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Seite 118 © Florian Zeller 07/08

LIPIDE

=Fette und fettähnliche Substanzen

Erdnussöl Kokosöl Palmöl

Sonnenblumenöl Baumwollsaatöl Flachs- (Lein) -öl

Schweinefett Talgbutter

Knochenfett

Tran


Fette

- hydrophob, lipophil wegen dieser Eigenschaften nicht frei im Cytoplasma

Öltropfen

Membran

- Reservestoffe (Depotfett)

Baustoffe (Membran)

Wärmeisolatoren (Unterhautfettgewebe der Säugetiere z.B. Wale/Robben)

Schutz bestimmter Organe vor Stoß (Niere, Gelenke, Auge)

Chemischer Bau der Neutralfette (Glyceride)

Fette sind Ester aus dem dreiwertigen Alkohol Glycerin (C3-Körper) und höheren Fettsäuren (langkettige Carbon-

säuren).

Funktionelle Gruppen, die für die Bindungsbildung wichtig sind:

Esterbindung

Glycerin Fettsäuren Triglycerid = Fett

(Fettsäureglycerinester)

Diese Formel gilt für die gesättigten FS!

Fettsäuren: z.B. Palmitinsäure C15H31COOH

Stearinsäure C17H35COOH

z.B. Ölsäure C17H33COOH

Linolsäure C17H31COOH

Struktur eines Fettmoleküls:

Wegen räumlicher Behinderung „schwenkt“ der mittlere Fettsäurerest auf die andere Seite.

Hydroxylgruppe Carboxylgruppe

gesättigte Fettsäuren

ungesättigte Fettsäuren

Fette bestehen meist

aus

Fettsäuregemischen !!

Stimmgabel

CnH2n+1COOH


Lipoide (=fettähnliche Substanzen)

z.B. Lecithin, ein Phospholipid: - Baustoff von Biomembranen (z.B. im Gehirn)

MODELL EINER ELEMENTARMEMBRAN

Funktion von Membranen

- Zellkompartimentierung (= gegeneinander abgetrennte Reaktionsräume in einer Zelle)

- Regelung des passiven und aktiven Stofftransports zwischen den einzelnen Zellorganellen einer Zelle sowie

zwischen den Zellen und dem Außenmedium

- Zytoplasmamembran (begrenzt Zelle nach außen hin) enthält ferner z.B.

Rezeptormoleküle für Mormone oder Transmitterstoffe

Antigene

Enzymproteine

- Membranen sind semipermeabel !!

Lecithin - Molekül

lipophiler hydrophiler Teil der Phosphorsäureester

hydrophyler

Teil


Kohlenhydrate

Glucose, Stärke, Glycogen, Cellulose

Monosaccharid Polysaccharide

= Einfachzucker = Vielfachzucker

Funktion:

- Betriebsstoffe: Glucose als Energiequelle

- Reservestoffe: Störke bei Pflanzen Energievorrat,

Glycogen bei Tieren aber verminderte osmotische Wirksamkeit

- Bau- oder Gerüststoffe:Cellulose der pflanzlichen Zellwand! (nicht Membran!)

Funktionelle Gruppen:

Eine funktionelle Gruppe gibt einem Molekül seine ganz charakteristischen Eigenschaften,

die vor allem das (bio-)chemische Reaktionsverhalten beeinflussen!

1. Glucose = Traubenzucker (Monosaccharid)

Summenformel: C6H12O6

Strukturformel: Kettenform:

Meistens aber schließt sich die Glucose zu einem

Ring zusammen.

Ringform:

∝-D-Glc 𝜷-D-Glc

Man kann die Ringform bisweilen vereinfachen:

Trotz der Vereinfachung wird

- ∝- und 𝜷 - Stellungausgedrückt

- Am C-Atom Nr. 4 die Stellung der Hydroxyl-

guppe berücksichtigt.

Dies ist nämlich wichtig für die Reaktion der

Glucose zu Polysacchariden!

zeichnen können!


2. Stärke, Glycogen, Cellulose (Polysaccharide)

- Diese Polysaccharide sind aus lauter Glucosemolekülen zusammengesetzt.

