Oliver Strompen Thierry Vogt Lara Aylin Coumlmert

Biochemie fuumlr Mediziner

Pruumlfungsfragen und Antworten fuumlr das Physikum

2016

Bibliografische Informationen der Deutschen Nationalbibliothek Die Deutsche Nationalbibliothek verzeichnet diese Publikation in der deutschen Nationalbibliografie detaillierte bibliografische Informationen sind im Internet unter lthttpdnbddbdegt abrufbar

Strompen bull Vogt bull Coumlmert Biochemie fuumlr Mediziner

copy 2016 Lehmanns Media GmbH Helmholtzstraszlige 2-9 bull 10587 Berlin wwwlehmannsde ISBN 978-3-86541-840-1 Druck und Bindung Totem bull Inowrocław bull Polen

Alle Rechte auch die Uumlbersetzung in fremde Sprachen vorbehalten Kein Teil dieses Wer-kes darf ohne schriftliche Einwilligung des Verlages in irgendeiner Form auch nicht fuumlr Zwecke der Unterrichtsgestaltung reproduziert oder unter Verwendung elektronischer Systeme verarbeitet vervielfaumlltigt oder verbreitet werden

Vorwort

Das vorliegende Uumlbungsbuch richtet sich an Medizinstudenten und Biowissenshyschaftler (Agrarwissenschaftler Ernaumlhrungswissenschaftler Biologen) Es be-inhaltet einen beantworteten Fragenkatalog der sich an der Aumlquivalenzpruumlfung fuumlr Mediziner der Universitaumlt Koumlln im Fach Biochemie orientiert Die Fragen sind entsprechend den Anforderungen der Pruumlfung stichwortartig oder in wenigen Saumltzen beantwortet Zur Vertiefung des Stoffes sollten einschlaumlgige Lehrbuumlcher und Vorlesungsunterlagen verwendet werden Der Fragenkatalog eignet sich besonders um auf der Basis der gegebenen Kontrollfragen den Vorshylesungsstoff im Fach Biochemie zu exzerpieren

Koumlln den 150516 Dr Oliver Strompen und Thierry Vogt

5

Inhaltsverzeichnis 1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine9

2 Enzyme und Bioenergetik25

3 Aminosaumluren35

4 Kohlenhydrate und Citratzyklus45

5 Lipide 63

6 Atmungskette und Mitochondrien 77

7 Nukleotide und Nukleinsaumluren83

8 Replikation95

9 Transkription99

10 Translation103

11 Posttranslationale Modifikation107

12 Mutationen Rekombination Epigenetik109

13 Antibiotika Zytostatika und Toxine115

14 Zellzyklus Apoptose und Autophagie117

15 Proteintransport uumlber Membranen119

16 Transport von Ionen und kleinen Molekuumllen121

17 Zellorganellen und Membranen123

18 Muskel Motilitaumlt und Motorproteine125

19 Blut127

20 Lipoproteine139

21 Immunchemie141

22 Vitamine und Spurenelemente145

23 Praktikum147

24 Rechenuumlbungen149

7

1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine

Eigenschaften von Wasser

11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet

Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft

12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist

Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]

13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers

Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)

14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions

Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen

9

HO

H

1044deg

15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers

H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte

16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers

Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers

Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2

17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion

Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser

18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung

a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht

19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt

bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff

bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom

10

HO

H

H+

HOHH

OH

HO

HHO

H

H OH H

O H

Na+

HO

H

HO

H

HO

H HO

H

Cl-

110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen

bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen

Puffer pH-Wert Saumluren und Basen

111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure

HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]

112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus

Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten

113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen

Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O

114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure

Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt

Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall

pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs

115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden

pH = pKs

Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor

116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung

11

(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)

In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)

117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt

a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)

118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen

a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3

- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3

- + H2O

119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes

bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat

120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure

a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)

12

NH2N

HN

O

OH

H+

0 2 4 6 8 10 12 14 160

2

4

6

8

10

12

14

ml NaOHpH

pKs

AumlP

121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen

a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen

122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP

a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3

123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins

Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert

124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt

Produktion von Lactat

13

NH3

O

HO

O

OH

+

pH = 1 pH = 11

NH3O

HO

O

OH

+NH2O

-O

O

O-

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

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Strompen bull Vogt bull Coumlmert Biochemie fuumlr Mediziner

copy 2016 Lehmanns Media GmbH Helmholtzstraszlige 2-9 bull 10587 Berlin wwwlehmannsde ISBN 978-3-86541-840-1 Druck und Bindung Totem bull Inowrocław bull Polen

