dairy Proteins and Minor Constituents with UTP-Membrane Technology“ IDF World Dairy Summit, Auckland/New Zealand, 30.10./01.11.2001

Rademacher, B.:

„Structure and water binding in mixed gels of milk proteins and hydrocolloids – analysis and influence of processing parameters.“ Workshop at Danisco, Brabrand/Dänemark, 25.01.2001 „Optimisation of sterilisation conditions – effects of product composition and milieu factors.“ Technology Seminar „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“, Freising-Weihenstephan, 08./09.10.2001

„Inactivation of microorganisms underneath sealings and at critical positions in processing lines“ Technology Seminar „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“, Freising-Weihenstephan, 08./09.10.2001

„Inactivation of microorganisms by means of ultrahigh pressure – new insights, possibilities and limitations“ Technology Seminar „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“, Freising-Weihenstephan, 08./09.10.2001

„Ultrahigh Pressure Technology for Dairy Products“ IDF World Dairy Summit, Auckland/New Zealand, 30.10./01.11.2001

Sedlmeyer, F.; Daimer, K.; Rademacher, B.; Kulozik, U.:

„Rheological properties of different carrageenans for use in milk-based foods“ 11th Gums and Stabilisers for the Food Industry Conference, North Wales Institute, Wrex-ham/United Kingdom

Unterhaslberger, G.; Bals, A.; Lingk, J.; Kulozik, U.:

„Egg white functionality and foam technology“ Scientific Workshop on Egg Raw Materials, Lausanne/Schweiz, 06./07.12.2001


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II Nationale Kongresse, Tagungen und Seminare

Bals, A.; Kulozik, U.:

„Denaturierung von Molkenproteinen an Grenzflächen beim Aufschäumen“ Milchkonferenz 2001 der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft, Berlin, 20./21.09.2001

Bekturowa, R.; Huss, M.; Kulozik, U.:

„Technologische Einflüsse auf die Proteinquervernetzung mittels Transglutaminase“ Milchkonferenz 2001 der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft, Berlin, 20./21.09.2001

Bulca, S.:

„Einsatz von Membrantrennverfahren in der Käsereitechnologie – Herstellung von Käse aus UHT-Milch“ AIF-Workshop, Freising-Weihenstephan, 20.07.2001

Bulca, S., Kulozik, U.:

„Auswirkung einer UHT-Behandlung auf die Labgelbildung durch Milch und Milchkon-zentrate“ Milchkonferenz 2001 der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft, Berlin, 20./21.09.2001

Hinrichs, J.

„Neue Technologien für Milch und Milchprodukte“ Fortbildungsseminar Lebensmittelchemie (BLC), Dresden, 01./02.03.2001

„Einfluss der thermischen und hydrostatisch induzierten Strukturbildung auf die Antigenität von β-Lactoglobulin“ GVC-Jahrestagung 2001, Karlsruhe, 06.-08.03.2001

„Prozessbedingte Veränderungen der Antigenität von β-Lactoglobulin“ Milchkonferenz 2001 der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft, Berlin, 20./21.09.2001

Huß, M.:

„Funktionelle Eigenschaften von partikulierten Molkenproteinen beim Emulgieren“ Weihenstephaner Milchw. Herbsttagung, Freising-Weihenstephan, 04./05.10.2001

Keim, S.; Krause, I.; Hinrichs, J.:

„Beitrag kovalenter und nichtkovalenter Bindungen zur Stabilisierung der Struktur in unter-schiedlich induzierten Milchproteingelen“ Milchkonferenz 2001 der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft, Berlin, 20./21.09.2001


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Kulozik, U.:

„Technologische Neuerungen und Zukunftsperspektiven für die Molkereitechnik“ VDMA-Tagung, Fachabteilung Molkereitechnik, Bodenheim/Rhein, 28.02.-01.03.2001

„Fraktionierung von Lebensmittelinhaltsstoffen mittels Membrantrenntechnik“ 19. Dechema-Jahrestagung der Biotechnologen, Leipzig, 13.-15.03.2001

„Lebensmittelverfahrenstechnik: Wege zur Herstellung von sicheren und funktionellen Lebensmitteln“ Forum Life Science 2001; Ernährung – Innovation und Sicherheit, Garching, 04.04.2001

„Arbeitsmethodik und Forschungsaktivitäten am Institut für Lebensmittelverfahrenstechnik“ Technologie-Transfer-Seminar bei Roche Diagnostics GmbH, Penzberg, 28.05.2001

