Zytologie 3-4.

Dr. Attila Magyar20.09.201327.09.2013

Endoplasmatisches Retikulumund

Ribosomen

Endoplasmatisches Retikulum 1.• Miteinander verbundener Netzwerk in der Zelle aus

Zysternen und Tubuli. Alle Raume des ERs in einer Zelle sind gemeinsam. ER ist durch ER-Membran bedeckt.

• An einigen Stellen die äußere Oberfläche der Membran Ribosomenfrei ist (glattes ER, smooth ER, sER), an anderesn Stellen sitzen daran Ribosomen: raues ER (rER).

• ER-Zysternen kommunizieren nur mit perinukleären Zysternen.

• Durch Transportvesikeln ist ER-Lumen mit dem des Golgi- Apparats verknüpft.

Endoplasmatisches Retikulum 2.• Funktion des ERs

rER: Synthese von Proteinen für Golgi, Lysosomen, Sekretionsvesikeln, Zellmembran. Proteine, die gelangen in rER-Zysternen, bekommen nach vollendeter Synthese Oligosaccharid-Nebenketten (sog. N-Glykosylierung, generell und gleich für alle Proteine).

sER: Phospholipid-Synthese, Steroidsynthese, Entgiftung, Ca-Speicher

Bl 3D-Überblick von rER-Strukturen

Bl

In Zellen von hoher Proteinsynthese-Aktivität findet man regelmäßig angeordnetes ER (unteres, großeres Bild), was man als Ergastoplasma nennt. Oben links sieht man Polyribosomen

Ribosomen

Ribosomen• Proteinsynthese passiert ausschließlich an den Ribosomen.• Ribosomen sind in die kleine und große Einheiten zerfallen, falls sie

kein mRNS binden. (mRNS induziert Ribosome-Zusammenbau, ribosome assembly).

• Alle Proteinsynthese beginnt immer an freien Ribosomen in der Zytoplasma.

• Kurz nach dem Anfang der Proteinsynthese wird es entscheiden: wo passiert die weitere ribosomale Synthese?

• Wenn das Protein (beim N-terminalen Ende) kein Sequenz für rER besitzt, bleibt das Ribosom im Zytoplasma.

• Wenn das Protein (beim N-terminalen Ende) ein Sequenz (sog. Signalsequenz) für rER besitzt, wird die Synthese an demselben Ribosom, aber schon an der Oberfläche der rER fortgesetzt.

Bl

An einer mRNS (waagerecht ziehendes Fädchen, roter Pfeil) angeordnete Ribosomen (kugelförmige Strukturen; insgesamt: Polyribosome): gleichzeitig passiert mehrfache Proteinsynthese (ausstülpende Proteinkette hängen nach oben und unten) von derselben mRNS (natürlich in zeitlicher Verschiebung)

Zahl der Ribosomen in einer eukaryotischen Zelle: bis 10 Million.Gröβe der eukaryotischen Ribosome: 25-30 nm.

Coo

Zusammensetzung der größere und kleinere Untereinheiten von prokaryotischen und eukaryotischen Ribosomen.

Bedeutung der ribosomale Unterschiede: Antibiotika können nur an prokaryotischen Ribosomen binden, bakterielle Proteinsynthese hemmen, und dadurch Bakterien abtöten(Tetrazykline, Streptomyzin, Erythromyzin). Diese Antibiotika stören die Funktion der eukaryotischen Ribosome nicht!

ribosomale gröβere Untereinheit:

Türkisblau: rRNSLila: Proteine

A: Aminosäure-Bindungsstelle

P: Peptid-bindungsstelle

E: Exit-Stelle

Coo

Coo

Vorgang der Translationgefertigtes Protein

mRNS

4 Schritte der Elongation, wobei unterschiedliche Bindungsstellen der Ribosome (A,P und E) benutzt werden.

kleine ribosomale Enheit

groβe ribosomale Enheit mit E-,P- und A-Stellen

aktivierte 1.Aminosäure

Peptidbindung wird enzymatisch gemacht (rotes Linienchen)

Coo

tRNS (türkisblau) bringt die erste Aminosäure (Methionin), und bindet sie an der P-Stelle

tRNS (türkisblau) mit 2. aktivierter Aminosäure (Alanin), bindet an der A-Stelle

Dipeptid wird an P-Stelle verschoben, erste tRNS dissoziert

Al

Ab- oder Anwesenheit von Signalsequenz sagt dem Ribosom, wo muß Proteinsynthese im weiteren fortsetzen.

Zytoplasma

Signalerkennungspartikel (SRP) und sein Rezeptor.Signal Peptidase: ein Proteolytisches Enzym, das spaltet Signalsequenz ab.