- Die Glucosemoleküle verbinden sich durch Wasserabspaltung zwischen zwei Hydroxylgruppen:

schematisch:

… …

= Verbindungsstück

Stärke (= pflanzliches Reservekohlenhydrat)

- Tritt in der Natur in 2 Modifikationen auf:

Bau von Amylose

a) ∝-D-1,4-glycosidisch verknüfte Glc-Moleküle (250 – 500)

b) Es bilden sich unverzweigte, schraubenartige Ketten

Bau von Amylopektin

a) ∝-D-1,4 und ∝-D-1,6 glycosidisch verknüpfte Glc-Moleküle( > 2.000)

∝-1,6-glc-Bindung

∝-1,4-glc-Bindung

b) Es bilden sich verzweigte, schraubenartige Ketten

Verzweigungen mit

∝-1,6-glycosidische

Bindungen

unverzweigte Kette,

lauter ∝-1,4-glycosidische

Bindungen

AMYLOSE

AMYLOPEKTIN


Clycogen (= tierisches Reservekohlenhydrat)

Bindungstypen (a), Raumstruktur und Verzweigungen (b) wie bei Amylopektin;

Unterschied: viel mehr Glc-Moleküle (bis zu 100.000) und

viel mehr Verzweigungen !!

Cellulose (=pflanzliches Gerüstpolysaccharid)

Baumaterial pflanzlicher Zellwände

Wegen fädigem Bau verspinnbar z.B. Baumwolle, Flachs

a) 𝛽-D-1,4-glycosidisch verknüpfte Glc-Moleküle ( > 10.000)

Jedes zweite Molekül muss um 180° gedreht werden.

b) Es bilden sich unverzweigte, fädige Ketten

Anmerkung: Zum zeichnen reichen drei Moleküle aus!!!

Stärkenachweis:

Mit Jod-Kaliumiodidlösung I2,KI: (Reagenz im

Reagenzglas Jod)

Die Jodmoleküle lagern sich in die Stärkespira-

len ein

eine Einlagerungsverbindung (= Tunnel-

verbindung) entsteht.

Tief blaue Färbung!


Pentosen

D-Ribose 2-D-Desoxyribose D-Ribulose

ALDOSE ALDOSE KETOSE


Triosen

Glycerinaldehyd Dihydroxyaceton

ALDOSE KETOSE

Wichtige Zwischenprodukte des Zellstoffwechsels !!!

Grundlagen des biologischen Energieumsatzes

1. Hauptsätze der Thermodynamik

1. Energieerhaltungssatz

- Energie kann weder verlorengehen, noch aus dem Nichts entstehen

- Energie und Arbeit sind einander gleichwertig

(Energie ist die Fähigkeit, Arbeit zu leisten)

- Verschiedene Energieformen können ineinander umgewandelt werden,

z.B. ihre Energie kann in Notenpunkte umgewandelt werden, jahh, das geht!!!

z.B. Wärmeenergie kann in mechanische oder Lichtenergie umgewandelt werden

(Dampfmaschine, Kerzenflamme)

Bei einer chemischen Reaktion kann nur die Energie abgegeben werden, die aus dem System der Reaktions-

partner stammt,

z.B. bei Explosionen wie Mehlstaubexplosion (V) oder Knallgasreaktion

Knallgasreaktion: 2H2 + O2 2H2O

hoher niedriger

Energiegehalt

Enthalpieänderung: ∆H < 0 = exotherme Reaktion

∆H > 0 = endotherme Reaktion

Wie bei der Knallgasreaktion, so stellt bei vielen chemischen Reaktionen Wärme die einzig freiwerdende

Energieform dar. Es liegt eine Änderung des Wärmeinhalts vor, eine sogenannte Enthalpieänderung ∆H.

Das Streben nach minimalem Wärmeinhalt ist

Eine Triebkraft chemischer Reaktionen!

Eine weitere Triebkraft chemischer Reaktionen ist

Das Streben nach maximaler Unordnung!

