2  Stoffwechsel  137

2. 1  Stoffwechsel und Energiehaushalt

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 [zu SB S. 88/89]

 1  Stellen Sie den Ablauf der Muskelkontraktion in einem Verlaufsschema dar. Nervensignal trifft ein → Calcium-Ionen werden freigesetzt → Myosinbindungsstellen am Actin werden freigegeben → Myosinköpfe lagern sich an Bindungsstellen am Actin → Myosinköpfe knicken ab → Actin- und Myosin-molekül verschieben sich gegeneinander → der Muskel verkürzt sich.

 2  Regelmäßiges Krafttraining kann zu einer Verdickung der trainierten Muskeln führen. Erklären Sie die Auswirkungen auf die Mus-kelkraft.  Durch das Training werden mehr parallel an-geordnete Muskelfasern gebildet, deren Kraft sich bei der Kontraktion addiert.

Lösungen

0

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 3  Nach Eintritt des Todes findet im Körper keine ATP-Synthese mehr statt. Nach einigen Stunden verlieren viele Proteine ihre ursprüngliche Struktur. Stellen Sie eine Hypothese zur Ursache der nach dem Tod ein-tretenden Totenstarre und deren Abklingen nach einigen Stunden auf. Erläutern Sie Ihre Annahme. Ohne ATP kann die Verbindung zwischen Actin und Myosin nicht gelöst werden. Erst wenn die Actin- und/oder Myosinfilamente ihre Struktur verändern, löst sich die Totenstarre.

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Die Muskelkontraktion benötigt Energie [SB S. 88/89]

So können Sie mit dem Thema arbeiten

Einstieg/Motivation Leitfrage Wie kann der ATP Verbrauch bei der Muskelkontraktion gemessen werden?Methodenauswahl •  Der Einstieg kann mit einem Videoausschnitt eines Krimis (Tatort) erfolgen, in dem die Lei-

chenstarre angesprochen wird. Hierüber ist die Verbindung zwischen Aufbau und Funktion der Muskelfasern möglich.

•  Ein Einstieg kann auch über sportliche Bedeutung des Muskelaufbaus erfolgen. Dies kann über Fotos von Sportlern oder Bodybuildern bzw. durch Trainingsvorschriften erfolgen.  Hierüber kann ein Gespräch zum Aufbau des Muskels erfolgen.

Erarbeitung •  Experimente zur Untersuchung der Muskelfaserkontraktion bei Zugabe von ATP oder  Calcium-Ionen auf präparierte Fleischstückchen.

•  Text im Buch unter konkreten Fragestellungen zum Aufbau und Funktion.•  Bewegung in Organismen und Zellen. Hier kann über das Cytoskelett gezeigt werden, dass 

Muskelfaserzellen nur eine spezialisierte Form von Zellen sind, jedoch alle Zellen Bewe-gungsmöglichkeiten haben.

•  Verschiedene Muskeltypen vorstellen und über deren Unterschiede die Skelettmuskulatur ausschärfen.

Sicherung •  Text im Schülerbuch S. 88/89.•  Erstellen eines Referats zum Aufbau und Funktion der Muskelfaser.•  Erstellen einer c-Map.

Vertiefung Eine Vertiefung kann durch die Besprechung weiterer Faktoren bei der Auslösung einer Kon-traktion erfolgen. Hier ist die Betrachtung der Calcium-Ionen wichtig. Experimente zum Nach-weis der Bedeutung der Calcium-Ionen können ausgewertet werden und mit den Kenntnissen zur Funktion des Actin-Myosin-Zusammenhangs genutzt werden.

