Jg. 30, Iteit 29[30 K. SCH~nI~ und H. PLUCKTtIUN : Die Aminos£urezusammensetzung der Bence-Jones Proteine. 677 1. Augast 1952

0rganismus nieht immer zweckvolle Regulationen m6glich sind und dag die Stoffweehselsteuerungen nieht yon den ge- steuerten Vorg~ngen unabh~ngig und ihnen iibergeordnet sind, sondern zwangsliiufig erfolgen. Denn der Steuerungsmechanis- mus steekt ja - - wie alle genannten Beispiele gezeigt haben - - in Form yon untereinander konkurrierenden Reaktionspro- dukten in den Stoffwechselablaufen selber mit darim

Es -war nicht mSglich in einer kurzen ~bersieht alle Pro- bleme des Antagonismus und der Konkurrenz im Stoffwechsel zu behandeln. Vielmehr sollte nut angeregt werden, diese Zusammenh~nge im Stoffweehsel auch in ihren praktisehen Auswirkungen zu betraehten. So sollte in der Nahrung immer ein richtiges Verhgltnis zwischen energielieferndem Brenm material, KSrperbaustoffen und den ffir ihre Verwertung er- forderlichen Vitaminen und Mineralien vorhanden sein.

Sorgfgltige Analysen des Stoffwechsels bei versehiedenen physiologischen Zust/inden und besonders bei Erkranknngen lassen noeh viele Anregungen ~iir die optimale Zusammen- setzung einer angepal3ten Di/it erwarten.

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O R I G I N A L I E N .

1JBER D I E A M I N O S X U R E Z U S A M M E N S E T Z U N G D E R B E N C E - J O N E S PROTEINE.

Fort

KUt~T SCtIREIEI¢ u n d HA~s PLi~CKTHUN. Xus der Universit~ts-Kinderklinik Heidelberg (Direktor: Prof. Dr. Pm BASIBERGEK).

Se i tdem durch BE~CE-Jo~Es im J a h r e 1847 ein a typ i sehes P ro t e in im Ur in beschr ieben wurde, h a t dieser E iweigkSrper , welcher bekann t l i eh bei e inem hohen P rozen t sa t z yon P a t i e n t e n mi t P l a s m o c y t o m ausgeschieden wird, das In te resse der K l in ike r und Biochemiker gefunden. W/ ih rend fiber die phys ika l i - schen E igensehaf ten dieses P ro te ins eine ausgedehn te L i t e r a t u r bes t eh t (APITZ; MAGNUS LEVY, I~ANDE- aATII, WVHRMA~¢~ und WUNDERLY, SANDKi~HL:ER; GCTMA~ USW.), is t f iber den chemisehen Aufbau rech t wenig bekann t . Dies m u g um so mehr wunderneh- men, als verseh iedent l ich bere i t s geauBert wurde, dab die A b a r t i g k e i t des Benee-Jones-Ei.weif~k6rpers ( B J E ) in seinem Verha l t en gegen S~uren, Tempera- tu ren usw. auf der Besonderhe i t seiner S t r u k t u r be- ruhen mfisse. Die a l t en S tud ien yon ABDERHALDEN und t~OSTOSKI, und HOPKINS und SAVORY k6nnen uns heu te n ieh t mehr genfigen, da ja damats noch n ich t e inmal alle Aminos~iuren (AS) b e k a n n t waren. Die AS- Bes t immungen , welche yon englisehen und amer ika- nischen Autoren (CALvE~Y und FREYBERG, DEVINE und ferner HARVIEE und I~ANGIE~) um das Jahr 1940 vorgenommen wurden, sind inkomplett und zeigen untereinander groBe Untersehiede in den Werten ffir die einzelnen AS.

W i t h a t t e n unabh~ingig yon DENT mi t chemischen und sp/~ter auch mikrobio log ischen Methoden in 2 P r o b e n von B J E ke in Meth ionin nachweisen kSnnen. D a wh ~ inzwischen aus dem Ur in zweier wei terer F~l le mi t mul t ip l e r Myelomatos i s B J E gewinnen konnten , h a b e n wir as un t e rnommen , im H y d r o l y s a t folgende 12 A S mikrobio logiseh (Sc~REIE~ und PLfdCKTHUN) ZU bes t immen : Arginin, Cyst in, His t id in , Isoleuein, Leucin, Lysin , lViethionin, Pheny la lan in , Threonin, T r y p t o p h a n , Tyros in und Valin.