„Neue Ansätze für die Produktentwicklung in der Milchindustrie“ 59. FEI-Diskussionstagung, Karlsruhe, 12./13.06.2001

„Grenzflächenphänomene und molekulare Wechselwirkungen in Lebensmitteln – Beispiele aus der Forschung im Department für Lebensmittel und Ernährung“ 1. Hochschultag des Wissenschaftszentrums Weihenstephan für Ernährung, Landnutzung und Umwelt, Freising-Weihenstephan, 29.06.2001

„Grundlagen und Potenziale für neue technologische Ansätze in der Milchwissenschaft“ Milchkonferenz 2001 der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft, Berlin, 20./21.09.2001

„Fraktionieren von Komponenten in Milch und Molke“ Weihenstephaner Milchw. Herbsttagung, Freising-Weihenstephan, 04./05.10.2001

„Matrix- und Strukturdesign in Milchprodukten“ Tagung des Wissenschaftlichen Beirats des Milchindustrieverbandes, Goslar, 22.-24.11.2001

Rademacher, B.:

„Kinetische Untersuchungen zur Charakterisierung physiologischer Zustände der Hoch-druckinaktivierung von Lactococcus lactis in einem Milch-Modellsystem.“ Workshop „Einfluss von Hochdruck auf molekulare und zelluläre Systeme in Lebensmitteln“, Freising, 01.–02.02.2001

„Keiminaktivierung unter Dichtungen als Voraussetzung für eine erfolgreiche Anlagensterili-sation.“ Fachmesse und Kongress „Hygienische Produktionstechnologie, Wiesbaden, 15.–17.05.2001 „Ausgewählte Aspekte zur Aseptik und Sterilprozesstechnik.“ Technologie-Transfer-Seminar bei Roche Diagnostics GmbH, Penzberg, 28.05.2001 „Struktur und Wasserbindung in Mischgelen aus Milchproteinen und Hydrokolloiden – Messmethodik und Einfluss von Prozessparametern“ AiF-Workshop, Freising-Weihenstephan, 19.07.2001


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Rademacher, B.; Fertsch, B.; Borst, G.; Hinrichs, J.; Kulozik, U.:

„Effekt einer dynamischen Hochdruckbehandlung auf Keiminaktivierung, Caseinmicellsta-bilität und Gelbildung“ Milchkonferenz 2001 der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft, Berlin, 20./21.09.2001

Sedlmeyer, F.; Rademacher, B.; Kulozik, U.:

„Wechselwirkung von Milchproteinen und Polysacchariden bei der Erzeugung von Misch-gelen“ Milchkonferenz 2001 der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft, Berlin, 20./21.09.2001

Tolkach, A.:

„Methodik der Hestellung von MF-Retentaten“ AIF-Workshop, Freising-Weihenstephan, 20.07.2001

Tolkach, A.; Kulozik, U.:

„Untersuchungen zur Denaturierungskinetik von α-Lactalbumin“ GVC-Jahrestagung 2001, Karlsruhe, 06.-08.03.2001

„Milieueinflüsse bei der thermischen Denaturierung von α-Lactalbumin und β-Lactoglo-bulin“ Milchkonferenz 2001 der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft, Berlin, 20./21.09.2001

Posterpräsentationen

Bals, A.; Kulozik, U.:

„Denaturierungsverhalten von Molkenproteinen an Gas-/Wasser-Grenzflächen, GVC/VDI-Tagung „Schäume“, Baden-Baden, 08./09.11.2001

Hinrichs, J.; Rademacher, B.; Keim, S.; Fertsch, B.; Borst, G.; Kulozik, U.:

„Ultrahochdrucktechnologie in der Milchwirtschaft“ 59. FEI-Diskussionstagung, Karlsruhe, 12./13.06.2001

Pentenrieder, M.; Sedlmeyer, F.; Rademacher, B.; Kulozik, U.:

„Rheologische Charakterisierung von Mischgelen aus Milchproteinen und Hydrokolloiden“ 59. FEI-Diskussionstagung, Karlsruhe, 12./13.06.2001

Tolkach, A.; Kulozik, U.:

„Untersuchungen zur Denaturierungskinetik von α-Lactalbumin“ 59. FEI-Diskussionstagung, Karlsruhe, 12./13.06.2001


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Technologietransfer Seminar

Internationales Technology Seminar „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“, mit Teilnehmern aus den Industriebereichen Lebensmittel, Phar-mazie, Maschinen- und Anlagenbau, am 08./09.10.2001 in Freising-Weihenstephan; erstmals abgehalten in englischer Sprache mit Teilnehmern aus 26 verschiedenen Nationen.