Alle Rechte auch die Uumlbersetzung in fremde Sprachen vorbehalten Kein Teil dieses Wer-kes darf ohne schriftliche Einwilligung des Verlages in irgendeiner Form auch nicht fuumlr Zwecke der Unterrichtsgestaltung reproduziert oder unter Verwendung elektronischer Systeme verarbeitet vervielfaumlltigt oder verbreitet werden

Vorwort

Das vorliegende Uumlbungsbuch richtet sich an Medizinstudenten und Biowissenshyschaftler (Agrarwissenschaftler Ernaumlhrungswissenschaftler Biologen) Es be-inhaltet einen beantworteten Fragenkatalog der sich an der Aumlquivalenzpruumlfung fuumlr Mediziner der Universitaumlt Koumlln im Fach Biochemie orientiert Die Fragen sind entsprechend den Anforderungen der Pruumlfung stichwortartig oder in wenigen Saumltzen beantwortet Zur Vertiefung des Stoffes sollten einschlaumlgige Lehrbuumlcher und Vorlesungsunterlagen verwendet werden Der Fragenkatalog eignet sich besonders um auf der Basis der gegebenen Kontrollfragen den Vorshylesungsstoff im Fach Biochemie zu exzerpieren

Koumlln den 150516 Dr Oliver Strompen und Thierry Vogt

5

Inhaltsverzeichnis 1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine9

2 Enzyme und Bioenergetik25

3 Aminosaumluren35

4 Kohlenhydrate und Citratzyklus45

5 Lipide 63

6 Atmungskette und Mitochondrien 77

7 Nukleotide und Nukleinsaumluren83

8 Replikation95

9 Transkription99

10 Translation103

11 Posttranslationale Modifikation107

12 Mutationen Rekombination Epigenetik109

13 Antibiotika Zytostatika und Toxine115

14 Zellzyklus Apoptose und Autophagie117

15 Proteintransport uumlber Membranen119

16 Transport von Ionen und kleinen Molekuumllen121

17 Zellorganellen und Membranen123

18 Muskel Motilitaumlt und Motorproteine125

19 Blut127

20 Lipoproteine139

21 Immunchemie141

22 Vitamine und Spurenelemente145

23 Praktikum147

24 Rechenuumlbungen149

7

1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine

Eigenschaften von Wasser

11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet

Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft

12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist

Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]

13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers

Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)

14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions

Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen

9

HO

H

1044deg

15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers

H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte

16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers

Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers

Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2

17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion

Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser

18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung

a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht

19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt

bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff

bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom

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HO

H

H+

HOHH

OH

HO

HHO

H

H OH H

O H

Na+

HO

H

HO

H

HO

H HO

H

Cl-

110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen

bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen

Puffer pH-Wert Saumluren und Basen

111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure

HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]

112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus

Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten

113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen

Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O

114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure

Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt

Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall

pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs

115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden

pH = pKs

Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor

116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung

11

(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)

In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)

117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt

a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)

118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen

a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3

- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3

- + H2O

119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes

bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat

120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure

a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)

12

NH2N

HN

O

OH

H+

0 2 4 6 8 10 12 14 160

2

4

6

8

10

12

14

ml NaOHpH

pKs

AumlP

121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen

a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen

122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP

a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3

123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins

Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert

124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt

Produktion von Lactat

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NH3

O

HO

O

OH

+

pH = 1 pH = 11

NH3O

HO

O

OH

+NH2O

-O

O

O-

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

Vorwort

Das vorliegende Uumlbungsbuch richtet sich an Medizinstudenten und Biowissenshyschaftler (Agrarwissenschaftler Ernaumlhrungswissenschaftler Biologen) Es be-inhaltet einen beantworteten Fragenkatalog der sich an der Aumlquivalenzpruumlfung fuumlr Mediziner der Universitaumlt Koumlln im Fach Biochemie orientiert Die Fragen sind entsprechend den Anforderungen der Pruumlfung stichwortartig oder in wenigen Saumltzen beantwortet Zur Vertiefung des Stoffes sollten einschlaumlgige Lehrbuumlcher und Vorlesungsunterlagen verwendet werden Der Fragenkatalog eignet sich besonders um auf der Basis der gegebenen Kontrollfragen den Vorshylesungsstoff im Fach Biochemie zu exzerpieren

