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Zeitschriftenreferate. Die Bestandteile der Lebensmittel und deren Bestimmung.

Proteinstoffe, Aminos~uren u. dgl.:

• H. Zahn: lUber den Feinbau einiger Proteine. (Heidelberg, Univ., Chem. Inst.) Angew. Chem. 64, 295--308 (1952).

Der vorliegende Bericht fiber neue Ergebnisse und Fragestellungen der molekularen Morpho- logie yon Proteinen kennzeichnet zun/~chst einige Begriffe, wie globul/~re und fibri]l&re Proteine sowie ~- und ~-Proteine und geht kurz auf das Problem der Denaturierung ein. Kapitel tiber die Polypeptidkettentheorie der Faserproteiue, LangperiodenrSntgenographie und fiber die Corpus~ culartheorie der Faserproteine leiten zum speziellen Teil tiber, in ibm wird an ausgew/~hlten Beispielen der heutige Stand unserer Kenntnisse fiber den molekularen Feinbau der EiweiBstoffe klargelegt. RSntgenogr~phisch am weitesten aufgekl/~rt sind die Molekfile des Hi~moglobins und Myogtobins, deren Struktur vom Kristall bis zur einzelnen Kettenmolekel aufgezeigt werden konnte. Beide Proteinmolekeln besitzen in erster N~herung die Form eines Cylinders, diese Cylinder lagern sich rostartig in Schichten zusammen. Bet der sehr verschiedenen Aminos~uren- zusammensetzung beider Proteine dtirfte ihre i~hnliche biologische Funktion in erster Linie strukturell bedingt sein. Die Muskelproteine Tropomyosin und Actin sowie das Insulin sind Beispiele ffir EiweiBkSrper, welche je nach den Re~ktionsbedingungen (z. B. unter Salz- oder S~reeinwirkung) als globul/ire Molekeln oder als Fibrfllen auftreten. Von ihnen ist Insulin das chemisch am besten untersuchte Protein. An Faserproteinen werden Keratine, Fibrin, Seiden- fibroin und Kollagen besprochen und hinsichtlich ihrer Bausteinkonstanten eingehend geschildert. AIs besonders interessant wird das Keratin herausgestellt. Die Fultungsform seiner Peptidketten in der ~-Keratinmodifikation wurde sp/~ter als universelle Konstellation der Polypeptidketten erkannt. Das neueste und aussichtsreichste Modell ffir c~-Keratin st~mmt yon PAuI~G, Co~]~:z und B~AIqSO~, es ordnet die Aminosi~uren in Spiralketten an und wurde ktirzlich dureh Berech- nung der dreidimensionalen FoxiER-Transform eindeutig bewiesen. Die Ko]lagenfasern, be- stehend aus einaehsig stark doppelbrechenden Fibrillen, zeigen im Elektronenmikroskop sehr deutliche Querstreifung, deren Herkunftserkl&rung Gegenstan d neuester Forschungen ist. Sehr instruktive Schemazeichnungen und l%Sntgenogramme erleichtern das Verst~ndnis der im Orig. einzusehenden theoretisehen ErSrterungen. 149, bis in die neueste Zeit reichende Litera~ur- ang~ben. J. Sehormi~ller (Berlin).

Josef Schormiiller und Hildegard Ballschmieter: Uber die Kennzeiehnung der Proteinsubstanz yon irischen und dureh Verarbeitungsprozesse ver~inderten Lebensmitteln mit tIilfe manometriseher Ver[olgung der Hypoehloriteinwirkung. (Berlin-Charlottenburg, Inst. ]. Lebensmittelehemie u. Lebensmitteltechnol., Techn. Univ.) Dtseh. Lebensmittel-~dsctL 48, 136--46 (1952).