Ribosomen (Struktur No. 3 und 4)Glykogen-Partikeln (No. 1 und 2)

Beide TEM Aufnahme mit ungefähr 170.000x Vergrößerung gemacht.

Verwechselbar!!!

Rho

Bl

sER Tubuli und rER Zysternen

Golgi-Apparat

Golgi Apparat 1.• Geschloßene Zysternensystem. Hier werden Proteine

posttranslational modifiziert.• Modifizierungen: die schon vorhandene Oligosaccharid

Nebenketten (N-Glykosylation) werden weitermodifiziert oder neue Nebenketen werden kovalent gebunden (O-Glykosylation).

• Golgi Apparat besteht aus:cis-Zysternemittlere Zysterne(n)trans-Zysterne

• Jede Zysterne enthält eine bestimmte Enzymgarnitur für bestimmte Oligisaccharid-Modifizierungen.

Golgi Apparat 2.• Kommunikation zwischen rER und Golgi, beziehungsweise

zwischen den Golgi-Zysternen passiert mit Transportvesikeln.• Reihenfolge:

rER→cis Golgi→mittlere Golgi→trans-Golgi→sortierte Vesikel (Lysosom, Sekretion)

• Die Modifizierungen hängen von bestimmten Sequenzen in der Proteinkette. Z.B.: bestimmte Sequenz, der sog. signal patch (wenn kommt in einem Protein vor), sagt dem enzymatischen Apparat der Golgi, Monosaccharide zu Phosphorylieren (dadurch entstehen Mannose-6-Phosphate Einheiten in der Oligosaccharid Nebenkette). M-6-P enthaltene Proteine werden zu den Lysosomen durch spezifische M-6-P-Rezeptoren sortiert.

Bl

Transport-Vesikeln

Bl

Bl

Coo

Drei Proteine werden im rER hergestellt.

Sie gelangen mit vesikulären Transport (über ERGIC, nicht Prüfungsstoff!) zum cis-Golgi.

Im Golgi werden sie unterschiedlich modifiziert. (Oligosaccharid-Nebenkette sind an der Skizze NICHT markiert).

Nach Modifizerung gelingen sie in Transportvesikeln an der trans-Seite des Golgi.Hier sind sie aber schon in unterschiedlichen Vesikeln zusammengepackt oder sortiert!! (Siehe nächste Skizze!)

Coo

Die Transportvesikeln, die die trans-Golgi Seite verlassen, enthalten nur aussortierte Proteine. Jede Vesikel „weißt”, wohin muß sie fahren mit ihrem Cargo.

Die Fusion der Vesikelmembran mit dem Zielorgan-Membran ist hochspezifisch (beide Membranen enthalten spezifische Rezeptor-Ligand Paaren).

Bestimmte Vesikeln werden zu den Lysosomen gelingen, anderen verschmolzen mit Zellmembran. Die ständig mit Zellmembran fusionierenden Vesikeln (konstitutive Sekretion) liefern neue Membranproteine und Phospholipide zur Membran. Die auf Signale mit der Zellmembran fusionierende Vesikeln (gesteuerte Sekretion) bringen Sekret zum extrazellulären Raum.

Zelladhäsionsmolekülen undZell-Zell Kontakte

Siehe auch: Histologie, Epithelien

Ud

Al

Zellmembranen

EM-Bild

EM-Bild

Interzellulärer SpaltraumZellmembran Zellmembran

Mikrofilamente

Intermediäre Filamente

Katenine (a,b,g)

E-KadherinAdapter-proteine

Adapter-proteine

Rö

Al

The desmosomale cadherins will be mentioned later: epithelial-mesenchymal transformation, where the desmosome should be disassembled. Desmosomale cadherins show heterophilic adhesion: desmoglein of one cell bind to the desmocollin of the other.

Al

EM-Bild

Interzellulärer Spaltraum

ZellmembranenMolekuläre Strukture

Rö

Zellmembranen

Interzellulärer Spaltraum

2, aneinander geschaltete Konnexone bilden ein Kanal

Herausragende Spitze eines Konnexons

Rö

Quellen• Rö: Röhlich, Pál: Szövettan (Histologie), Semmelweis Kiadó, 2006• Coo: GM Cooper, RE Hausman: The cell: a molecular approach, Sinauer

Ass., 2007• BL: Bloom and Fawcett: A textbook of Histology, Chapman and Hall, 1994 • Rho: J. Rhodin: Histology: a text and atlas, Oxford Univ Press, 1994• Al: B. Alberts, et al: Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie, Wiley-VCH,

2005• Ud: J. Ude und M. Koch: Die Zelle, Fischer, Jena 1982