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In der Muskelzelle sind im Cytoplasma 2 bis 3 µm dicke Myofibrillen enthalten.Anteil von Myosin in der Myofibrille ca. 65 % Actin macht ca. 25 % der Muskelproteine aus.Bei der Skelettmuskulatur werden zwei Faserarten unterschieden: die schnellen und langsamen Muskelfasern. Die langsamen Muskelfasern sind dunkelrot, da sie einen hohen Myoglobingehalt und viele Mitochondrien besitzen. Sie sind vor-teilhaft bei Dauerleistungen und relativ langsa-men Bewegungen. Über ein dichtes Blutkapillar-netz werden sie mit Sauerstoff versorgt. Die für die Muskelfasern benötigte Energie wird aerob bereitgestellt. Die schnellen hellroten Muskel-fasern sind nicht so myoglobinhaltig wie die Roten Blutzellen. Sie besitzen viele Enzyme der Glykolyse. Sie sind wegen des geringeren Sauer-stoffspeichers schnell im anaeroben Bereich angelangt. Das Verhältnis der beiden Fasertypen kann durch ein Training kaum verändert werden. 

Bewegung ist nicht nur an die Muskulatur gebunden. Die Bewegung der Muskeln ist nur ein Teilaspekt von Bewegung. Die Muskelzellen sind darauf spezialisiert, sich auf eine Erregung hin zu verkürzen. In jeder Zelle sind Bewegungs-vorgänge vorhanden. Das Bewegungsvermögen in einem Tier oder Menschen Organismus beruht auf zwei Mechanismen:1.   Motorproteine, die Energie benötigen (ATP), 

wie Myosin und Actin im Muskel2.   Polymerisation und Auflösung von Actin und 

Tubulin (Cytoskelett), z. B. bei der Mitose und Zellteilung oder Bewegung der Amöben.

Durch die Einbeziehung des Cytoskeletts in den Aufbau der Zelle kann dies deutlicher gemacht werden. Ein Vergleich der drei Muskulaturtypen ist für Schülerinnen und Schüler in Eigenarbeit durchführbar, um die unterschiedlichen Vorgän-ge anhand der Bedeutung im Körper stärker zu differenzieren (s. Tabelle).

Zusatzinformation 

Als Einstieg in die Thematik der Muskelkontrak-tion bietet sich die Totenstarre (Rigor mortis) an. An der Totenstarre lässt sich die Verknüpfung von strukturellem Aufbau und Funktion ver-deutlichen. Bei der Totenstarre tritt durch den Zerfall von ATP und der nicht mehr vorhandenen Neusynthese eine Verringerung von ATP in den Zellen auf. Hierdurch binden alle Myosinköpfe an die Actinfilamente. Der Muskel ist starr. Zugabe von ATP würde die Bindung wieder lösen und der Muskel erschlaffen. Man spricht daher auch von der Weichmacherfunktion des ATP. 

Bei der Muskelkontraktion spielen neben der notwendigen Energie in Form von ATP auch Calcium-Ionen eine entscheidende Rolle. Hierzu lassen sich kleine Experimente durchführen (s. Literatur- und Medienhinweise).

Lerneffizient ist das Erstellen eigener Videos. Schülerinnen und Schüler können z. B. mit Knet-gummi, Trinkhalmen oder Pfeifenputzern eigene Bilder legen, bei denen ständig die einzelnen Teile etwas weiterbewegt werden. Hierzu wird zuerst ein Drehbuch anhand der biologischen Vorgaben erstellt. Die einzelnen Schritte können mit jedem Smartphone fotografiert werden. Hierzu wird das Smartphone in ein Stativ ein-gespannt. Die einzelnen Bilder werden mithilfe geeigneter Software zu einem Film verbunden. Diese Filme werden im Unterricht von den Grup-pen vorgestellt und verglichen.