Workshops

AiF-FV 112779 N „Struktur und Wasserbindung in Mischgelen aus Milchproteinen und Hydrokolloiden – Messmethodik und Einfluss von Prozessparametern“; Sitzung des Projekt-begleitenden Ausschusses am 19.07.2001 in Freising-Weihenstephan

AiF-FV 112718 N „Technologien für Käse aus ultrahocherhitzter Milch – Erhöhte Produkt-sicherheit ohne mikrobizide Zusätze“; Sitzung des Projektbegleitenden Ausschusses am 20.07.2001 in Freising-Weihenstephan

Typprüfung

Im Auftrag der Firma SÜDMO Projekts GmbH, Riesbürg, hat die Prüfstelle des Instituts die Typprüfung des Umschaltventils D 621-U durchgeführt. Prüfkennzeichen W – S 1 / 01.

Industrieversuche und Beratung

Verschiedene Fragestellungen wurden im Zusammenhang mit der Forschungskompetenz des Instituts im Rahmen von Projekten bearbeitet. Schwerpunkte waren die Bereiche: - Emulgieren - Erhitzen/Aseptik - Molke-/Permeatverwertung - Proteintechnologie - Gefriertrocknung

Exkursionen

23.01.2001: Fachexkursion mit 27 Studenten der Vorlesung Bioprozesstechnik zur Fa. Boehringer Ingelheim Pharma KG in Biberach an der Riss

05.-08.06.2001 Fachexkursion mit 36 Studenten zu Lebensmittel- und Zulieferbetrieben nach Straßburg/Frankreich (Firmen Sofral, Unilever Bestfoods, Master Foods, Kraft Foods Cote d’Or), Stuttgart (Firmen Krupp Werner + Pfleiderer, Life Science Meissner + Wurst) und Offenburg (Schwarz-waldmilch)


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12.07.2001 Fachexkursion mit 24 Studenten des Studiengangs Lebensmitteltechno-logie zu den Firmen Schöller Eiskrem und E.Otto Schmidt in Nürnberg

13.-14.07.2001 Fachexkursion mit 36 Studenten zur Fa. Sachsenmilch AG in Leppers-dorf

24.07.2001 Fachexkursion mit 13 Studenten der Vorlesung Bioverfahrenstech-nik/Bioprozesstechnik der Lebensmittel zur Firma Roche Diagnostics GmbH in Penzberg

Medienarbeit

Presse

„Hoher Druck entlastet die Milch“ (Bericht über das AiF-FV 11392 N „Spezielle Anwen-dungspotentiale der Ultrahochdrucktechnologie in der Milchwirtschaft“). In: Presseinforma-tion der Arbeitsgemeinschaft industrieller Forschungsvereinigungen, 15.02.2001

„Milch unter Druck“ (Bericht über das AiF-FV 11392 N „Spezielle Anwendungspotentiale der Ultrahochdrucktechnologie in der Milchwirtschaft“). In: Die Welt, Ressort: Wissenschaft, 16.02.2001, S. 35

„Forscher setzen Milch unter Druck“ (Bericht über das AiF-FV 11392 N „Spezielle Anwen-dungspotentiale der Ultrahochdrucktechnologie in der Milchwirtschaft“). In: Berliner Zeitung, Ressort: Wissenschaft, 28.02.2001

„Aseptik und Sterilprozesstechnik – Hochdruckbehandlung“. Telefoninterview mit der Süd-deutschen Zeitung am 03.04.2001

„Neue Produktionsverfahren für Milch und Milchprodukte zur Verlängerung der Haltbarkeit - ESL“. Pressegespräch mit A. Bals bei Nestlé R & D Center, Weiding, 06.07.2001

„Mädchen machen Technik und Joghurt“ (Bericht über das TU-Sommerferienprogramm am Institut für Lebensmittelverfahrenstechnik). In: Süddeutsche Zeitung, Freisinger Neueste Nachrichten, Nr. 205, S. R 2, 06.09.2001

„Mikroorganismen in Rohmilchprodukten“ (Bericht über das AiF-FV 11392 N „Spezielle Anwendungspotentiale der Ultrahochdrucktechnologie in der Milchwirtschaft). In: Welt der Milch 55 (4) 2001, S. 109