Koumlln den 150516 Dr Oliver Strompen und Thierry Vogt

5

Inhaltsverzeichnis 1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine9

2 Enzyme und Bioenergetik25

3 Aminosaumluren35

4 Kohlenhydrate und Citratzyklus45

5 Lipide 63

6 Atmungskette und Mitochondrien 77

7 Nukleotide und Nukleinsaumluren83

8 Replikation95

9 Transkription99

10 Translation103

11 Posttranslationale Modifikation107

12 Mutationen Rekombination Epigenetik109

13 Antibiotika Zytostatika und Toxine115

14 Zellzyklus Apoptose und Autophagie117

15 Proteintransport uumlber Membranen119

16 Transport von Ionen und kleinen Molekuumllen121

17 Zellorganellen und Membranen123

18 Muskel Motilitaumlt und Motorproteine125

19 Blut127

20 Lipoproteine139

21 Immunchemie141

22 Vitamine und Spurenelemente145

23 Praktikum147

24 Rechenuumlbungen149

7

1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine

Eigenschaften von Wasser

11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet

Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft

12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist

Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]

13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers

Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)

14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions

Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen

9

HO

H

1044deg

15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers

H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte

16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers

Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers

Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2

17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion

Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser

18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung

a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht

19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt

bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff

bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom

10

HO

H

H+

HOHH

OH

HO

HHO

H

H OH H

O H

Na+

HO

H

HO

H

HO

H HO

H

Cl-

110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen

bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen

Puffer pH-Wert Saumluren und Basen

111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure

HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]

112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus

Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten

113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen

Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O

114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure

Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt

Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall

pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs

115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden

pH = pKs

Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor

116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung

11

(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)

In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)

117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt

a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)

118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen

a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3

- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3

- + H2O

119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes

bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat

120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure

a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)

12

NH2N

HN

O

OH

H+

0 2 4 6 8 10 12 14 160

2

4

6

8

10

12

14

ml NaOHpH

pKs

AumlP

121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen

a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen

122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP

a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3

123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins

Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert

124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt

Produktion von Lactat

13

NH3

O

HO

O

OH

+

pH = 1 pH = 11

NH3O

HO

O

OH

+NH2O

-O

O

O-

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

Inhaltsverzeichnis 1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine9

2 Enzyme und Bioenergetik25

3 Aminosaumluren35

4 Kohlenhydrate und Citratzyklus45

5 Lipide 63

6 Atmungskette und Mitochondrien 77

7 Nukleotide und Nukleinsaumluren83

8 Replikation95

9 Transkription99

10 Translation103

11 Posttranslationale Modifikation107

12 Mutationen Rekombination Epigenetik109

13 Antibiotika Zytostatika und Toxine115

14 Zellzyklus Apoptose und Autophagie117

15 Proteintransport uumlber Membranen119

16 Transport von Ionen und kleinen Molekuumllen121

17 Zellorganellen und Membranen123

18 Muskel Motilitaumlt und Motorproteine125

19 Blut127

20 Lipoproteine139

21 Immunchemie141

22 Vitamine und Spurenelemente145

23 Praktikum147

24 Rechenuumlbungen149

7

1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine

Eigenschaften von Wasser

11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet

Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft

12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist

Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]

13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers

Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)

14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions

Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen

9

HO

H

1044deg

15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers

H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte

16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers

Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers

Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2

17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion

Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser

18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung

a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht

19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt

bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff

bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom

10

HO

H

H+

HOHH

OH

HO

HHO

H

H OH H

O H

Na+

HO

H

HO

H

HO

H HO

H

Cl-

110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen

bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen

Puffer pH-Wert Saumluren und Basen

111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure

HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]

112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus

Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten

113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen

Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O

114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure

Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt

Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall

pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs

115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden

pH = pKs

Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor

116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung

11

(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)

In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)

117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt

a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)

118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen

a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3

- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3

- + H2O

119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes

bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat

120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure

a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)

12

NH2N

HN

O

OH

H+

0 2 4 6 8 10 12 14 160

2

4

6

8

10

12

14

ml NaOHpH

pKs

AumlP

121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen

a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen

122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP

a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3

123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins

Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert

124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt

Produktion von Lactat

13

NH3

O

HO

O

OH

+

pH = 1 pH = 11

NH3O

HO

O

OH

+NH2O

-O

O

O-

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine

Eigenschaften von Wasser

11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet

Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft

12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist

Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]

13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers

Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)

14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions

Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen

9

HO

H

1044deg

15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers

H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte

16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers

Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers

Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2

17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion

Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser

18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung

a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht

19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt

bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff

bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom

10

HO

H

H+

HOHH

OH

HO

HHO

H

H OH H

O H

Na+

HO

H

HO

H

HO

H HO

H

Cl-

110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen

bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen

Puffer pH-Wert Saumluren und Basen

111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure

HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]