Entropie S = Maß für die unordnung

∆H < 0

PRINZIP DES

ENTHALPIEMINIMUMS

PRINZIP DES

ENTHALPIEMAXIMUMS


2. Entropiesatz

Alle Prozesse laufen so ab, dass die Energie konstant bleibt oder zunimmt; die Gesamtentropie des Univer-

sums strebt auf ein Maximum zu!

Festfrierversuch: Ba(OH)2 (f) + 2 NH4SCN (f) 2 NH3 (g) + 2 H2O (fl) + Ba(SCN)2

Sorten der Edukte: 2 3

Anzahl der Moleküle: 3 5

Aggregatzustände: fest gasförmig, flüssig, gelöst

starre geometrische

Form recht unordentlich

Entropie nimmt zu !!

(= streben nach Chaos)

Deswegen läuft diese Reaktion freiwillig ab, obwohl der Wärmeinhalt des Systems, d.h. die Enthalpie zu-

nimmt, wie wir es von einer Endothermen Reaktion kennen.

Gibbs und Helmholtz fassten die Größen Enthalpie und Entropie zusammen:

Änderung Enthalpie Tem- Entropie

der freien peratur

Enthalpie

G = freie Enthalpie = Gipsche Energie

G = Änderung der freien Enthalpie = Arbeitsfähigkeit einer chemischen Reaktion

(G‘ unter physiologischen Standardbedingungen wie pH = 7,25°C, 1 molare Lösung…)

∆G < 0 exergonische Reaktion

∆G > 0 endergonische Reaktion

Graphische Darstellung der Energieverhältnisse

EA

EA

exergonisch endergonisch

(gelöst)

∆G = ∆H − T × ∆S


Die Zelle ist ein offenes System

Ständige Stoffaufnahme

und Stoffausscheidung

hält Zelle im Fließgleich-

gewicht.

Beim Stoffabbau entste-

hen kleinere Moleküle,

diese sind Bausteine für

den Aufbau körpereigener

Stoffe.

Zur Bildung dieser Stoffe

wird beim Stoffabbau

freigesetzte Energie ver-

braucht.

Chlorophyll haltige Zellen

können als Energiequelle unmittelbar Lichtenergie benutzen und damit ___ aufbauen.

Alle anderen Zellen bedürfen als Energiequellen der Zufuhr energiereicher organischer Stoffe.


2. Energiespeicherung und Energieübertragung in Organismen

Chemisch gespeicherte Energie = bestehender Aufbau der Stoffe aus Atomen/Molekülen,

bestehende Atombindungen

Besonders wichtige energiereiche Verbindungen sind bestehende organische Phosphorsäureester:

ATP, ADP Adenosintriphosphat, Adenosindiphosphat

GTP,GDP Guanosintriphosphat, Guanosindiphosphat

PEP Phosphoenolpyruvat (~ brenztraubensäure)

Die hydrolytische Abspaltung einer Phosphatgruppe an bestehenden P-O-Bindungen führt zur Bereitstellung freier

Enthalpie!

Energiereiche Bindungen: Symbol ~ ; also z.B. P~O; Moleküle wird an dieser Stelle

Unter Energiefreisetzung zerlegt.

Beispiel: ATP: universeller biologischer Energiespeicher und –überträger,

1929 erstmals aus Muskelextrakt isoliert.

Zusammensetzung von Adenosintriphosphat

Adenin Ribose

Adenosin – triphosphat (ATP)

Adenosin –

Energetische Koppelung endergonischer und exergonischer Reaktionen in Lebewesen

Beispiel: Glycolyse

Ausgerechnet der 1. Schritt der Glycolyse, die Umwandlung von Glucose in Glucose-6-phosphat, mag von selber

nicht so recht, das Ankoppeln von Phosphat an die Glucose ist endergonisch:

Glucose + ATP Glucose-6- P + H2O + ADP ∆G’ = +13 kJ/mol endergon


Dieser Schritt kann also nur gekoppelt mit einem energieliefernden, einem exergonischen Schritt ablaufen. Also

wird er an die Hydrolyse von PEP gekoppelt, und diese ist exergonisch:

PEP + H2O + ADP Brenztraubensre + ATP ∆G‘ = -55 kJ/mol exergon

Gesamtbilanz: Glc + PEP Glc-6- P + BTS ∆G‘ = -43 kJ/mol exergon

Wie man an den Teilschritten sehen kann, erfolgt die Koppelung der endergonischen mit der exergonischen Reak-

tion nicht direkt, sondern über das ATP-ADP-System!

