4. Analyse von biologischem Material 307

man auf einem der Chromatogramme Xa durch Eintauchen in etwa l%ige Queck- silber(I)-nitratlSsung als grauschwarzen, durch l~ngeres Wi~ssern starker werdenden Flecken sichtbar, wobei noch 5 #g des Barbiturates nachweisbar sind. Das aus dem zweiten Chromatogramm ausgeschnittene korrespondierende Papierstfick extrahiert man mit 5--10 ml absolutem J~thanol, dampft die alkoholisehe Ka-LOsung auf 1 nil ein, versetzt sie mit 0,05 ml l~oiger alkoholischer XobaltnitratlSsung und 0,05 ml Piperidin und ffi~t mit absotutem J~thanol auf 1,5 ml auL Die hierbei entstandene Fa.rblSsung photometriert man im Pulfrich-Photometer mit Grtinfilter S 66 gegen absoluten Alkohol und vergleieht die Extinktion mit einer analog hergestellten Eiehkurve. Die Grenze der Bestimmbarkeit liegt zwischen 100 und 300/~g Ka.

Das ~rztl. Laboratorium 3, 207--208 (1957). Stadtkrankenhaus Dresden- Friedrichstadt. - - 2 Pharmae. Weekbl. 68, 975 (1931); vgl. diese Z. 97, 128 (1934). - - a Arzneimittel-l%rsch. 5, 472 (1955); vgl. diese Z. 151,395 (1956). K. SSLL~n~

Uber den polarographisehen Nachweis yon Proteinen neben Nucleins~uren beriehtet ~t. B~B~ 1. Der Proteingeha.]t eines 1Nueleins~urepr~p~rates l~l~ sieh n~eh- weisen, wenn steigende Mengen davon in BrdiTka-Com-TestlSsung 2 polarographier~ werden. Die als Verunreinigungen anwesenden SH-haltigen Substanzen verursaehen eine fiber der Kobaltstufe auftauehende katalytische Welle, die mit steigender Ammoniakkonzentration w/~chst und den Wellen gleicht, die durch Zusatz yon z. B. Serumalbumin als katalytisch aktiver Substanz zur reinen TestlSsung erhalten werdeu. Die quantitativen Auswertung der katalytischen Wellen erfolgt an g~,nd einer Eichkurve oder naeh der Methode des Eichznsatzes, wofiir das bei der Iso- lierung der betreffenden Nucleinstture a,ufallende Protein als Eichsubstanz dient. - - Ribonucleinsdure (t~NS) versehiedener Herkunft ist veto VerL mit und ohne Zusatz von Serumalbumin in BrdiSka-TestlSsung 1 (0,001 m Co ~+, 0,1 m 5~I~[~C1, 0,l m ~NHaOH) cder TestlSsung 2 (0,001 m Co ~+, 0,1 m ~H~C1, 5 .0 ,1 m ~NHaOH) ein- gewogen, in einer bei 25 ~ C temperierten Zelle a durch Stickstoff entlfiftet und an- schliel~end unverzfiglich polarogwaphiert worden. Dabei haben hOhere RNS- Xonzentrationen die Kobaltstufe vermindert. Die erhaltenen katalytischen Eiweii]- wellen eignen sieh als empfindlicher Test auf proteinhattige Nucleins/iurelSsungen und bieten gute VergleichsmSglichkeiten zwischen Nucleins~urepr~paraten ver- sehiedener Herkunft. Die Erfassungsgrenze ist 1 #g l~rotein je Milliliter.

Biochem. Z. 329, 274 276 (1957). Inst. Mikrobio]. exp. Therapie, J e n a . - BgD~5;c~, R.: Coll. czeehoslov, chem. Commun. 5, 112 (1933); vgl. diese Z. 96,

207 (1934). - - ~ BE:~G, H. : Chem. Techn. 7, 679 (1955). X. M _ ~ c ~

Zonenelektrophorese yon Serum-/?-Globulinen. H. J. SI[]~EI~IVIAN 1 hat Messun- gen yon O. S~-~TmES ~ best~tigt, nach denen sich ~uf Starkegel elektrophoretisch aus Serum mehrere fi-Globulinfraktionen nachweisen lussen. Aus naeh It . J. McDonALD und E. W. BE~IES ~ mit Sudanschwarz vorgef~rbten Serumproben wird zun~ehst papiere]ektrophoretisch nach F. V. F L Y ~ und P. D~ MAYo 4 die fl-Globulinfr~ktion isoliert. Sie wird d~nn der Elektrolyse auf St~rkegel naeh tier Vorsehrift yon S ~ T ~ n s s unterworfen. Wird schliefilich (zur H~lfte) mit N~phth~lin- schwarz gefarbt, so sind vier Zonen erkennbar. Aus beschriebenen Vergleichen lh~t sich sehr wahrscheinlieh machen, dull eine dieser Fraktionen mit fl-Lipoprotein identisch ist.

1 Biochim. biophysica Acta (Amsterdam) 24, 647 (1957). Royal Hospital, Perth, W.A. (Australien). - - ~ Nature (London) 177, 1033 (1956). - - s Biochim. biophysica Act~ (Amsterdam) 14, 290 (1955). - - a L~ncet 261, 235 (1951); vgl. diese Z. 140, 292 (1953). - - 5 Biochemic. J . 61, 629 (1955). K. C~vs~

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