112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus

Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten

113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen

Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O

114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure

Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt

Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall

pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs

115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden

pH = pKs

Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor

116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung

11

(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)

In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)

117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt

a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)

118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen

a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3

- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3

- + H2O

119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes

bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat

120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure

a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)

12

NH2N

HN

O

OH

H+

0 2 4 6 8 10 12 14 160

2

4

6

8

10

12

14

ml NaOHpH

pKs

AumlP

121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen

a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen

122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP

a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3

123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins

Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert

124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt

Produktion von Lactat

13

NH3

O

HO

O

OH

+

pH = 1 pH = 11

NH3O

HO

O

OH

+NH2O

-O

O

O-

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers

H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte

16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers

Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers

Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2

17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion

Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser

18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung

a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht

19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt

bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff

bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom

10

HO

H

H+

HOHH

OH

HO

HHO

H

H OH H

O H

Na+

HO

H

HO

H

HO

H HO

H

Cl-

110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen

bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen

Puffer pH-Wert Saumluren und Basen

111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure

HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]

112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus

Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten

113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen

Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O

114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure

Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt

Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall

pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs

115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden

pH = pKs

Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor

116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung

11

(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)

In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)

117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt

a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)

118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen

a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3

- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3

- + H2O

119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes

bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat

120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure

a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)

12

NH2N

HN

O

OH

H+

0 2 4 6 8 10 12 14 160

2

4

6

8

10

12

14

ml NaOHpH

pKs

AumlP

121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen

a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen

122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP

a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3

123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins

Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert

124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt

Produktion von Lactat

13

NH3

O

HO

O

OH

+

pH = 1 pH = 11

NH3O

HO

O

OH

+NH2O

-O

O

O-

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen

bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen

Puffer pH-Wert Saumluren und Basen

111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure

HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]

112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus

Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten

113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen

Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O

114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure

Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt

Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall

pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs

115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden

pH = pKs

Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor

116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung

11

(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)

In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)

117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt

a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)

118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen

a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3

- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3

- + H2O

119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes

bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat

120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure

a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)

12

NH2N

HN

O

OH

H+

0 2 4 6 8 10 12 14 160

2

4

6

8

10

12

14

ml NaOHpH

pKs

AumlP

121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen

a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen

122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP

a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3

123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins

Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert

124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt

Produktion von Lactat

13

NH3

O

HO

O

OH

+

pH = 1 pH = 11

NH3O

HO

O

OH

+NH2O

-O

O

O-

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)

In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)

117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt

a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)

118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen

a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3

- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3

- + H2O

119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes

bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat

120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure

a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)

12

NH2N

HN

O

OH

H+

0 2 4 6 8 10 12 14 160

2

4

6

8

10

12

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ml NaOHpH

pKs

AumlP

121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen

a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen

122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP

a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3

123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins

Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert

124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt

Produktion von Lactat

13

NH3

O

HO

O

OH

+

pH = 1 pH = 11

NH3O

HO

O

OH

+NH2O

-O

O

O-

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen

a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen

122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP

a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3

123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins

Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert

124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt

Produktion von Lactat

13

NH3

O

HO

O

OH

+

pH = 1 pH = 11

NH3O

HO

O

OH

+NH2O

-O

O

O-

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein

a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)

126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen

14

pKs1

0

2

4

6

8

10

12

14

Aumlquivalente NaOH

pH

pKs1

pKs2pKs3

IP

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam

a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert

128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin

a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy

darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)

129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser

N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)

[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l

Theorie der Chemische Bindungen

130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es

Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen

131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen

132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe

15

R1

O

OHR2

O

HO

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

17

OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

18

NH

O

R1

R2

Peptidbindung

HNO

133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor

Sauerstoff Stickstoff

134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam

a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy

nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende

Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy

barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)

135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor

Kohlenstoff Wasserstoff

136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor

a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form

137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf

a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff

138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll

Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen

16

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

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OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

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NH

O

R1

R2

Peptidbindung

139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln

a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)

140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat

a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung

Massenwirkungsgesetz

141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)

Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht

142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion

A+B C+D

wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird

Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann

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OHHO

ON

N

H2N

N N

PO

OOHOH

OPO

OHO

PO

OH

AnhydridEster

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

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NH

O

R1

R2

Peptidbindung

Proteine Funktionen und chemische Struktur

143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen

Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone

144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt

a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung

145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein

Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat

146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion

a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon

147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut

a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)

148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden

a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution

149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung

a)

b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy

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NH

O

R1

R2

Peptidbindung