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ENZYME

Hauptsätze der Thermodynamik

H=G+ST, H: Enthalpie, G: Freie Energie, S: Entropie, T: Temperatur, Kelvin

Ex- und endergonische Reaktionen

Aktivierungsenergie bringt Reaktionen in Gang

Enzyme: Hochspezifische Biokatalysatoren

E+S -> ES –> E+P;

Enzyme: erniedrigen Aktivationsenergieschwelle, beeinflussen das Gleichgewicht

nicht

Katalisierte – nichtkatalysierte Reaktionen

Änderungen im aktiven Zentrum des Enzyms

Enzyme selbst ändern ihre Konformation

durch Substratbindung

Cofaktoren: Anorganische Ionen; Coenzyme: Für die Aktivität des Enzyms sind

benötigt; Prosthetische Gruppen: Dauerhaft an Enzym gebunden, wie Häm

Nicht-protein-Komponente Typ des Moleküls Chemische Rolle

Cofaktoren Fe2+ vagy Fe3+ Oxidierung, Reduzierung Cu+ vagy Cu2+ Oxidierung, Reduzierung Zn2+ NAD-Bindung

Coenzyme

Biotin -COOH-Transport Coenzym A -CO-CH3-Transport NAD Elektron-Transport FAD Elektron-Transport s ATP Energiaquelle

Prosthetische Gruppen Häm O2--Bindung Flavin Elektron-Bindung Retinal Lichtkonversion

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Saccharid Metabolismus

Cofaktoren, Vitamine

Metabolismus Anderer Stoffe

Lipid Metabolismus

Aminosaure- Metabolismus

ATP Synthese

Nucleotid Metabolismus

Andere Aminosäure Metabolismus

Metabolische Wege 10

Regulierung der Enzymen durch Hemmung und Aktivierung

Irreversible Enzymhemmung

DFP: Diisopropyl-

fluorophosphat

Kompetitive- nichtkompetitive Hemmung

Allosterische Enzymregulierung

Allosterisches Zentrum: Positive Effektoren stabilisieren die aktive Form,

Negative die inaktive Form des Enzyms

INAKTÍV FORMA AKTÍVFORMA

Gleichgewicht zwischen inaktives und aktives Enzym

Aktív hely

Aktivátor hely

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Allosterische Enzymhemmung

Aktive Stelle

Aktives Enzym

Aktivatorsbindungsstelle Aktivatorsbindungsstelle

Inaktives Enzym

Katabolische Untereinheit

Inhibitionsstelle

Regulatorische Untereiheit

Das inaktive Enzym bindet kein Substrat

Allosterische Enzymhemmung 15

Inktives Enzym

Inhibitorsbindung hemmt das Aufnehmen de aktiven Form

Allosterische Enzymhemmung 16

Inaktive Form

Allosterische Hemmung

Enzym-Substrat Wechselwirkung in aktiver Form

Allosterische Enzymhemmung 17

Aktive Form

Substrat

Allosterische Aktivator-Bindung ermöglicht Bildung der aktiven Form

AKTIVE FORM

Allosterische Enzymhemmung 18

Substrat

Allosterische Aktivator

AKTIVE FORM

Allosterische Enzymhemmung 19

Inaktive Form

Kein Produkt Produktbildung

Nobelpreise für Enzymforschung

Paul D. Boyer John E. Walker Jens C. Skou

Nobelpreisträger: Paul D. Boyer, John E. Walker (ATP-Synthese) und Jens C. Skou (Ion-Transporter Enzyme, Na+, K+ -ATPase)

1997