Bei der Spaltung eines ATP Moleküls (ATP ADP + P ) werden 30 kJ/mol freigesetzt!!

Schematische Darstellung: Koppelung von Stoffwechselreaktion durch P-Gruppenübertragung

durch das ATP/ADP – System:

exergonisch ender- exer- endergonsich

∆ G‘= -55 kJ/mol gonisch gonisch ∆G‘ = +13 kJ/mol

Gesamtbilanz solcher gekoppelter Reaktionen muss (schwach) exergonsich bleiben!!!

Weiter Funktonen des ATP-ADP-Systems:

ATP-Spaltung ohne P-Übertragung,

dann wird ∆G’direkt in andere Energieformen umgewandelt,

z.B. im Muskel in Bewegungsenergie.

Universeller Energiespeicher der Lebewesen

Universeller Überträger für freie Energie G,

also Reaktionskoppelung (Phosphatgruppenübertragung),

z.B. bei Glycolyse

Energiespender und Umwandlung in andere Energieformen

z.B. bei Muskelkontraktion


ENZYME

Enzyme und Aktivierungsenergie

(Versuch) Hydrolyse von Harnstoff

+ H2O 2 NH3 + CO2

Die Urease fungiert als Biokatalysator:

Das sind Katalysatoren, die in Organismen gebildet werden und für die meisten

Stoffwechselreaktionen in Lebewesen unentbehrlich sind. Man nennt sie ENZYME.

Rolle des Katalysators:

Erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit einer chemischen Reaktion.

Er ermöglicht einen günstigen Reaktionsweg mit herabgesetzter Aktivierungsenergie.

Er geht selbst unverbraucht aus der Reaktion hervor.

Energiediagramm

∆G

[kJ/mol]

∆G < 0

Bau der Enzyme

reine Proteinenzyme (= Proteoenzyme) z.B. Urease

Proteidenzyme, bestehen aus

Proteinanteil + Nichtproteinanteil

= Apoenzym = prosthetische Gruppe

Holoenzy Fest, nicht abtrennbar leicht lösbar

= Coenzym = Cosubstrat

(Bsp. Katalase) (Bsp. NAD, ATP)

Urease

e

Harnstoff Ammoniak

EA mit Enzym

EA ohne Enzym

ENZYME


Proteoenzym

Proteidenzym mit prosthetischer Gruppe; nicht ablösbar = Coenzym

Proteidenzym mit prosthetischer Gruppe; ablösbar = Cosubstrat


Modellvorstellung zur Enzymwirkung

Enzym und Substrat passen zusammen wie Schlüssel und Schloss. Das Substrat passt also exakt ins aktive Zentrum

bzw. in die Substratbindungsstelle des Enzyms.

Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip, EA wird herabgesetzt.

Spezifität der Enzyme

Substratspezifität: Ein Enzym setzt nur ein bestimmtes Substrat um, chemisch ähnliche Substanzen werden zwar

gebunden ABER nicht umgesetzt!

Beispiel Urease:

Harnstoff Thioharnstoff Guanidin

chemisch ähnliche Substanzen werden nicht umgesetzt

Wirkungsspezifität: Ein Substratmolekül kann auf verschiedene Weise chemisch umgesetzt werden. Ein bestimmtes

Enzym katalysiert aber jeweils nur eine der möglichen Reaktionen.

Beispiel: Enzyme bei Gärungen:


Der Geschwindigkeitsbestimmende Schritt ist die Bildung von E1S1 = Enzym-Substrat-Komplex.

Absolute Spezifität

= Substrat- und Wirkungsspezifität gekoppelt, d.h. es sind Enzyme die nur ein ganz bestimmtes Substrat in nur einer

einzigen Reaktion umsetzten!

Gruppenspezifität

Diese Enzyme setzen Verbindungen mit gleichen funktionellen Gruppen um, z.B. Hydroxylgruppen R – OH oder Pep-

tidbindungen oder Glycosiedische Bindungen.