Klinische Wochenschrift, 30, Jahrg.

Aul~erdem h a b e n wir in den beiden ers ten B J E - P roben auch noeh den Geha l t an Alan in (mikrobio- logiseh s. SCHREIER und BERG3~AN~), Glykokol l (colorimetr iseh s. SC~E IE R und V. BERGMANN) und Serin (mikrobiologisch) bes t immt .

E ine mikrobiologische Ana lyse der A S-Z usa mmen- se tzung eines B J E wurde vor ku rzem yon ROBERTS und I~AMASAR~A u . a . publ iz ier t . Uns schien eine Un te r suchung mehrere r B J E - K 6 r p e r deshalb von gewissem Interesse , weil b e k a n n t ist, dal~ bei den ver- sehiedenen F~l len mi t KAHLE~seher K r a n k h e i t dureh- aus n ieh t i m m e r gle ichar t ige Globul ine gefunden wet- den. Neben den re l a t iv h/~ufigen f i -[und y-, s ind auch sel ten ¢~-Plasmoeytome besehr ieben worden (u. a. yon SANDKiI'~LER). Die aus dem Ur in isol ier ten Eiweil3- k6rper un te rsehe iden sich n ich t n u t in ihrem phys iko- chemischen, sondern gelegent l ich auch im immunolo- gischen Verha l t en (z. B. HEKTOE?¢ und WELKER). Die W a n d e r u n g der Eiweit3kSrper im Ur in s t i m m t fibrigens du rehaus n ieh t immer mi t jener d e r P a r a p r o t e i n e im P l a sma fiberein. RCNDLES und COOPER fanden in nur t/a ihrer 30 P a t i e n t e n eine gte ichar t ige W a n d c r u n g im etektr ischen Feld . H/iufig war die Wanderungs - geschwindigkei t des P ro te ins im Ur in hSher und er- re iehte gelegent l ieh die yon ~ . Dies is t n ich t ver- wunderl ieh, denn das 5Io lekulargewieht de r B J E l iegt in den meis ten F/~llen un te r 50000 (h inunter bis 24000) und erre ieht nur ausnahmsweise 90000, wi ihrend im Serum der pa thologisehe E iweigk6rper ein durch- schni t t l iches Molekulargewicht yon e twa 1.50000 (zwisehen 120000--200000) aufweist . E a c h allen neueren Un te r suehungen scheint es z iemlich sicher zu sein, dag die P lasmaze l l en j eweils ein charak te r i s t i sches pathol0gisches P ro t e in synthe t i s ie ren , welches dann in einige Bruehs t f ieke zerfal ten karm und so haxnfiihig

43b

678 K. Sem~EIER und H. PL~CKTHUN: Die Aminosi~urezus~mmensetzung der Bence-Jones Proteine. Klinische Woehensehrift

wird. Es ist demnach anzunehmen, dab die AS-Zu- sammensetzung der pathologischen EiweiBkSrper im Plasma und Urin identisch ist. ~¥ir versuchen dies zu entscheiden, indem wit mit I-Iilfe der Elektro- phorese am Papier rein dargestellte Proteine hydroly- sieren und vergleichen werden.

Methodilc.

Aus den Urinportionen 1 wurde der B J E durch Halbsatt igung mit Ammonsulfat ausgefi~llt. Nach Abzentrifugieren wurde er noch zweimat resuspendiert und erneut niedergeschlagen, um ihn mSglichst von geringen Mengen anderer Begleitproteine zu befreien. Die Reinheit wurde dann elektrophoretisch kontrol- liert (?¢Iethode PLi2CKTHUS und G6TTr~C). In der Abbildung haben wir ein Serumelektrophoresedia- g ramm zu dem zugehSrigen B J E hinzugeffigg. In

Abb. 1.

diesem Fatte (Nr. 3) s t immt also die Wandernngs- gesehwindigkeit des Paraproteins in Serum und Urin fiberein (Abb. 1).