„Potenziale zur Ausnutzung der Funktionalität von minoren Milchbestandteilen durch Anrei-cherung und Fraktionierung“. In: MIV-Dokumentation Ideenbörse Forschung „Milch hat Zukunft – Neue Wege vom Rohstoff zum Produkt“, 07./08.11.2000, Milchindustrie-Verband e.V., Bonn, S. 131-149

Rundfunk Interview mit Prof. Kulozik zum Thema „Molke – Tausendsassa aus der Molkerei“, Baye-rischer Rundfunk – Bayern 2 Radio – Landwirtschaft und Umwelt, 05.09.2001


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Partnerschaft Technische Universität München in den bayerischen Gymnasien Ansprechpartner für folgende Gymnasien:

Städtisches Werner-von-Siemens-Gymnasium München, Oberstudiendirektorin Obermeier Staatliches Gymnasium München-Moosach, Oberstudiendirektor Dr. Peter Riedner Katharinen-Gymnasium Ingolstadt, Oberstudiendirektor Dr. Reinhard Kammermayer Gnadenthal-Gymnasium Ingolstadt, Oberstudiendirektor Kurt Müller Aktivitäten

- Regelmäßige Besuche in den Gymnasien, um vor Ort zu informieren und als Bindeglied zwischen Universität und Gymnasium zur Verfügung zu stehen

- Führung von Schüler- und Studentengruppen durch das Institut/Technikum für Lebens-mittelverfahrenstechnik im Rahmen des Tages der offenen Tür, 23.06.2001, sowie des Hochschultages, 29.06.2001

- Informationsbesuch incl. Führung durch das Institut/Technikum von Lehrern und Schü-lern der Leistungskurse Chemie und Biologie des Gymnasiums München-Moosach, 16.07.2001

- Informationsbesuch incl. Führung durch das Institut/Technikum von Lehrern und Schü-lern des Leistungskurses Biologie des Werner-von-Heisenberg-Gymnasiums, Garching, 24.07.2001

- „Mädchen machen Technik und Joghurt“, Projekt des Instituts für Lebensmittelverfah-renstechnik im Rahmen des TU-Ferienprogramms 2001, 04.09.2001

Zusammenarbeit mit wissenschaftlichen Expertengremien und Organisationen Kulozik, U.

Geschäftsführer des Departments Lebensmittel und Ernährung im Wissenschaftszentrum Weihenstephan für Ernährung, Landnutzung und Umwelt der Technischen Universität Mün-chen (bis 30.09.2001)

Mitglied im Editorial Board des International Dairy Journal

Mitglied im Wissenschaftlichen Ausschuss des Forschungskreises der Ernährungsindustrie e.V. (FEI)

Stellvertretender Vorsitzender (Deputy Chairman) im Standing Committee of Dairy Techno-logy der International Dairy Federation (IDF)

Technologieausschuss des Verbandes Deutscher Marktmolkereien (VdM)

Vorsitzender der Abteilung Verfahrenstechnik/Technologie in der Deutschen Gesellschaft für Milchwissenschaft


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Wissenschaftlicher Berater im Verein zur Förderung lebensmitteltechnologischer Innovatio-nen (VFL) e.V., Bonn

Mitglied im Wissenschaftlichen Ausschuss des Milchindustrieverbandes (MIV) e.V., Bonn

Vorsitzender und Mitglied verschiedener Berufungskommissionen der Technischen Univer-sität München

Hinrichs, J.

Leiter der Arbeitsgruppe für die Entwicklung eines Masterstudienganges „Dairy Sciences and Technology“ an der Technischen Universität München

Mitglied verschiedener Berufungskommissionen der Technischen Universität München

Huß, M.

Teilnahme an amtlichen Qualitätsprüfungen

Geschäftsführer des Verbandes ehemaliger Weihenstephaner Lebensmitteltechnologen und Milchwirtschaftler e.V.

Rademacher, B.

Mitglied im Wissenschaftlichen Ausschuss der Gesellschaft Deutscher Lebensmitteltechno-logen e.V. (GDL)

Stellvertretende Frauenbeauftragte im Wissenschaftszentrum Weihenstephan für Ernährung, Landnutzung und Umwelt

Mitglied der DFG-Forschergruppe „Einfluss von Hochdruck auf molekulare und zelluläre Systeme in Lebensmitteln“

Mitglied verschiedener Berufungskommissionen der Technischen Universität München

Walenta, W.