Praktische Tipps

Muskelkontraktionhttps://www.youtube.com/watch?v=WA5mwvkBMyAMan muss bei den Videos darauf achten, dass der Muskel sich nur zusammenziehen kann. Dies ist in einigen Videos nicht eindeutig dargestellt. ATP-Verbrauch: http://www.schule-bw.de/unterricht/faecher/biologie/medik/ exp/energie/muskel.htm

Literatur- und  Medienhinweise

Aufbau und Funktion Glatter Muskel Herzmuskel (quergestreift) Skelettmuskel (quergestreift)

Motorische Endplatte keine keine ja

Fasern kurz (max. 0,2 m) verzweigt zylindrisch (max. 15 cm)

Mitochondrien wenige viele wenige (abhängig v. Muskeltyp)

Zellkern/Faser 1 1 viele

Sarkomere keine ja, max. Länge 2,6 μm ja, max. Länge 6,35 μm

Sarkoplasmatisches Retikulum wenig entwickelt mäßig entwickelt stark entwickelt

Ca2+-„Schalter“ Calmodulin/Caldesmon Troponin Troponin

Schrittmacher z. T. spontan rhytmisch aktiv  (1 s– 1 — 1 h– 1)

ja  (Sinusknoten ca. 1 s– 1)

nein (benötigt Nervenreiz)

Reizantwort Änderung von Tonus  oder Rhythmusfrequenz

„Alles-oder-Nichts“ abgestuft

Tetanisierbar ja nein ja

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Illustrator: Wolfgang Herzig, Essen

Messung der Muskelkontraktion

Bei der Muskelkontraktion kommt es zu einer Wechselwir-kung zwischen Actinfilamenten und Myosin. Diese Vorgänge auf molekulare Ebene des Cytoskeletts und die Bedeutung des ATPs wurden mithilfe von Laserpinzetten untersucht (Abb. 1). Hierzu wird ein isoliertes Actinfilament am Filamen-tende mit einer Mikroperle aus Glas verbunden. Diese Mikro-perlen werden im Fokus eines Infrarotlaserstrahls gehalten. Das Actinfilament wird hierdurch zwischen den Laserstrah-len gespannt und eine mögliche Krafteinwirkung über die Verschiebung der Mikroperlen mit Mess-Sensoren gemessen. Auf einem Deckgläschen ist eine winzige Silikonperle fixiert. Einige Myosinköpfe sind auf der Silikonperle befestigt. Mit den Laserpinzetten wird das Actinfilament unter dem Mikro-skop an die Myosinköpfe herangeführt. Die Messung erfolgt bei unterschiedlichen Konzentrationen von ATP (Abb. 2). Ge-messen wird die Bewegung der Glasplatte. Diese entspricht der Kraft der Myosinköpfe bei Wechselwirkung mit dem gespannten Actinfilament (Abb. 3).   

1  Beschreiben Sie mithilfe des Textes und der Abb. 1 kurz den Versuchsaufbau und erklären Sie die  Bedeutung der einzelnen Teile.

2  Beschreiben Sie die Messergebnisse aus Abb. 2 und erläutern Sie deren Aussage.

3  Erklären Sie, welche Erkenntnis durch schematischen Darstellung der Muskelkontraktion (Abb. 3)  gewonnen werden konnte.

0

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2 Messung bei unterschiedlichen ATP-Konzentrationen 3 Schema der Muskelkontraktion

Steuereinheit

Mess-Sensor Spiegel

Infrarotlaser Infrarotlaser

fixiert auf DeckglasSilikonperlemit Myosin

Kondensor

Mikroperle Mikroperle

Laserpinzetten

Actinfilament

ATP-Zugabe

rela

tive

Ein

heit

enVe

rsch

iebu

ng d

er G

lasp

latt

e

Zeit (s)0

0246

0,5

2 mM ATP

1 µM ATP

1 2 432,5 3,51,5

0246

1 Messung der Muskelkontraktion

Biegefeder entspannt

36 nm

Biegefeder entspannt

Rückstellungsschlag

Biegefeder gespannt

Attraktion Myosin-Aktin

Kraftschlag

-

Start Kraftschlag

ATP

ADP

ATP ADP+Pi

Pi

1

2

3

4 (= 1)

+

-+

-+

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2. 1  Stoffwechsel und Energiehaushalt

ARBEITSBLATT Messung der MuskelkontraktionLösungen

1  Unter einem Mikroskop wird mithilfe von zwei Infrarotlasern ein Actinfilament befes-tigt. Die Infrarotlaser dienen als Pinzetten. Die Verbindung zu dem Actinfilament erfolgt über jeweils eine Mikroglasperle. Auf diesem Weg kann das Actinfilament gespannt und justiert werden. Das Deckglas mit der Mikroperle aus Silikon dient als Halterung für die Myosinköpfe. Der Mess-sensor kann die Kraft messen, mit der das Actinfilament gelöst werden kann.