Unter der Einwirkung yon Hypochlorit wird aus Proteinen Kohlendioxyd und Stickstoff in Freiheit gesetzt, deren Menge manometrisch sehr genau gemessen werden kann. Mit dieser Eethode lassen sich EiweiBstoffe gleicher Art, doch versehiedener Gewinnung und Verarbeitung sowie verschiedene EiweiBstoffe aus biologischen Substraten unterseheiden. Verff. untersuchten auf diese Weise die Einwirkung yon Konservierungsmitteln auf Proteine versehiedener I{erkunft und folgern aus den ]~rgebnissen, dab vor allem die Wasserstoffion.Konzentration und die Ein- wirkungsdauer bet den Reaktionen zwischen ~iweii~ und Konservierungsmittel eine wiehtige Rolle spielen. E. Coduro (Mtinehen).

Fr. Hein und I. Griefahn-011wald: tiber das Auitreten der Ninhydrinreaktion bet Aminos~ure- komplexen. (Jena, Inst. ]. anorg. Chemie, Univ.) Pharmaz. Zentralhalle 91, 270--72 (1952).

Die Blaufi~rbung yon hTinhydrin (Triketohydrindenhydrat) mit Aminos~uren tritt unter be- stimmten Bedingungen auch mit deren Komplexverbindungen ein. Dabei wird die Wasser- lSslicifkeit dieser Verbindungen durch Zusatz yon Bariumbromid erreicht. Aus der unter gleichen Bedingungen meBbar verschieden starken Intensit&t der Farbreaktion wird auf verschiedene Stabiliti~t der Komplexe Magnesium-, Kupfer-, Chrom-, Kobalt- und Platinglykokoll im Vet, gleic.!~ mit dem Glykokoll selbst geschlossen.

Uber die Versuehsanordnung, die verwendeten Reagentien und den Befund an Hand der ffir die einzelnen Komplexe typischen Farbkurven berichtet d~s Orig. in Linzelheiten. ttierbei wird die Erfahrung best/~tigt, da~ das Magnesiumglykokoll die geringste Stabilit~t besitzt, sie nimmt in der Reihenfolge: Kupfer-, Chrom-, Kobalt-Glykokoll zu und ist beim Platinglykokoll am

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gr6$ten. Dieses wird jedoeh beim Kochen unter sonst gleichen Bedingungen ebenfalls allmahlich angegriffen und gibt danach ebenfalls positive Ninhydrinreaktion.

Verff. priiften auch den Einflu/3 einer Anzahl yon neutralen Salzen auf die Reaktion yon Ninhydrin mit den vorgenannten Glykokoll-Komplexen durch Bestimmung der Zeitdauer his zum Eintritt der ersten wahrnehmbaren Blauf~trbung bci 80 ° C. Hierbei ergab sieh wiederum die geringste Stabilit~t bei Magnesium-Glykokoll. Verwendet wurdcn unter gMchen Bedingun- gen: ZnS04, CdJ~, EgBr~, T12CQ, Na~AsQ, MgC12, COC12 und NiSO~ bei 80°C Versuchstempe- ratur. Verff. kfindigen ferner eine VerSffentlictmng fiber die LSslichkeitsbeeinflussung yon Aminos~ure-Komplexen durch Neutralsalze an.

Die Untersuchungsergebnisse werden in einer Tab. mitgeteilt. H. Franke (Ebenhausen b. Mfinchen).

S. M. Partridge und R. C. Brimley: Verteilungschromatographie an synthetischen Ionen- austausehharzen. VIII, Eine systematisehe Methode zur Trennung yon Aminosiiuren. (Displacement chromatography on synthetic ion-exchange resins. 8. A systematic method for the separation of amino-acids.) (Cambridge, Univ., Low Temperature Stat. /or ~es. in Bioehem. and Biophys.) Biochemie. J. 51, 628--39 (1952).