Aueh im Falle Nr. 4 handelte es sich um ein fll-Plasmoeytom, dessen B J E im Urin etwa die gleiehe Wanderungsgeschwindigkeit demonstrierte. Von den beiden ersten B J E (welehe vor Jahren gewonnen wurden) stand uns kein Vergleiehsserum mehr zur Verffigung. Nach dreimaligem Abzentrifugieren wur- den die Proteinproben erst gegen rinnendes und dann gegen destilliertes Wasser (sutfatfrei) dialysiert und ansehliegend zun~ehst im Vakuumexsiceator bei 50 o C und dann fiber Phosphorpentoxyd bis zur Ge- wichtskonstante getroeknet. Die Hydrolyse erfolgte am I~iickfluBkfihler mit 6 n tIC1 bzw. 5 n NaOH (zur Tryptophanbest immung). Die weitere Verarbeitung und die Dnrchfiihrung der mikrobiologischen AS- Bestimmungen wurde, wie sehon frfiher beschrieben, vorgenommen. Grunds~tzIich wurde jeder einzelne Weft aus 9 Bestimmungen ermittelt. Augerdem nah- men wir die Tryptophan-Tyrosin- nnd Histidinbe- s t immung mit den iibliehen colorimetrisehen Be-

Wir sind Herrn Dr. ST. SANDK~I~ER, l~edizinische Universif~ts- klinik Heidelberg, ftir seine grofiziigige Untersffitznng zu Dank verbunden.

st immungen vor. Die mikrobiologisch gewonnenen Werte s t immten mit den colorimetrischen innerhalb der Fehlerbreite der einzelnen Methoden iiberein. In allen 4 BJE-Proben blieben die colorimetrischen Methioninnachweisversuche negativ.

I n der Tabelle 1 sind die Werte zusammengestelIt.

T~belie 1. AminosSuren-Zusammensetzung yon 4 Bence-Jones. E iwei fi kSrpern.

Wer~ in Gramm je 100 g Protein-Trockensubstanz.

Aminos~ure

Alanin . . . . . . . Arginin . . . . . . . Cystin . . . . . . . GlykokoI1 . . . . . . Histidin . . . . . . . Isoleucin . . . . . . Leucin . . . . . . . Lysin . . . . . . . .

Methionin . . . . . . Phenylalanin . . . . Serin . . . . . . . . Threonin . . . . . . Tyrosin . . . . . . . Tryptophan . . . . . Valin . . . . . . . .

Gesamt-N (in g-%) .

B J E Nr. 1

7,3 4,9 2,5 4,25 1,6 3.2 517 5,9 0,0 2,6

11,0 6,9 5,5 2,2 5,6

16,2

B J E B J E B J E Nr. 2 Nr. 3 Nr. 4

7,1 . . . . . . . . . . . 4,8 4,9 5,1 2,5 2,6 2,5 4,30

3,1 3,3 3,3 5,9 6,1 5,8 5,9 6,2 6,0 0,02 0,15 0,3 2,5 2,3 2,8

10,9 7,2 7,2 7,1 5,6 5,6 5,1 2,2 2,1 2,2 5,85 5,80 5,7

16,4 16,7 16,3 Aui~erdem enth~lt der BJE Glutaminsaure (etwa 12%),

Asparagins~ure und Prolin.

Die AS-Zusammensetzung' der 4 Proben variiert erstaunlioh wenig. Die Unterschiede bei den einzelnen Werten sind natiirlich zum Teil methodisch bedingt, denn bei optimaler Technik liegt nach unseren Er- fahrungen nnd Doppelbestimmungen die Fehlerbreite der mikrobiologJsehen AS-Bestimmung bei den. meisten AS mn 5%. Ffir einzelne (CystJn, Serin u .a . ) sind wir weniger optimistisch und schi~tzen sie =j=_ 10%. Es scheint also ein Charakteristicum der B J E zu sein, dab sie nicht nur (ira Gegensatz zu den menschlichen Globulinen) elektrophoretiseh homogen nnd in der Ultrazentrifuge monodispers sind (STE~, NASZLO USW.), sondern dab sie auch in ihrer AS-Zusammen- setzung sehr gleiohf6rmig aufgebaut sind.