2  Die beiden Messkurven zeigen, welche  Kraft zwischen dem Actinfilament und dem  Myosinkopf notwendig ist, um die Bindung  zu lösen. Gemessen wird die Bewegung der  Glasplatte. Dies entspricht der vorhandenen  Kraft. Die Impulse zeigen wie hoch diese Kraft ist und wie lange sie anhält. Dies ist abhängig von der Bindung des Myosins an Actin und die Lösung der Verbindung durch das ATP. Je höher die Konzentration des ATP ist, desto geringer ist die Bindung zwischen Actin und Myosin.

3  Die beiden Messkurven zeigen Unterschiede in der Dauer der Kraftimpulse. Bei der geringeren ATP-Konzentration ist die Impulsdauer geringer als bei der höheren ATP-Kon-zentration. Bei weniger ATP-Molekülen ist die Wahrscheinlichkeit bis zu einer Anlagerung am Myosin-Actin-Komplex geringer. Der Zeitraum der Verbindung ist dadurch höher. Bei einer größeren Anzahl von ATP-Molekülen ist daher der Zeitraum der Verbindung zwischen Myosin und Actin geringer. Man kann daher im schematischen Ablauf der Mus-kelkontraktion den Schritt von Phase 1 zu Phase 2 belegen.

Ergänzende Materialien zum vertiefenden Unterricht Neben der Betrachtung des ATP spielen die Calcium-Ionen eine wichtige Rolle. Dies ist Schü-lerinnen und Schülern auch aus dem Sportunterricht bekannt. Die Zusammenhänge wurden mithilfe des Aequorin gemessen. Dieses leuchtet auf, wenn es mit Calcium-Ionen reagiert. In dem Experiment (Abb. 2) injizierten sie das Aequorin in eine Muskelfaser und befestigten die Faser in einer Apparatur, in der man die Lichtemission und die Kraftentwicklung der Muskel-faser messen konnte. Wurde die Muskelfaser erregt, leuchtete die Substanz kurz auf und die Muskelfaser zuckte. Das Aufleuchten kann nur durch die freiwerdenden Calcium-Ionen erklärt werden. Diese sind im sakroplasmatischen Reticulum (endoplasmatisches Reticulum) gespei-chert. Die Zusammenfassung der Ergebnisse ist in der Abb. 1 modellartig zusammengestellt.

-Zell-

membran

Aktionspotential100 %

20 30 ms100

50 %sakro-plasmatisches

Reticulum

Sarkomer

Calcium-ionen

++++

+++

+++

+ ++ +

+ ++ +

+ + + + + + + + + + + + + + + + + + + +

++ + + + + + + + + + + + + + + + +

++++

--

- - - - - - - - - - ---

---

- - - - - - - - - - ---

---

++++

- 90 mV

1

2 3MyosinAktin

+ 30 mV - 80 mV

[Ca++]

Kontraktion

Reiz

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -------

-----

-----

vor dem Reiz

5 ms nach dem Reiz 20 ms nach dem Reiz

- - - - - - - - ---

---

- - - - - - - - ---

---

---+

+

++

++

++

++

++

Muskelfasermit injiziertemAequorin

Kra

ft(N

/cm

2 )

Lich

t-em

issi

on(m

A)

Linse

Photo-multiplier

Kraftmessung

Oszilloskop200 ms

1 Elektromechanische Kopplung und Calcium-Ionen

2 Messung: Calcium-Ionen und Muskelkontraktion

Illustrator: Wolfgang Herzig

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