Benennung und Einteilung der Enzyme

Enzymname mit absoluter Spezifität:

- Name des Substrats: z.B. Clucose

- Wirkung (Reaktionstyp): oxidieren

- Endsilbe: -ase

Enzymname Glucoseoxidase

Enzyme mit Gruppenspezifität: anstelle des Substratnamens steht der Gruppenname oder der Name des Bindungs-

typs, + Endung -ase

z.B. PEPTIDASE

Enzyme, die ihr Substrat hydrolytisch spalten, erhalten den abgekürzten Substratnamen + Endung -ase

Einteilung nach REAKTIONSTYP, den sie KATALYSIEREN:

1. Oxidoreduktasen: Enzyme der biologischen Oxidation und Reduktion

2. Transferasen: gruppenübertragende Enzyme

3. Hydrolasen: katalysieren hydrolytische Spaltungen

4. Isomerasen: katalysieren Isomerisierungen (= Umlagerungen innerhalb eines Moleküls)

5. Ligasen: knüpft unter Spaltung von ATP Bindungen

6. Decarboxylasen: spalten aus – COOH Kohlendioxid CO2 ab

7. Kinasen: übertragen P


Abhängigkeit der Enzymwirkung von Außen

Von bestimmten Reaktionsbedingungen (Enzymaktivität = RG = Stoffumsatz/Zeit)

a) Von der Temperatur

Enzymatisch gesteuerte Reaktionen zeigen eine typische Temperatur-

abhängigkeit

Unterer Temperaturbereich:

RGT-Regel gültig: mit steigender

Temperatur erhöht sich die RG (=

Reaktionsgeschwindigkeit) der

katalytischen Reaktion um das 2 –

3 fache pro 10° (nach van´t Hoff)

Biologisches Optimum

Höchste Enzymaktivität

Höherer Temperaturbereich

Hitzedenaturierung des Enzyms. Die katalytische Wirkung des Enzyms geht zunehmend verloren, da

zunehmende Denaturierung des Proteinanteils (Quartär-, Tertiär- und sogar Sekundärstruktur verändert,

wirkungslos) R6 sinkt.

b) Vom pH-Wert

Enzyme sind globuläre Proteine (kugelförmig), ihr räumli-

cher Bau (v.a. Tertiärstruktur) hängt z.B. von den ionischen

Gruppen der am Aufbau beteiligten Aminosäuren Anzahl

und Art der ionischen Ladungen hängen vom pH-Wert

(H3O+, OH

-) ab.

Wird der pH-Wert verändert, so wird

dadurch das Verhältnis der H3O+-Ionen

zu den OH--Ionen verändert, damit kön-

nen Ionenbindungen, die die Tertiärs-

truktur stabilisieren, entladen werden

und aufbrechen

Funktionsverlust RG sinkt !!

Die einen liegen es alkalisch,

die anderen werden erst im Sauren lustig.


c) Vom Ionenmilieu und anderen Stoffen

Enzymvergiftung durch Schwermetallionen (z.B. Blei Pb2+

, Kupfer Cu2+

, Quecksilber Hg2+

)

Umweltgifte !!

dauerhafte Änderung des räumlichen Baus der Enzyme, da die Eiweißmoleküle um die Scherme-

tallionen Molekülaggregate bilden (reversibel nur bei geringer Konzentration)

=

Enzymwirkung kann durch sog. Aktivatoren heraufgesetzt werden, da diese den räumlichen Bau des

Enzyms stabilisieren!! Bsp.: Ca2+

-Ionen fördern Enzym zur Blutgerinnung.

Enzymwirkung kann durch sog. Inhibitoren herabgesetzt werden, (Ionen oder andere Stoffe),

hier unterscheiden wir zwei Fälle:

Fall 1: kompetitive Hemmung = Verdrängungshemmung

- Substrat und Hemmstoff konkurrieren um das aktive Zentrum, der Hemmstoff besitzt

nämlich räumliche Ähnlichkeiten mit dem Substrat, kann sich also an das aktive Zent-

rum lagern, wird aber NICHT umgesetzt (Konkurrenz) !!