W~hrend yon DENT, SCHlCEIEI% AOI~EN, PAPA- STAMATIS und Mitarbeiter mit colorimetrischen nnd papierchromatographischen Veffahren kein Methionin in den Hydrolysaten der BJE-Proben naehgewiesen werden konnte, gelingt es offenbar mit dem wesentlich empfindlicheren mikrobiologischen Nachweis in ein- zelnen Chargen eine geringe Menge dieser AS festzn- stellen. Auch ROBERTS USW. nnd AGg~N fanden mikrobiologisch 0,1 0,2% Methionin. Es erhebt sich natfir]ich d ie Frage, ob diese geringe Spur wirklich in das BJE-Molekfil eingebaut ist, oder ob die Nach- weisbarkeit nicht dutch Beimengungen yon anderen Proteinen bedingt ist. N immt man als durchschnitt- liohes Molekulargewicht des B J E 50000 an und ver- gleicht damit jenes des Methionin (149,2), so ergibt sich, dab im ganzen Eiweigmolekii] hSehstens 1 Me- thioninrest eingebaut sein kSnnte. DaB dies der Fall ist scheint sehr nnwahrscheinlich. Die bis jetzt publi- zierten Analysen der versehiedensten EiweiBkSrper lassen jedenfalls einen ~hnlichen Fall vermissen. Man wird demnach mit der Ansieht nicht fehlgehen, dab B J E wirklieh kein Methionin enthElt und die gefun- denen Werte dutch Verunreinigungen bedingt sind.

gg. 30, Heft 20/30 HA~S-GEORG MEt~T]~S und BER~D \~AR~ECK:E: L~ber unspezifische Luesreaktionen im Liquor. 679 L August t952

Ledigl ich DEVINE h a t eine P robe un te r such t , welche 0,58% Fie th ion in en tha l t en h a b e n solt.

Be im Vergleich der t ibr igen A S - W e r t e m i t denen anderer Inensehl ieher P ro te ine f~Lllt eine groBe Xhn- l ichkei t zur Zusammense t zung yon y -Globu l in (wel- ches a l lerdings 1 - -1 ,5 % Meth ion in en tha l t ) auf. Auch dieses i s t du t ch relat.iv hohe Mengen y o n Ser in und TJareonin ausgezeichnet , so dab uns die A n n a h m e yon DsN~ n ich t u n b e d i n g t zwingend erscheint , de r B J E sei ein das Virus aufbauendes Pro te in . Ein ige Ana- lysen ( K ~ m ~ , CI~A~DL:EI~ U. &., fe rner BLOCK a n d BOLLING) yon Viruspro te inen , a l lerdings hanp t saeh - lich yon T a b a k m o s a i k v i r u s , b a t t e n "niimlich e i n e n hohen GehMt yon 0xyaminos~Luren und das Feh l en yon Meth ion in ergeben. I m J a h r e 1950 h a t aber K ~ I ~ t T die Zusammense~zung des P&pil lomvirus publ iz ier t . Es l a n d sich n ich t weniger s is 2,2% Me- th ion in und z u s a m m e n nur 9,2% Oxyaminos~iuren. Mit d iesem Ergebn i s ver l i e r t d ie DEuTsche Konzep- t ion noch mehr an Wahrsche in l i chke i t .

Uns scheint es fiir die Aufkli~rung der Xtiologie tier mu l t i p l en Mye lomatose nnd zur wei te ren Chaxak- te r i s ie rung des B J E sinnvoller , das A u g e n m e r k den P l a sma zellen u n d ihrer Eiweil3synthese zuznwenden. MA~Xvs-LEvI und nach ibm viele andere A u to re n haben bere i ts di e V e r m u t u n g ausgesprochen, dal] den P lasmazel Ien die F~h igke i t innewohnt , abnorme Ei- wei~kSrper aufznbanen . Es wird also die Anfgabe der n~Lchsten Zeit sein, die pa tho log isehen Eiweii~- k6rper , welche bei de r K a l a - A z a r u n d dem L y m p h o - g ranu loma vene reum auf t re ten , zu analys ieren . Ob bei der nor lna]en Gtobul insyn these die P lasmgzel len eine Rol le spielen, is t noeh unen t sch ieden (FA~- ~A~VS u. a..). W e n n noch ein Zweifel da r i ibe r bes tand , ob die Pl&sm&zellen wirkl ich die Bildungsst i~t te des B J E sind, so scheint es durch die Beobaeh tnn ge n yon BAn~ und Mi ta rbe i t e r behoben. Diese k o n n t e n be- t r~cht l iche Ab lage rungen y o n , ,Cryoglobul in" inner- ha lb und um die 1Vfyelomzellen nachweisen.

