Abb. 25.5 3D-Struktur des Komplexes aus Thermolysin und Cbz-GlyP-Leu-Leu 25.4 (Kohlenstoffatome grau). Die Leucin-Seitenkette (rechts) benachbart zur Phosphatgruppe besetzt die tiefe, ins Proteininnere gerichtete S1’-Tasche, während sich der zweite Leucinrest in die flache, zur Oberfläche geöffnete S2’-Tasche legt. Die Cbz-Gruppe richtet sich in die S1-Tasche (links). Der makrocyclische Inhibitor 25.5 (Kohlenstoffatome grün) mit einem Chromangerüst fixiert die Konformation von 25.4 und platziert die Leu-Seitenketten in analoger Weise in S1’ und S2’. Obwohl dieser Inhibitor die S1-Tasche völlig unbesetzt lässt, bindet er fester an Thermolysin als die offenkettige Verbindung 25.4.