Wissenschaftliche Unterstützung der Amts- und Beratungsingenieure der Landesregierungen

Besucher / Besuche 05.02.2001 Professor Ph.D. J. Antonio Torres, Oregon State University/USA, und

Ing. M.Sc. Sergio Almonacid M., Universidad Tecinica Frederico Santa Maria, Valpariso/CHILE

04.05.2001 Professor Dr. Heinrich Wohlmeyer sowie ca. 20 Teilnehmer einer Fach-

exkursion der Universität für Bodenkultur, Institut für Wirtschaftspolitik und Recht, Wien/ÖSTERREICH

19.06.2001 Khun Wynn und Khun Suriyat, Mitglieder des königlichen Hauses, Bangkok/THAILAND (wissenschaftliche Studienreise)


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21.06.2001 20 Studierende der Wirtschaftswissenschaften und der Biologie der Uni-versity of Illinois/USA im Rahmen des 1. Kurses der Sommeruniversität an der TU

11.07.2001 Dr. Eckart Limpert, ETH Zürich (Vortrag im Rahmen eines wissenschaft-lichen Kolloquiums: „Life is log-normal – Neues, Interessantes und Hilfrei-ches zur quantitativen Variation in Wissenschaft und Alltag“)

23.07.2001 Professor Dr. José Miguel Aguilera, Pontificia Universidad Catolica,

Santiago/Chile (Vortrag im Rahmen des Seminars „Strukturbildung in Lebensmitteln“: „An introduction to food microstructure and its relation to engineering“

24.07.2001 Informationsbesuch der Behördenleiter der Stadt Freising sowie von Herrn Weihbischof Dr. Haslberger, Erzdiözese München-Freising

26.07.2001 Frank Wilde, Fa. LSMW, Stuttgart (Gastvortrag im Rahmen der Vorlesung Bioprozesstechnik der Lebensmittel II: „Planung, Bau und Betreiben von Anlagen in der pharmazeutischen Biotechnologie“)

03.08.2001 30 Studierende der Ingenieurwissenschaften der University of Illinois/USA im Rahmen des 2. Kurses der Sommeruniversität an der TU

10.09.2001 Dr. Jorge Bouzas, Hershey Foods Corporation, Hershey, Pennsylvania/USA

17.09.2001 Professor Dr. Attila Yetismeyen, Universität Ankara, Ankara/Türkei

08.10.2001 Führung der Teilnehmer des Technologieseminars „Hygienic, Aseptic and Sterile Processing for Food and Pharmaceutical Industries“

08.11.2001 Director Dr. Ad Juriaanse NIZO Food Research, Ede/Niederlande

Veröffentlichungen Indexierte und referierte Zeitschriften Bals, A.: Grundlagen der Blasenbildung an Einzelporen und Lochplatten. In: Chemie Inge-nieur Technik (accepted)

Baumgartner, C.; Wilde, J., Hinrichs, J.: Modelling of hydrolysis of the residual lactose in fermented milk. In: Milchwissenschaft 56 (9) 2001, S. 508 – 512

Hinrichs, J.: Incorporation of whey proteins in cheese. In: International Dairy Journal 11 (4-7) 2001, S. 495 – 503

Hinrichs, J.; Rademacher, B.: Sterilisation of Milk and Other Products. In: Encyclopedia of Dairy Sciences (accepted).

Huber, P.; Fertsch, B.; Schreiber, R.; Hinrichs, J.: Dynamic model system to study the kinetics of thermally-induced syneresis of cheese curd grains. In: Milchwissenschaft 56 (10) 2001, S. 545 - 548 Koxholt, M.M.R.; Eisenmann, B.; Hinrichs, J.: Effect of the Fat Globule Sizes on the Meltdown of Ice Cream. In: Journal of Dairy Science 84 (1) 2001, S. 31 – 37


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Kulozik, U.: New Ways for the Fractionation of Dairy Proteins with UTP Technology. In: Proceedings of IDF World Dairy Summit 2001, Conference on Emerging technology, PPT 3.1, S. 1 - 37

Kulozik, U.: Biofilm formation. In: Encyclopedia of Dairy Sciences (accepted).