Die K e n n t n i s der Znsammense tzung der versehie- denen pa tho log ischen Pro te ine - - a a d e r Spi tze der B J E - - wird wahrscheinl ich such einen Be i t r ag zur E r k e n n t n i s der F u n k t i o n der P h s m a z e l l e n l iefern kSnnen.

Zusammen/assung. Es wird fiber die Aminos~uren- zusammense tzung yon 4 verseh iedenen Bence-Jones- P ro te inen ber ichte t . Charak te r i s t i sch is t der Befund, dab i~e th ionin diesem Eiwei~kSrper wahrscheinl ich vSllig fehlt . Au~e rdem is t ein r e l a t iv hoher Gehal t an Oxyaminosguren bemerkenswer t . Die mSgliche Bedeu tung dieser Charak te r i s t i ca wird d iskut ie r t .

I, iteratur. ABDEF~.HALD:E:N, E., n. O. ROSTOSKI: Z. physiol. Chem. 46, 125 (1905). - - A~1~¢¢, G.: Ac~a chem. seand. 3, 301 (19¢9) und mfindliehe Mitteilungen. --A~ITZ: Mehrere Arbeiten in Virchows Arch. u. X]in. Wschr. 1937/40. - - BAI~, D. P., G. G. R~ZADSl¢ u. Mitarb. : Ann. Int. Med. 32, 6 (1950).-- BnocI;, R. J., and D. BOLLIX'a: The Amino-Acid Composition of Proteins and Foods. Thomas PubI. 1947. - - CALVEI~Y, H. 0., and R. tt . F I ~ s Y ~ G : J. of Biol. Chem. 109, 739 (1935). - - CJ~A~DLSI% J .P . , W. G~I~nA~D u. Mi¢arb.: J. of Biol. Chem. 171., 823 (1947). - - DS~T, C. E., and G. A. RosE: Biochemie. J. 44, 610 (1949). - - Ds~g~s, J . : Bioehemie. J. 3~, 433 (1941). - - FAal~A~I~s, A. : Acts reed. scand. (Stockh.) Suppl. 204, 1 (1948). - - GVT~A~, B.: Adv. Protein Chem. 4, 195 (1948). - - HAIWlEt~, P., u. M. RAs-¢I~I~: Zit. naeh DENT. - - J~EKTOEN, L., and W. H. WSnKSR: Biochemic. J. 34, 487 (1940). - - HOPKINS, F .G. , and H. S~vot~¥: J. of Physiol. 42, 189 (1911). - - KX~I~HT, C.A.: J. of Biol. Chem. 171, 297 (1947). - - Proe. Soe. Exper. Biol. a. Med. 7~, 843 (1950). - - MA~N~us-LlsvI, A. : Zahlreiche Arbeiten in Z. klin. Med. 1931/32 u. Z. Physiol, Chem. 193~/36. --- PAPASTAMATIS, S. C., J. E. Ks~rc~ u. Mitarb. : Nsture (Lond.) 64, 961 (1949).--- PLi?CK~V~, H., U. H. GSTT~(}: Klin. Wschr. 1951, 415. - - I~A~DERAT~: Erg. Path. 32, 91 (1937). ~ FAin. Wsehr. 1941. - - l g o K ~ s , E., G. B. RA)~ASAR~A U. ~Iitarb. : Proc. Soc. Exper. Biol. a. Med. 74, 237 (1950). - - I~U~DLSSS, R.W., G . R . C o o P ~ u. h~tarb.: J. Clin. Invest. 80, 1125 (1951). - - SA~D- xi?m~R, ST.: Dtsch. Arch. klin. Med. 193, 434 (1948). - - Dtseh. reed. Wsehr. 1949/50. - - SeH~msR, K.: Klin. Wsehr. 1 9 5 0 , 106. - - Sc~n~%~n, K., u. I-t. B s n ( ~ A ~ : Klin. Wsehr. 1951, 608. - - Scm~E~sR, K., u. V. BERG~A~: Klin. Wschr. 1951, 285. - - S c m ~ s ~ , K., n. H. PL~-CK~V~: Biochem. Z. 320, 447 (1950). - - Z. Kinderheilk. 68, 480 (1950). - - STn~, 1K. G., D. tkVAsz~4) u. Mitarb.: Cancer l~es. 9, 414 (1949). - - WU1KR]~cIAXqIq u. WUIqDERLY: Die Bluteiwcif~kSrper des Men- schen. Basel 1947.