- Reversibel durch Erhöhung der Substratkonzentration!

- Sonderform der kompetitiven Hemmung:

Substrathemmung: Ein zu großer Substratüberschuss kann hemmend wirken.

Offensichtlich „rangeln“ dann mehrere Substratmoleküle ums

aktive Zentrum, was die Umsetzung blockiert.

Produkthemmung: Oft wirken Produkte enzymatisch gesteuerter Reaktionen eben-

falls als kompetitive Hemmstoffe auf das Enzym.

Fall 2: allosterische Hemmung

- Der Hemmstoff wird nicht am aktiven Zentrum, sondern an einer anderen Stelle des

Enzyms = allosterisches Zentrum gebunden

dadurch Veränderung des räumlichen Baus des Enzyms Substrat passt

nicht mehr (so gut) in das aktive Zentrum und somit wird die Enzymwirkung

herabgesetzt oder aufgehoben.

- Reversibel, wenn der Hemmstoff aus dem Stoffgemisch entfernt werden kann.

- Dieser Hemmmechanismus eignet sich gut zur Kontrolle von längeren Stoffwechsel-

ketten durch „Rückkoppelung“:

(siehe auch Abb. 29.2.)

Kontrolle längerer Stoffwechselketten durch Rückkoppelung

Anmerkung: Durch die vielen zwischen A und H liegenden Reaktionsschritte ist das Produkt H so sehr verändert

Worden, dass keine sog. einfache Produkthemmung mehr stattfinden kann.

Nicht kompetitive Hemmung


Das Endprodukt H des letzten Reaktionsschrittes wirkt hier als allosterischer Hemmstoff auf das Enzym, welches den 1.

Schritt der Stoffwechselkette katalysiert. Je mehr Endprodukt, desto geringer die Enzymaktivität von E1. Es kommt zur

Unterbrechung des Nachschubs.

Wird aber das Endprodukt H durch Ausscheidung oder Abbau entfernt, so fällt seine Hemmwirkung auf das Ausgangs-

enzym E1 weg, die Reaktionen der Kette und die Herstellung des Endproduktes kommen wieder in Gang!


Hemmstoffe

Kompetitive Hemmung.

Mit der Aufklärung von immer mehr enzymatischen Reaktio-

nen ergab sich, dass viele Enzyme mehrere, strukturell ähnliche

Substrate umsetzen. Man spricht daher bei vielen Enzymen

nicht mehr von Substratspezifität, sondern nur noch von Grup-

penspezifität. Es kann auch der Fall eintreten, dass ein dem

Substratmolekül chemisch ähnliches Molekül vom Enzymmo-

lekül gebunden, jedoch nicht umgesetzt wird. Wie mit dem

eigentlichen Substratmolekül bildet das Enzymmolekül ein

Komplex:

E + I ⇌ [ EI ] (I: Inhibitor)

Dadurch wird das aktive Zentrum blockiert und die Enzymwir-

kung reversibel gehemmt. Man spricht hierbei von der Bildung

eines Enzym-Inhibitorkomplexes (EI) und von einer kompetitiven Hemmung. Substrat- und Hemmstoffmoleküle

konkurrieren um das aktive Zentrum, wobei das Ausmaß der Hemmung mit der Konzentration des Inhibitors steigt.

In der Medizin werden solche Hemmstoffe eingesetzt, um be-

stimmte Reaktionen zurückzudrängen. So wird bei manchen Men-

schen zu viel Harnsäure gebildet, die sich in knorpeligen Geweben,

z.B. der Gelenke ablagern kann, was zur Gicht führt. Harnsäure

entsteht beim Abbau stickstoffhaltiger Verbindungen über das

Zwischenprodukt Hypoxanthin unter dem Einfluss des Enzyms

Xanthinoxidase. Mit dem Stoff Allopurinol wurde eine Verbindung

gefunden, die dem Hypoxanthin sehr ähnlich ist und das Enzym

Xanthinoxidase kompetitiv hemmt. Durch dosierte Zugabe kann

somit die Bildung von Harnsäure vermindert werden.