Kulozik, U.; Kersten, M.: Fraktionieren von Proteinen mittels Mikrofiltration. In: Chemie Ingenieur Technik 73 (12), S. 1622 – 1625

Molina-Gutierrez A.; Rademacher, B.; Gänzle, M.a; Vogel, R.a: Effect of sucrose and sodium chloride on the survival and metabolic activity of Lactococcus lactis under high-pressure conditions. In: Trends in High Pressure Bioscience and Biotechnology, R. Hayashi (ed.). Amsterdam, Elsevier, (accepted)

Rademacher, B.; Hinrichs, J.: Ultra high pressure technology for dairy products. In: Proceedings of IDF World Dairy Summit 2001, Conference on Emerging technology, PPT 1.3, S. 1 - 11

Rademacher, B.; Werner, F.b; Pehl, Mb.: Effect of pressurizing ramp on the inactivation of Listeria innocua considering thermalfluiddynamical processes. In: Innovative Food Science & Emerging Technologies (in press)

Schkoda, P.; Hechler, A.; Hinrichs, J.: Influence of the protein content on structural characteristics of stirred fermented milk. In: Milchwissenschaft 56 (1) 2001, S. 19 – 22

Schkoda, P.; Hechler, A.; Hinrichs, J.: Improved texture of stirred fermented milk by integrating fat globules into the gel structure. In: Milchwissenschaft 56 (2) 2001, S. 85 – 89

Schreiber, R.: Heat-induced modifications in casein dispersions affecting their rennetability. In: International Dairy Journal 11 (4-7), 2001, S. 553 – 558

Spiegel, T.; Huss, M.: Whey protein aggregation under shear conditions – effects of pH-value and removal of calcium. In: International Journal of Food Science & Technology (in press)

Wilde, J.; Baumgartner, C.; Fertsch, B.; Hinrichs, J.: Matrix Effects on the Kinetics of Lactose Hydrolysis in Fermented and Acidified Milk Products. In: Chem. Biochem. Eng. 15 (4) 2001, S. 143 - 147

Fachjournale und sonstige Publikationen Hinrichs, J.: Thermisch und hydrostatisch induzierte Milchgele als Basis für neuartige Pro-dukte. In: Deutsche Milchwirtschaft 52 (24) 2001, S. 1016 – 1020

Kulozik, U.: Neue Technologien und Potenziale für die Milchwirtschaft. Teil I – Über die Entwicklung und zukünftige Rolle der Lebensmittelverfahrenstechnik und Molkereitechnolo-gie an der Technischen Universität München in Freising-Weihenstephan. In: Deutsche Milchwirtschaft 52 (1) 2001, S. 8 – 9

Kulozik, U.: Neue Technologien und Potenziale für die Milchwirtschaft. Teil II – Über die Entwicklung und zukünftige Rolle der Lebensmittelverfahrenstechnik und Molkereitechnolo-gie an der Technischen Universität München in Freising-Weihenstephan. In: Deutsche Milchwirtschaft 52 (2) 2001, S. 58 – 60

Kulozik, U.: Neuerungen in Technologie und Verfahrenstechnik. In: dmz 122 (3), S. 109 – 113

a Lehrstuhl für Technische Mikrobiologie, TU München-Weihenstephan b Lehrstuhl für Fluidmechanik und Prozessautomation, TU München-Weihenstephan


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Kulozik, U.: Neue Ansätze für die Produktentwicklung in der Milchindustrie. In: Innova-tionsfeld Lebensmittel – Beiträge der Gemeinschaftsforschung. 59. FEI-Diskussionstagung 2001, S. 29 – 40. Forschungskreis der Ernährungsindustrie e.V., Godesberger Allee 142-148, 53175 Bonn, ISBN 3-925032-35-5

Kulozik, U.; Spiegel, T.; Huss, M.; Strohmaier, W.: Functional properties of microparti-culated whey proteins in product applications. In: Food & Drink 4, 2001, S. 29 – 40

Rademacher, B.: Keiminaktivierung unter Dichtungen als Voraussetzung für eine erfolgrei-che Anlagensterilisation. In: Hy-Pro 2001: Hygienische Produktionstechnologie. Berlin: VDE, 249 - 254 Rademacher, B.; Borst, G.; Fertsch, B.; Hinrichs, J.: Ultrahochdrucktechnologie in der Milchwirtschaft – Anwendungspotentiale. In: dmz 122 (6) 2001, S. 246 – 250

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Institut für Lebensmittelverfahrenstechnik Adresse · Britta Rademacher wurde durch eine wissenschaftliche Auszeichnung geehrt, Herr Privat- dozent Dr.-Ing. Jörg Hinrichs wurde