tdBER U N S P E Z I F I S C H E L ~ U E S R E A K T I O N E N IM LIQUOR.

Von

HANS-GEORG M]~T~SNS u n d B]~RND WA~N~CXE. Aus der :~fedizinischen Kti~fik der Sti~dt. Krankenanst~lten ]3remen (Direktor: Prof. Dr. F. 8~RO~B~) und dem :Vlygienischeu Ins~itut ]3remen

(Direktor: Prof. Dr. F. WEI~[AN.~-, ]3akt.-Serol. Abteilung: Dr. ]3. WAnNEC~).

W e n n a.nch oft, bei d iagnos t i sch schwierigen Fg l l en eine pos i t ive Lnes reak t ion den Arz t anf die r icht ige F a h r t e lenkt , so e r forder t doch die Tragwei te sotch eines Befundes eine gewissenhaf te Beur te i lung des serologischen Gesehehens ira E i n k l a n g mi t dem kl in ischen Bild. Die Ve ran twor tung ffir die thera- peut i schen Konsequenzen bei der Armahme einer Lues ve r l ang t auch die K e n n t n i s der Ums tgnde , bei denen m i t dem A u f t r e t e n Unspezifischer t~eakt ionen zu rechnen ist.

Ursprtinglieh ver~ra,~ ~¥ASSEIZI~A}C.~ die Ansich~ einer immunspezifisehen AntikSrperbildung. Seine Reaktion stellte demnach - - entsprechend den Vorstellungen EmiLio,s - - eine spezifisehe Antigen-Antik6rperbindung dar. Heutzutage ist die reine An~ikSrpertheorie aufgegeben. Sie ist dureh die Hypothese erset.z~, da.~ die wirksamen Luesreagine gelSste Organsnbstanzen sind und die Wa.R. eine besonders geartete Lipoid-EiweiBreaktion ist. Die Luesreaktionen kSnnen n&m- lich such mit Extrakten erzielt werden, die absolu~ nichts mit einer Lues zu tun gehabt haben, so z.B. mit Rinderherz-

Klinische Wochenscbrift. 30. 3ahrg.

extrakt, Meerschweinchenherzextrakt usw. Norma.te Organ- lipoide reagieren also mit den im Serum oder im Liquor Lueskranker vorhandenen AntikSrpern. Diese Beobachtung fiihrte zu der Ansieh~, da~ lipoidhaltige Extrakte infolge der Lnesinfektion Antigenbereitschaft ftir den Organismus des Erkrankten erwerben und dal~ dss Lipoid in Verbindung mit dem EiweiB Lueskranker zum Vollantigen wird. SSHV~ACHSR konnte nun such auf Grund histochemischer Untersuehungen Lipoide sis Bausteine der Spirochaten feststellen (Ries~rE~). Dariiber hinaus werden in dem Abwehrkampf des Orgsnismus gegen die Spiroehg~ten und infotge des dureh die Infektion bedingten Gewebszerfalls Lipoide frei, die dann als Antigen wirken und die Bildung yon Lipoid-Antik6rpern verursaehen. Die Luesreaktionen sls Lipoid-Eiweii3-AntikSrperreaktionen sind also keine absolut spezifisehen Antigen-AntikSrperreak- tionen.

~ach diesem Gesiehtspunkt ist es versti~ndlich, dab aueh bei snderen Erkrankungen positive Ausschl~ge alfftreten k6nnen, namentlich dann, wenn die Kolloidlabilitgt der Eiwei$kSrper eine wesentliehe Steigerung erfi~hrt. Diese Labilitgtssteigerung ist eine Begleiterseheinung zahlreicher Erkrankungen, insbesondere der Infektionskrankheiten.

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