Gicht

Nichtkompetitive (allosterische) Hemmung

Bestimmte Enzyme werden von Verbindungen gehemmt, deren Moleküle keine Ähnlichkeit mit dem Substratmolekü-

len aufweisen. Es findet somit auch keine Konkurrenz um die Substratbindungsstellen, also das aktive Zentrum, statt.

Vielmehr müssen solche Enzyme eine weitere Bindungsstelle besitzen, an der sich die Hemmstoffmoleküle anlagern

können. Man bezeichnet diese Art der Hemmung als nichtkompetitive bzw. allosterische Hemmung. Durch die Anlage-

rung des Hemmstoffes wird die Struktur des Enzyms so verändert, dass keine Substratmoleküle mehr gebunden werden

können. Diese Art der Hemmung spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation des Stoffwechselgeschehens. In einer

Reaktionskette kann ein Endprodukt das wirksame Enzym eines der ersten Schritte nichtkompetitiv hemmen. Häuft sich

dieses Endprodukt zu stark an, so kommt es durch die Hemmung zu einer Drosselung des Nachschubs und erst beim

Absinken der Konzentration löst sich das Endprodukt von der allosterischen Bindungsstelle und die Reaktion beginnt

von neuem.

Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration

Die Geschwindigkeit v einer enzymkatalysierten Reaktion in Abhängigkeit von der Substratkonzentration = c (Subs-

trat) kann in folgender Weise dargestellt werden:


Beachte: Enzymkonzentration ist konstant !

c (Substrat)

[mol/l]

1. Mit steigender c(Substrat) steigt auch die Zahl der umgesetzten Substratmoleküle

Pro Zeiteinheit, also v.

2. Bei weiterer steigender c(Substrat) nähert sich v asymptotisch an den Sättigungswert

vmax an, bei dem alle Enzymmoleküle bereits besetzt sind.

3. Eine weitere Steigerung von v ist durch eine Erhöhung der c(Substrat) nicht mehr zu erreichen!!!

4. Im Gegenteil: Bei einer weiteren starken Erhöhung von c(Substrat) beginnen sich die

Substratmoleküle an der Substratbindungsstelle gegenseitig zu behindern!!!

v nimmt ab!!! SUBSTRATHEMMUNG

Um die Aktivität eines Enzyms quantitativ zu erfassen, wäre es günstig, den Zahlenwert der c(Substrat) anzugeben, bei

dem vmax erreicht wird. Dieser ist aber experimentell nur sehr ungenau zu ermitteln. (Siehe Kurve, gestrichelter Bereich

auf der x-Achse)

Genau zu ermitteln ist dagegen nur vmax.

Um einen genaueren Zahlenwert für die Aktivität eines Enzyms angeben zu können, verwendet man die genau ermittel-

bare c(Substrat) bei 𝑣𝑚𝑎𝑥

2.

Michaelis-Konstante: Einheit: mol/l

Die Michaelis Konstante KM ist ein Maß für die Substrataffinität eines Enzyms. Ein hoher Zahlenwert bedeutet eine

geringere Affinität (flacher Kurvenlauf!) bzw. umgekehrt.

Die Wechselzahl ist eine weitere Möglichkeit, die Aktivität eines Enzyms zu charakterisieren:

Wechselzahl = Zahl der Substratmoleküle, die von einem Enzymmolekül pro Minute umgesetzt werden.

(Normale Wechselzahlen liegen zwischen 1.000 und 10.000, die Katalase hat 5 x 106 !)

Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration

(für eine konstante Enzymmenge)

1

2vmax

vmax

v

v = ∆𝐶

∆𝑡

(𝐾𝑜𝑛𝑧𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑡𝑖𝑜𝑛 𝑑𝑒𝑠 𝑆𝑢𝑏𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡𝑠 )

(𝑍𝑒𝑖𝑡 ) Reaktions-

geschwindigkeit

c(Substrat bei 𝒗𝒎𝒂𝒙

𝟐

KM

vmax

vmax

1

2vmax

1

2vmax

RG RG

KM KM Substratkonzen-

tration

Substratkonzen-

tration

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