Es wird ein Verfahren beschrieben (Zeichnung im Orig.), nach dem die Fraktionierung und Isolierung yon Aminos/£uren und Basen dutch Verteilungschromatographie an synthet. Ionen- austauschharzen gelingt. Als Austauschstoffe dienen ,,Zeo-Carb 215" und ein sulfoniertes Poly- styren (beide Permutit Co., Ltd., Gunnesburg Avenue, London W. 4) sowie ,,Dowex 2" (R.W. Greef a. Co. Ltd., London E.C. 2). Zur Kennzeichnung der Leistungsf~higkeit werden 2 Modellversuche beschrieben. Im ersten Versuch wurden aus 280 g handelsfibliehem Eieralbumin naeh 40stfin- diger ttydrolyse mit 5,5n-HC1 16 Aminos~uren isoliert. Die Ausbcute betrug 54% der an: gewandten Proteinmenge. Im 2. Ansatz wurde unter denselben Bedingungen ein aus Hefe gewonnenes Protein hydrolysiert und fraktioniert. 14 krist. Aminos/~uren wurden erhalten; die Gesamtmenge dieser S/~uren entsprach 600/o der Proteinausgangssubstanz. Durch Verteilung des Aminos/~uregemisches a,uf eine S/~ule aus sulfoniertem Polystyrenharz mit NaOH in 50%igem w/~grigem Aceton gelang die pr/~parative Isolierung yon Serin und Threonin aus Hefehydrolysaten. An instruktiven Schaubildern der Chromatogramme wird die Beziehung zwischen den Disso- ziationskonstanten gelSster Stoffe und deren Stellung in der Verteilungsfolge er6rtert.

J. Schormi~ller (Berlin).

Fette, Wachse, [ipoide: Benjamin W. Grunbaum und Paul L. Kirk: Die Bestimmung der Jodzahl von Fettmengen

in der GriJBenordnung yon y. (Determination of iodine number of microgram quantities of fat.) (Berkeley, Calif., Div. Biochem., Univ. of Cali]. Med. School.) 5Iikroehem. 89, 268--76 (1952).

Die Fehlerbreite einer Mikrojodzahlmethode wird sehr wesentlich durch die Jodverluste bestimmt, die infolge des k]einen Voiumens bei gleichzeitig groBer Oberfl~che der ReagenslSsung auftreten. Durch eine besondere Versuehsanordnung haben Verff. diese Fehlerquelle auszuschal- ten versucht: Der ttals des Titrationsgef~Bes (Innendurchmesser 3 ram, L~nge 20 ram) wird nach dem Einbringen der Fettprobe mit einem Wassertropfen verschlossen, durch den die verwendete HANv~-LSsung mit Hilfe einer zur Capillare ausgezogenen Mikrobilrette zugegeben wird. In der gleichen Weise wird mit NatriumthiosulfatlSsung unter Verwendung yon St~rkelSsung als Indicator die Rficktitration durch diesen Wassertropfen vorgenommen. Als LSsungsmittel ffir die Fettprobe dient ,,celloso]ve", ein Glykolmonobutyl~ther. Das Reaktionsgef/~B wird innen und ebenso die Pipettenspitzen /~uBerlich mit einer wasserabstoBenden Substanz (,,Desicote") fiberzogen. Die Arbeitsweise gestattet die Jodzahlbestimmung yon 1 y Fett mit einer Genauig- keit yon =~ 1%. Die Methode erwies sich ffir die Untersuchung yon Leberfett in sehr kleinen Gewebeproben als geeignet. K.E . Schulte (Mfinehen).

O. Tomi~ek und I. Dolegal: [~ber die M~gliehkeit der direkten titrimetrisehen Bestimmung tier Jodzahl. (Thepossibilityofdirecttitrimetricdeterminationoftheiodinennmber.) Aetapharmac. internat. 1, 31--41 (1950).

Nach einer kurzen Betre~ehtung des Verhaltens yon starken S/~uren in wasserfreien LSsungs- mitteln wird betont, dab man z. B. Salzs~ure in wasserfreiem Eisessig ohne weiteres titrieren kann. Andererseits wirkt die schwache Ammoniakbase, in Athylendiamin gelSst, als starke Base und kalm mit Hilfe einer Wasserstoff- oder Antimonelektrode mit Natriumamino/~thylat titriert werden. Die Theorie yon B~O~CSTED hat sieh als besonders fruchtbar crwiesen. In Eisessig kann man auch Oxydo-Reduktotitrationen leicht durehffihren, z. B. mit Brom, Jod, Jodmonochlorid oder Bleitetraacetat, Die Bestimmung erfolgt potentiometrisch mater Verwendung einer blanken

Lebensmittel, Band 96, Hef t 2. 9